Angiotenzin II gormoni 8 ta aminokislota qoldig‘idan tashkil topgan

II. 5. PEPTIDLAR VA OQSILLAR

Tabiiy peptidlar va oqsillarning aksariyati asosan 20 ta L-a-aminokislotalardan tashkil topgan. Peptidlar o‘zaro peptid (amid) bogM bilan bog‘langan aminokislotalardan iborat tabiiy yoki sintetik birikmalardir. Aminokislotalar soniga ko‘ra dipeptidlar, tripeptidlar, tetrapeptidlar va boshqalarga bo`linadi. 10 tagacha aminokislota qoldig‘idan tashkil topgan peptidlar oligopeptidlar, 10 tadan ortiq aminokislota qoldigMdan tashkil topganlari esa polipeptidlar deyiladi. Katta molekulyar massali (6000 dan ortiq bo'lgan) yoki shartli ravishda 100 tadan ortiq aminokislota qoldig'i tutuvchi polipeptidlar oqsillar deyiladi.

Peptidlar va oqsillar har xil birikmalar bo'lishiga qaramasdan ularning tuzilish prinsipi bir xil, ya’ni struktura birligi peptid bog‘i hisoblanadi. Peptid bog‘i kimyoviy jihatdan amid bog‘i hisoblanadi. Peptid bog‘i bir aminokislotaning karboksil guruhi va ikkinchi aminokislotaning aminoguruhi hisobiga hosil bo‘ladi.

Erkin aminoguruh tutuvchi chetki aminokislota qoldig'i peptid zanjirining N - uchi, erkin karboksil guruh tutuvchi aminokislota qoldig'i esa C-uchi deyiladi. Oqsillar yuqori molekulyar massali birikmalar bo'lganligi uchun ularning molekulyar massasi bir necha yuz millionga yetadi. Eng soda fermentlar va gormonlarning molekulyar massasi nisbatan kichikroq bo‘lishi mumkin. Masalan, insulinning molekulyar massasi 6500, gripp virusining molekulyar massasi 32000000g teng. Polipeptid zanjirining aminokislota ketma-ketligi peptid yoki oqsilning birlamchi tuzilishini belgilaydi. Har bir peptid yoki oqsil uning biologik faolligini belgilovchi o'ziga xos aminokislota tarkibiga va ketma- ketligiga ega. Birlamchi tuzilish deganda polipeptid zanjiridagi a-aminokislotalarning chiziqli ketma-ketligi tushuniladi va odatda sekvensiya deb yuritiladi. Oqsil tabiatidagi ayrim gormonlarni misol tariqasida keltirish mumkin.

Angiotenzin II gormoni 8 ta aminokislota qoldig‘idan tashkil topgan.

H - Asp-Aig-Val-Tyr-Val - His-Pro- Phe-OH

Angiotenzin II gormoni buyrakning po'stloq qismida hosil bo'ladi va qon tomirlarining silliq muskullariga ta’sir etadi. Shuningdek, buyrak usti bezlarining faoliyatiga ta’sir qilib, organizmda tuzlar almashinuvida ishtirok etadigan steroid gormon — aldosteron hosil bo‘lishining stimulyatori vazifasini bajaradi.

Oqsillarning aminokislota tarkibini o'rganish uchun oqsillar asosan kislotali gidroliz qilinadi. Buning uchun oqsillar 6—10 mol/1 konsentratsiyali xlorid kislota eritmasida 100— 110°C da qizdiriladi. Gidroliz natijasida aminokislotalar aralashmasi hosil bo'ladi. Aralashmadan ajratib olingan alohida aminokislotalar xromatografik metodlar yordamida ajratib olinadi va analiz qilinadi. Aminokislotalar analizida rentgenostruktura analizi, mass-spektrometriya kabi usullar qo'llaniladi. Aminokislotalar analizi uchun maxsus avtomatlashtirilgan uskunalar ham ishlab chiqilgan. Oqsillarni fermentativ gidrolizi ham keng qo'llaniladi. Bu usulning afzalligi shundaki, ayrim fermentlar oqsil makromolekulasini muayyan aminokislota qoldig'i joylashgan joyidan tanlab parchalaganligi uchun oqsilni bosqichma-bosqich, aminokislotalarni saqlab qolgan holdagidroliz qilish mumkin. Kimyoviy gidrolizda esa ayrim aminokislotalar qisman, ayrimlari esa to‘la parchalanib ketadi.

