Академии наук т. П. Побежимова, А. В. Колесниченко, О. И. Грабельных

Рис. 12. Силы, поддерживающие третичную структуру белка 
Силы, поддерживающие третичную структуру: 1) 
ковалентная дисульфидная связь (самая прочная); 2) ионная 
(электростатическое взаимодействие); 3) водородная связь (слабое 
электростатическое 
взаимодействие); 4) гидрофобные 
взаимодействия (Рис. 12). 

---

43 
Третичная структура завершает описание строение молекулы 
белка. Есть много белков, молекулы которых представляют собой 
комплексы, образованных из нескольких белковых молекул, 
соединенных 
нековалентными 
связями. 
Называют 
их 
олигомерными, мультимерными или субъединичными белками. 
Субъединица – отдельная полипептидная цепь, имеющая свою 
собственную третичную структуру. Укладку субъединиц в 
фукционально 
активном 
белковом 
комплексе 
называют 
четвертичной структурой белка (Рис. 11d). 
Белок с исходной, природной укладкой цепи называют 
нативным, а белок с развернутой, беспорядочной укладкой цепи – 
денатурированным.  
Укладка цепи в нативные белки осуществляется в 
значительной мере благодаря слабым нековалентным связям, 
поскольку ковалентные связи при умеренном нагревании не 
разрываются. Сама полипептидная цепь в этих условиях остается 
интактной. 
Денатурация белка – денатурацией называют существенные 
изменения вторичной и третичной структуры белка (Рис. 13), т.е. 
нарушение, разупорядочение нековалентных взаимодействий, не 
затрагивающее его ковалентную структуру. Денатурация, как 
правило, сопровождается инактивацией белка. Однако инактивация 
сама по себе не может служить критерием денатурации 
(конформационные переходы в белке не приводят к утрате 
упорядоченности в структуре белка). Характерным признаком 
денатурации является именно утрата упорядоченности. Переход 
от нативного состояния к денатурированному происходит резко и 
скачкообразно.