Botanika va ekologiya

O'ZBEKISTON RESPUBLIKASI XALQ TA'LIM VAZIRLIGI

NIZOMIY NOMIDAGI TOSHKENT DAVLAT PEDAGOGIKA
UNIVERSITETI TABIIY FANLAR FAKULTETI
"BOTANIKA VA EKOLOGIYA" KAFEDRASI
5110400-BIOLOGIYA TA'LIM YO'NALISHI
3 KURS 302-GURUH TALABASI
TURSUNBOYEVA DURDONA MURODJONOVNANING
"BIOLOGIK KIMYO VA MOLEKULYAR BIOLOGIYA"
FANIDAN BAJARGAN MUSTAQIL TA'LIMI

Endopeptidazalar

Reja:

1. 
   Endopeptidazalar haqida umumit tushuncha
   
2. 
   Pepsin
   
3. 
   Rennin
   
4. 
   Tripsin
   
5. 
   Ximotripsin
   

Endopeptidazalar (endo... va peptidazalardan), gidrolaza sinfining fermentlari; oqsillar va peptidlardagi ichki peptid aloqalarining parchalanishini katalizlaydi. Turli fermentlar tomonidan ma'lum bir peptid bog'ining gidrolizlanish tezligi fermentning substrat o'ziga xosligiga, berilgan peptid bog'ining fazoviy mavjudligiga bog'liq (ayniqsa, agar substrat denatüratsiyalangan oqsil emas, balki mahalliy bo'lsa) va uning hajmiga bog'liq emas. substrat molekulasi (polipeptid zanjirining uzunligi bo'yicha). E.ning substrat oʻziga xosligi bu fermentning maʼlum aminokislotalar qoldiqlari orasidagi peptid bogʻlanishlarini eng katta tezlikda gidrolizlash qobiliyatidadir. Misol uchun, ximotripsin eng tez aromatik aminokislotalar yonida peptid aloqalarni gidrolizlaydi, tripsin diaminokislotalar va boshqalar bilan gidrolizlanadi E. hujayradan tashqari bo'linadi, hayvonlarda ovqat hazm qilish bo'shlig'iga (masalan, enteropeptidaza) yoki oddiygina tashqi muhitga ajratiladi ( bakterial ekzofermentlar) va hujayra ichidagi yoki to'qima. E. xossalari oqsillarning birlamchi tuzilishini aniqlash uchun ishlatiladi.

Pepsin. Ovqat hazm qilish traktining yaxshi o'rganilgan va asosiy proteolitik fermentlaridan biri bu pepsindir. Oshqozonda mavjudligi 1783 yilda L. Spallanzani tomonidan aniqlangan, garchi u kristalli shaklda faqat 1930 yilda olingan bo'lsa ham (1-bobga qarang). Pepsin oshqozon shilliq qavatining bosh hujayralarida faol bo'lmagan shaklda - pepsinogen shaklida ishlab chiqariladi. Pepsinogenning faol pepsinga aylanishi oshqozon tarkibida sodir bo'ladi, ammo bu konversiyaning molekulyar mexanizmi hali batafsil ochib berilmagan. Bu jarayon ketma-ket bo'lib, pepsinning avtokatalitik ta'siri mexanizmiga ko'ra xlorid kislota ishtirokida bir necha bosqichda davom etadi, deb taxmin qilinadi. Pepsinogenning molekulyar og'irligi taxminan 40400, pepsin esa 32700 ni tashkil qiladi, shuning uchun birinchisining ikkinchisiga aylanishi peptid bo'laklarining bo'linishi bilan bog'liq. Ikkala fermentni ham kristal shaklida nisbatan oson olish mumkin. Shuni ta'kidlash kerakki, boshqa proteinazlardan farqli o'laroq, pepsin kuchli kislotali muhitda juda barqaror va past izoelektrik nuqta bilan tavsiflanadi (pI < 1). Bunday sharoitlar odatda oshqozon tarkibida hosil bo'ladi, bu erda shilliq qavatning parietal hujayralari tomonidan chiqariladigan xlorid kislota kiradi; Sof me'da shirasining pH qiymati 1,0 dan 2,0 gacha. Ushbu vosita pepsinning katalitik ta'siri uchun maqbuldir. Inson oshqozonida pepsinogen nafaqat faol pepsin, balki bir nechta tuzilmaviy bog'liq bo'lgan pepsinlarni, shu jumladan pepsinga o'xshash gastriksin fermentini hosil qilishi mumkinligi haqida dalillar mavjud bo'lib, u pepsindan farq qiladigan optimal pH 3,0 ga teng.

