Mavzu: Achitqilarni faolligi ta'sir etuvchi omillar Reja

FeRMeNTLARNING FAOL MARKAZI

Fermentativ katalizning juda nozik spetsifikligi va boshka xsusiyatlarini urginish orkali kompleksning xosil bulishida fer-mentativ bir emas, balki bir necha funktsional grupalari substrat molekulasining muvofik, ya‘ni ximiyaviy va fazoviy (topografik) komplementar gruppalari munosabatga kirishish xakidagi xulosaga olib keldi. Bu fikir ferment molekulasini fermentativ reaktsida katnashadigan aksari substrat molekulasiga nisbatan ancha katta ulchamli bulishidan xam kelib chikadi. Binobarin, ferment - substrat kompleksining xosil bulishida substrat molekulasi bilan bevosita alokaga fermentning peptit zanjiri chegaralangan kismi-gina kirishi kerak. Manashu munozaralar enzimologiyaning kelgusi rivojlanishida fermentning faol markazi xakidagi tushinchada mujasamlashadi. Fermentativ faol markazi deb oksil ferment molekulasining substrat bilan birikishini va uning ximiyaviy uzga-rishining ta‘minlaydigan ma‘lum ksimlarga aytiladi. Fermentning faol markazi funktsional tushincha bulsa xam, uni molekulasining uchlamchi strukturasi va umumiy molekulasining uchastkasini uning ximiyaviy tabiyatini belgilaydi. Faol markaz kupincha ferment molekulasining yuzasida botik va tirkish kurinishidagi uchastkadir.Faol markazini tashkil kilishda oksil molekulasi tarkibiga kiradigan aminokislotalarning ozgina kismigina katnashadi. Ulaning ba‘zilari katalitik aktda ishtirok etsa, ba‘zilari birikishiga, substrat va kofermentni katalitik markaziga karati-shda muxim rol uynaydi.Faol markazni tashkil topishida oksil molekulalarining bir kator gruppalari aloxida axamiyatga ega. Ular katoriga erkin karboksil va amminogruppallar, gistidining imidazol gruppasi, serin va trioninning gidroksil grupalari, sulfgidril, disulfid va tiofir, triptofan va fenol gruppalari kiradi. Bulardan gistidlarning imidazol gruppasi bir kator esterazolar, protezalar va ribonuklezaning ta‘siri uchun zarur ekanligi tasdiklangan. Murakkab efirlar va peptid boglarini uzadigan fermentlarning katalitik ta‘sirida imidozol koldigi bilan birga serining gidroksil gidroksil gruppasi xam katnashadi. Ferment oksilarning funktsional grupalari orasida SH grup-palari aloxida urin tutadi. Ular juda kup, xilma-xil ximiyaviy uzgarishlar (ionlanish, atsillanish, fosforlanish, oksilanish, alkinlanish, va xokazo) ga katnashishlari tufayli, fermentatif fungtsiyaning bajarilishida muxim rol uynashi mumkin. Xozirgi vaktda tarkibidagi SH gruppalari blokirovka kilingan (tusilgan) da tormizlanadagan 100 dan ortik ferment ma‘lum.

S - S gruppalarining axamiyati SH gruppaga karaganda ancha chegarali: ular asosan, ferment molekulasining ikkilamchi va uchlamchi strukturasini saklashda ishtirok etadi.
Rentgen struktura analizi bir kancha fermentlarnin faol markazlarini, fermentlarning katalitik ta‘siri bilan uning uchla-mchi strukturasi orasidagi munosabatlarni aniklash imkoniyatini beradi. Faol markaz kupincha ferment molekulasi yuzasidagi tirkish yoki botik bulib, uning shakli substrat molekulasiga komplementa-rdir.
Rentgen struktura tadkikotlari fermentga substratning biri-kishi va ularning keyngi uzaro ta‘sirlanishida ferment molekulasi-da konformatsion uzgarishlarning paydo bulishini aniklab beradi.
Ferment molekulasida faol markazdan tashkari allosterik markaz (yunoncha allos - boshka, yot va steros - fazogar, strukturaga oid) bulishi mumkin. Allosrerik markaz deylganda ferment molekulasi-ning substratidan farklanadigan kichik molekulali effektorlar yoki modifikatorlar deb ataladigan moddalarning boglaydigan kismi tushiniladi. Allosterik markazga effektorning birikishi fermnt molekulasining uchlamchi, ba‘zan turtlamchi va unga muvofik ravishda, faol markazning konfeguratsiyasini uzgartirib, enzimatik faolikning kuchayshi yoki pasayishga olib keladi. Allosterik fermentlar odatda oligomer tuzilishga ega bulib, bir - biridan ma‘lum masofada joylashgan bir nechta faol markaz va bin nechta allosterik regulirlovchi markazga ega buladilar.

XULOSA
Proteologik fermentlar xam ma‘lum рН chegarasida faol bulib, masalan, pepsin 1,5- 2,5 orasida tebranadigan optimumga ega, shi bilan birga, turli oksilarga nisbatan optimumi farkli ekanligi aniklangan. Fermentlarning ma‘lum рН chegarasiga maksimal faolikka ega bulishi, ularning oksillarga xos tabiatidan kelib chikadi. Fermentlar barcha oksilar kabi, amfoter elektrolitik bulganidan muxim рН iga karab turli ion shakilarida mavjud buladi.

Ximiyaviy reaktsiya tezligiga temperatu-raning uzgarishi katta ta‘sir kursatadi va kupincha, temperatura kutarilishi bilan reaktsiya sur‘ati ortadi. Fermentativ reaktsiyalar xam mana shu ummumiy koydalarga buynsinadi. Ammo fermentlar oksil modda bulib, yukori temperaturada denaturatsion uzgarishlarga uchraganidan temperatura kutarilishi bilan, bir tomondan, reaktsiya tezlashsa, ikkinchi tomondan, ferment buzilib, uning faoligi yukola boradi. Fermentativ katalizning juda nozik spetsifikligi va boshka xsusiyatlarini urginish orkali kompleksning xosil bulishida fer-mentativ bir emas, balki bir necha funktsional grupalari substrat molekulasining muvofik, ya‘ni ximiyaviy va fazoviy (topografik) komplementar gruppalari munosabatga kirishish xakidagi xulosaga olib keldi.


Foydalanilgan adabiyotlar.
1. Fayzullaеv O. Analitik kimyo asoslari”. A.Qodiriy nashriyoti, Т 2003.
2. Mirkomilova М. “ Analitik kimyo” O’zbekiston, 2000.
3. K.R.Rasulov “ Analitik kimyo” G’ofur G’ulom nashriyoti, Т 2004.
4. Fayzullaеv O. Turabov N., Ro’ziev E., Quvatov A., Muhamadiev N. “Analitik kimyo. Laboratoriya mashg’ulotlari”. Toshkеnt, «Yangi asr avlodi», 2006