Biologiya fakulteti mustaqil ish

Miyoglobinning tuzilishi

Miyoglobinning molekulyar og'irligi gem guruhini hisobga olgan holda deyarli 18 kDa ga teng. U "keskin burilishlar" bilan birlashtirilgan to'rtta spiral segmentdan iborat. Ushbu miyoglobin spirallari mahkam o'ralgan va gem guruhi olib tashlangan taqdirda ham tizimli yaxlitligini saqlaydi.

Barcha hujayra oqsillari singari globusli oqsillarning tuzilishi ham ierarxikdir, shuning uchun mioglobin tuzilishi ham ierarxikdir. Birinchi daraja - bu aminokislotalarning chiziqli ketma-ketligi bilan hosil bo'lgan birlamchi tuzilish va miyoglobin 153 ta aminokislotadan iborat zanjirdir.
Miyoglobinning ikkilamchi tuzilishi alfa spirallarning konformatsiyasidan iborat. Miyoglobin tarkibida aperiodik joylashuvning qisqa segmentlari bilan birlashtirilgan polipeptid qismlarini takrorlash natijasida hosil bo'lgan 8 ta alfa spiral mavjud.
Uchinchi darajali tuzilish biologik faollikka ega bo'lgan uch o'lchovli konformatsiyadan iborat. Ushbu strukturaning eng muhim xususiyatlari buklanishlardir. To'rtlamchi tuzilish kovalent bo'lmagan bog'lanishlar yoki o'zaro ta'sirlar orqali ajratilgan va birlashtirilgan ikki yoki undan ortiq polipeptid zanjirlarini birlashtirishga ishora qiladi.

Mioglobin juda ixcham tuzilishga ega, hidrofob qoldiqlari ichkariga, gidrofil yoki qutb qoldiqlari esa tashqi tomonga yo'naltirilgan. Ichki apolyar qoldiqlar leytsin, valin, metionin va fenilalanindan iborat. Faqatgina ichki qutb qoldiqlari - bu faol joyda funktsiyalari bo'lgan ikkita histidin.
Gem protez guruhi miyoglobinning polipeptid zanjirining apolyar ichki qismi yorig'ida joylashgan. Ushbu guruh tarkibiga temir tarkibidagi temir kiradi, u oksimioglobin hosil qilish uchun kislorod bilan bog'lanadi.

Funktsiya

Miyoglobinning vazifasi kislorodni uning tuzilishining gem guruhiga bog'lash va mushaklarning ishlashi uchun kislorod zaxirasini hosil qilishdir. Mushak hujayrasi sitoplazmasida kislorod mioglobin tuzilishida ushlanib qolsa, uning erkin kislorod bilan aniqlanadigan hujayra ichidagi bosimi past bo'lib qoladi.

Kam hujayra ichidagi kislorod bosimi hujayraga kislorod kirishining gradiyentini saqlaydi. Bu kislorodning qon aylanish oqimidan mushak hujayrasiga o'tishiga yordam beradi. Miyoglobin to'yingan bo'lsa, hujayra ichidagi kislorod ko'payadi, bu gradientni asta-sekin pasaytiradi va shu bilan uzatishni pasaytiradi.
Miyoglobin bilan kislorodning bog'lanish egri chizig'i giperbolikdir. Egri chiziqning dastlabki qismlarida kislorodning qisman bosimidagi kichik o'zgarishlar miyoglobinning kislorod bilan to'yinganligida katta o'zgarishlar hosil qiladi.
Keyinchalik, kislorodning qisman bosimi oshgani sayin, to'yinganlik o'sishda davom etadi, lekin sekinroq, ya'ni miyoglobinning to'yinganligini oshirish uchun kislorodning qisman bosimini ancha oshirish kerak va asta-sekin egri chiziq tekislanadi.
P50 deb nomlangan egri chiziqning yaqinligini o'lchaydigan o'zgaruvchi mavjud, bu eritmadagi miyoglobinni 50% to'yintirish uchun zarur bo'lgan kislorodning qisman bosimini anglatadi. Shunday qilib, agar P50 ortib borsa, miyoglobinning unchalik yaqinligi yo'q, agar P50 kamayib qolsa, miyoglobinning kislorodga yaqinligi yuqori deyiladi.
Miyoglobin va gemoglobin bilan kislorodni bog'lash egri chiziqlari tekshirilganda, tekshirilayotgan kislorodning har qanday qisman bosimi uchun miyoglobin gemoglobinga qaraganda ko'proq to'yingan bo'lishi kuzatiladi, bu miyoglobinning kislorodga nisbatan yaqinligi yuqori ekanligini ko'rsatadi. gemoglobin.