Rennin. Renin fermenti buzoqlar oshqozonining to'rtinchi qismi sharbatidan kristall shaklda ajratiladi. U chaqaloqlarning me'da shirasida ham uchraydi. Ta'sir qilish mexanizmi va o'ziga xos xususiyatiga ko'ra, rennin pepsindan juda farq qiladi, tuzilishi esa unga yaqin: u ham molga ega bo'lgan bitta polipeptid zanjiridan iborat. og'irligi 40 000. Reninning izoelektrik nuqtasi 4,5 ga teng.

Yana uchta muhim endopeptidazalar: tripsin, ximotripsin va elastaz, shuningdek, pepsin ta'siridan keyin oqsillarni hazm qilishda qo'shimcha ishtirok etadigan bir ekzopeptidaza, karboksipeptidaza oshqozon osti bezida sintezlanadi. Ularning barchasi faol bo'lmagan shaklda, profermentlar shaklida ishlab chiqariladi va ularning faol fermentlarga aylanishi ingichka ichakda sodir bo'ladi, ular oshqozon osti bezi shirasi bilan kiradi.
Tripsin. Tripsinogen va tripsin kristall shaklda olingan, ularning birlamchi tuzilishi toʻliq deşifrlangan, profermentning faol fermentga aylanishining molekulyar mexanizmi maʼlum. In vitro tajribalarida tripsinogenning tripsinga aylanishi nafaqat enteropeptidaza va tripsinning o'zi, balki boshqa proteinazalar va Ca2+ ionlari tomonidan ham katalizlanadi.
Tripsinogenning faollashishi kimyoviy jihatdan polipeptid zanjirining N-terminalidan (Val-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys) 6 ta aminokislota qoldig'ining bo'linishida va shunga mos ravishda polipeptid zanjirining qisqarishida namoyon bo'ladi.
Shuni ta'kidlash kerakki, bu kichik ko'rinadigan kimyoviy jarayon - geksapeptidning prekursordan ajralib chiqishi muhim biologik ahamiyatga ega, chunki bu holda faol markazning shakllanishi va tripsinning uch o'lchovli tuzilishining shakllanishi sodir bo'ladi va ma'lumki (1 va 4-boblarga qarang) oqsillar faqat o'zlarining tabiiy uch o'lchovli konformatsiyasida biologik faoldir. Tripsin, boshqa proteinazalar singari, oshqozon osti bezida faol bo'lmagan shaklda ishlab chiqarilishi ham ma'lum fiziologik ma'noga ega, chunki aks holda tripsin nafaqat oshqozon osti bezi hujayralariga, balki boshqa fermentlarga ham halokatli proteolitik ta'sir ko'rsatishi mumkin. unda sintezlanadi (amilaza, lipaza va boshqalar). Shu bilan birga, oshqozon osti bezi o'zini boshqa mexanizm bilan himoya qiladi - pankreatik tripsinning o'ziga xos oqsil inhibitori sintezi.
Ximotripsin. Bir qator ximotripsinlar (a-, b- va p-ximotripsinlar) oshqozon osti bezida ikkita prekursordan - ximotripsinogen A va ximotripsinogen B dan sintezlanadi. Ichakdagi profermentlar faol tripsin va ximotripsin ta'sirida faollashadi. Tripsinning aminokislotalar ketma-ketligiga asosan o'xshash ximotripsinogen A ning aminokislotalar ketma-ketligi to'liq ochib berilgan. Uning molekulyar og'irligi taxminan 25 000. U 246 ta aminokislota qoldig'ini o'z ichiga olgan