Oqsillar gidrolizida taxminan 30 xil a-aminokislota hosil bo‘ladi. Oqsillar tarkibida asosan 20 xili uchraydi. 20 xil a-aminokislotadan juda ko‘p miqdorda (1018 tadan ortiq kombinatsiya) polipeptid hosil qilish mumkin. Oqsillar va peptidlarni identifikatsiyalash uchun o‘ziga xos reaksiyalardan foydalaniladi. Masalan, biuret reaksiyasida Cu(OH)2 ta’sirida peptid bog'larni aniqlash uchun qo‘llaniladi. Ksantoprotein reaksiyasi esa konsentrolangan nitrat kislotasini oqsil molekulasida fenilalanin va tirozin qoliqlari bilan reaksiyasiga asoslangan. Reaksion aralashmaga ammiak qo'shilsa zarg‘aldoq rang paydo bo‘ladi. Millon reaksiyasi oqsillarga Hg(N03)2, H NO3 va H NO2 aralashmasi ta’sir ettirilganda sariq rang paydo bo‘lishiga asoslangan. Ningidrin reaksiyasida oqsillarga ningidrin ta’sir ettirilishi natijasida binafsha rang hosil bo'ladi. Oqsillar ishqoriy muhitda qo‘rg‘oshin tuzlari ishtirokida qizdrilsa qora rangli PbS cho‘kmaga tushadi. Bu reaksiya oqsil tarkibida oltingugurt tutuvchi aminokislotalar borligini bildiradi. Oqsillar odatda kolloid eritmalar hosil qiladi. Ayrim kimyoviy moddalar ta’sirida oqsillar koagullanishi, ya’ni cho‘kishi mumkin. Oqsillar koagulyatsiyasi qaytar yoki qaytmas bo'lishi mumkin. Masalan, MgS04, (NH4)2SO4 kabi tuzlar, etil spirti va atseton ta ’sirida oqsillar qaytar koagullanadi. Oqsillarning qaytmas koagulyatsiyasi denaturatsiya deyiladi.

Oqsillarni qizdirish, mineral kislotalar, pikrin kislotasi, tannin, og‘ir metallarning tuzlarini ta ’sir ettirish natijasida oqsillar qaytmas denaturatsiyaga uchraydi. Peptid bog'ining geometrik o'lchamlari aniqlanganda uglerod-azot bog‘ining uzunligi odatdagidan qisqaroq, uglerod-kislorod bog'ining uzunligi esa kattaroq bo‘lib chiqqan. Bunday o‘zgarish ikkita strukturaning o‘zaro rezonansi bilan tushuntiriladi.

Azot atomining taqsimlanmagan elektronlari karbonil guruhdagi 7telektronlar

bilan ta’sirlashadi, p, rc-ta’sirlashuv natijasida elektron zichligi kislorod atomi tomon suriladi. Shunday qilib uglerod-azot bog‘i qisman qo‘shbog‘ tabiatiga ega bo'ladi. Buning oqibatida peptid zanjirining uglerod-azot bog'i atrofida aylanishi qiyinlashadi. Peptid guruhi va unga qo'shni uglerod atomlari bitta tekislikda joylashadi. Peptid bog'i polipeptid zanjirining haraktchanligini cheklab molekulaning qat’iy strukturali qismlarini hosil qiladi. Shuning bilan birgalikda peptid zanjiri oddiy c-bog‘lar atrofida erkin aylana olishi mumkin. Shuning uchun polipeptid zanjirida qat’iy va bukiluvchan strukturalar ketma-ketligi kelib chiqadi. Peptid bog'i energetik qulay bo'lganligi uchun uni nisbatan kam energiya sarflab hosil qilish yoki parchalash mumkin.

Qat’iy cho'zilgan polipeptid zanjiri oqsillar uchun xos emas. Nativ (tabiiy) holatda oqsillar , o‘ziga xos konformatsiyaga ega bo'lib, ushbu konformatsiya aminokislota ketma-ketligi bilan belgilanadi va vodorod bog'lar, gidrofob bog'lar,

elektrostatik ta’sirlashuvlar vositasida barqarorlashadi. Oqsillarning to 'rt xil tuzilish darajasi farqlanadi. Bunday farqlash nisbiy va eskirgan bo‘lsa-da, o‘z ahamiyatini yo‘qotmagan va oqsillarning tuzilishi haqida tushuncha hosil qilishni osonlashtiradi.

Ikkilamchi tuzilish polipeptid zanjirini fazodajoylashuvi shaklini ifodalaydi. 1949—1951- yillarda L.Poling va R.Kori oddiy bog'lar atrofida aylanishni cheklovchi omillarni hisobga olgan holda hisoblash yo‘li bilan polipeptid zanjiri uchun o‘ng tomonga buralgan spiral tuzilish eng qulay ekanligini aniqladilar. Ular bunday tuzilishni a-spiral deb atadilar. a - spiralning fazoviy tuzilishini uni qandaydir silindrni atrofiga o‘ralgan deb tasawur qilish mumkin. Spiralning bitta bukilgan bo'lagiga taxminan 3,6 ta aminokislota qoldig‘i to‘g‘ri keladi. Bo‘laklar orasidagi masofa 0,54 nm, silindming diametri 0,5 nm ni tashkil qiladi. a-spiral tuzilishning barqarorligini ta’minlanishida peptid bog'lari o'rtasida hosil bo'ladigan vodorod bog'lari asosiy rol o‘ynaydi. Vodorod bog'ning energiyasi kam bo‘lishiga qaramasdan, vodorod bog‘larning soni ko‘p bo'lganligi uchun molekulaning fazoviy tuzilishidagi ahamiyati juda kattadir. Ikkilamchi tuzilishning yana bir shakli β-struktura (yoki β -qatlam, taxlangan varaq) hisoblanadi. Mazkur tuzilish shaklida polipeptid zanjirlari cho‘zi]gan va bir-birga nisbatan parallel joylashtirilgan. Bunday