bitta polipeptid zanjiridan iborat. Proenzimning faollashuvi molekulaning katta qismini parchalanishi bilan bog'liq emas (4.3-rasmga qarang). Tripsin ta'sirida ximotripsinogen A molekulasidagi arginin va izolösin o'rtasidagi bitta peptid bog'ining uzilishi eng yuqori fermentativ faollikka ega bo'lgan p-ximotripsin hosil bo'lishiga olib kelishi haqida dalillar olindi. Ser-Arg dipeptidining keyingi parchalanishi d-ximotripsin hosil bo'lishiga olib keladi. Ximotripsin sabab bo'lgan avtokatalitik faollashuv jarayoni birinchi navbatda faol tripsin ta'sirida a-ximotripsinga aylanadigan faol bo'lmagan oraliq neochimotripsin hosil bo'lishiga yordam beradi; bir xil mahsulot d-ximotripsindan hosil bo'ladi, lekin faol ximotripsin ta'sirida. Shunday qilib, ximotripsin va tripsinning birgalikdagi o'zaro ta'siri tufayli ximotripsinogendan turli xil ximotripsinlar hosil bo'ladi, ular ham fermentativ faolligi, ham ba'zi fizik-kimyoviy xususiyatlari, xususan, elektroforetik harakatchanligi bilan farqlanadi. Shuni ta'kidlash kerakki, ximotripsin tripsinga qaraganda kengroq substrat o'ziga xos xususiyatiga ega. U nafaqat peptidlarning, balki esterlarning, gidroksomatlarning, amidlarning va boshqa atsil hosilalarining gidrolizini katalizlaydi, garchi ximotripsin peptid bog'lariga nisbatan eng katta faollikni namoyon qiladi, ularning hosil bo'lishida aromatik aminokislotalarning karboksil guruhlari ishtirok etadi: fenilalanin, tirozin va triptofan.
Me'da osti bezi va ichak shiralarining ajralishi fiziologiya kursida batafsil yoritilgan neyrogormonal omillar bilan tartibga solinadi. Ichaklarda o'ziga xos gormonlar ishlab chiqarish uchun trigger sifatida xlorid kislotaning roli haqida dalillar mavjud. Xususan, xlorid kislotasi o'n ikki barmoqli ichakka kirib, sekretin sekretsiyasini rag'batlantiradi (8-bobga qarang); ikkinchisi, ishqoriy oshqozon osti bezi shirasining sekretsiyasini va ajralishini rag'batlantiradi, safro chiqishiga yordam beradi. Sekretin qon oqimidan tezda yo'qolishi va uning yangi qismlari ishlab chiqarilmasligi ko'rsatilgan, chunki xlorid kislotasi ishqoriy oshqozon osti bezi shirasi tomonidan neytrallanadi. Shunday qilib, bunday qayta aloqa mexanizmi mavjudligi sababli, oshqozon osti bezi shirasining ajralishi va ajralishi tartibga solinadi. Sekretin ta'sirida olingan oshqozon osti bezi shirasi oz miqdordagi fermentlarni o'z ichiga oladi, ammo bikarbonatlarga boy bo'lib, ichakdagi ovqat hazm qilish fermentlarining ta'siri uchun maqbul bo'lgan ozgina ishqoriy muhitni (pH 7,5-8,5) yaratadi. Ikkinchi gormon, shuningdek, o'n ikki barmoqli ichakda sintezlanadi va oshqozon osti bezi shirasining sekretsiyasini tartibga soladi, xoletsistokinin (pankreozimin); u fermentlarga boy va bikarbonatda kambag'al sharbat sekretsiyasini rag'batlantiradi.