joylashuvda ham polipeptid zanjirlari o‘zaro vodorod bog‘lar bilan bog‘lanadi. Polipeptid zanjirning o'zagi bitta tekislikda yotmaydi, balki tolqinsimon qatlam hosil qiladi, bunda yon zanjirdagi aminokislota qoldiqlari qatlam tekisligiga perpendikulyar joylashadi. Taxlanuvchan qatlamlar o‘zaro parallel (N- va C-uchlari muvofiq keluvchi) yoki antiparallel (N- va C-uchlari muvofiq kelmaydigan)

bo'lishi mumkin.

Har xil oqsillarda a-spiral va p-strukturalarning nisbati turlicha bo'ladi. Mioglobin va gemoglobinda a-spiralning ulushi 75 % ga yetadi, keratin, fibroin kabi fibrillyar oqsillarda p-strukturaning ulushi ko‘proq.
Xulosa

Mening tayyorlagan ushbu kurs ishimdan xulosam shuki, geterofunksional birikmalarning xossalarini o`rgandim.

Barcha kimyoviy elementlar ichida uglerod o'ziga xos o‘zaro uzun zanjir hosil qila olish xususiyatiga ega bo`lganligi tufayli barcha organik moddalarning asosini tashkil etadi. Bugungi kunda organik kimyo fani uglerod birikmalari to‘g‘risidagi fan bo'lib, tirik organizmning asosini tashkil etuvchi moddalardir. Organik moddalar insoniyatga qadimdan ma’lum. Organik birikmalarning har bir sinfidan vodorod atomini ugleroddan boshqa elementga yoki guruhga almashinishi natijasida tegishli hosilalar kelib chiqadi. Uglevodorod zanjiridagi o ‘rinbosarlar funksionalguruhlar deyiladi. O‘rinbosarlar va funksional guruhlar bitta va undan ortiq bo'lishi, o‘rinbosarlar bir xil yoki har xil bo‘lishi mumkin. Bir turdagi ikkita va undan ortiq o ‘rinbosar tutuvchi birikmalar gomofunksional birikmalar deyiladi. Bunga diollarni, dikarbon kislotalarni misol qilish mumkin. Ikkita va undan ortiq har xil o ‘rinbosar tutuvchi birikmalar geterofunksional birikmalar deyiladi. Bunga monosaxaridlarni, aminokislotalarni misol qilish mumkin. Geterofunksional birikmalarni qaysi sinfga taalluqli ekanligini aniqlash uchun o ‘rinbosarlarning kattasi asos qilib olinadi.

Karbon kislotalardagi radikal vodorodlaridan bir yoki bir nechtasi aminoguruhga almashinishi natijasida hosil bo'lg an moddalar aminokislotalar deb ataladi. Shuning uchun aminokislotalar karbon kislotalarning aminoguruh tutuvchi hosilalaridir. Tarkibidagi karboksil, aminoguruhlar, hamda aminoguruhning joylashuviga qarab sinflanadi. Aminokislotalar umumiy qoidalar bo‘yicha nomlanadi. Aminoguruhi karboksil guruhdan yanada uzoqroqda joylashgan aminokislotalarni olish uchun maxsus metodlardan foydalaniladi. Ushbu metodlar asosan aminokislotalarning siklik amidlari-laktamlar olishga, keyin ularni ishqoriy muhitda gidroliz qilishdan iborat.

Foydalanilgan adabiyotlar
1. A. Abdusamatov. “Organik kimyo”, “Mеhnat” nashriyoti” 1987 yil.

2. Yu.R. Xakimov. “Organik ximiya” Toshkеnt “O’qituvchi” 1988 yil.

3. O.S. Sodiqov. “Organik ximiya” Toshkеnt “O’qituvchi” 1971 yil. 716-725 betlar.
4. B. Umarov. “Organik kimyo” , “Iqtisod-Moliya” nashriyoti” Toshkent 2007 yil.

5. I.R. ASQAROV, Y.T. ISAYEV, A.G. MAHSUMOV, Sh.M. QIRG‘IZOV “Organik kimyo” Toshkent -2012

Internet saytlari:

www.ziyonet.uz

www.org.uz

www.chemistry.com