Oqsillarning fizik-kimyoviy xossalari

14. Immunologik yoki antitoksin vazifasi –barcha immun tanalar oqsillardir. Ular antigen-antitana kompleksi hosil qilish yo`li bilan organizmga kirgan bakteriyalarni, yot oqsillarni yuksak spetsifiklik bilan bog`laydilar, parchalaydilar va zararsizlantiradilar. A, M, G va boshqa immunoglobulinlar himoya vazifasini bajaradi. Antigen – antitana kompleksini hosil qiluvchi oqsil – komplement oqsili.
15. Toksigenlik vazifasi – organizmlar, asosan mikroorganizmlar tomonidan ishlab chiqilgan ayrim oqsillar va peptidlar boshqa organizmlar uchun zaharli hisoblanadi. Masalan botulinik toksin – botulizm tayoqchasi tomonidan ishlab chiqariladigan peptid.
16. Zararsizlantiruvchi vazifasi – oqsillar funktsional guruhlari hisobiga zaharli birikmalar bo`lgan og`ir metallar, alkoloidlarni bog`lash yo`li bilan zararsizlantiradi. Albuminlar og`ir metallar va alkoloidlarni bog`laydi.
17. Gemostatik vazifasi – tromb hosil bo`lishi va qonning to`xtashida ishtirok etadi. Fibrinogen – qon zardobining oqsili bo`lib, trombning asosini tashkil etuvchi to`rni hosil qiladi.
Bu ko`rsatib o`tilgan asosiy vazifalardan tashqari oqsillar yana juda ko`p biologik faol strukturalarning tuzilishida va funktsiyasida ishtirok etadilar. Masalan hayvon zaharlarining aksari ham oqsil tabiatiga ega, ko`rish pigmenti rodopsin va hokazolar.
Oqsil molekulasida aminokislotalarning birin-ketin kelish tartibi oqsilning birlamchi strukturasideyiladi. Bu tartib nasliy bo`lib, genetik kod bilan belgilangan va o`zgarmas holda avloddan-avlodga o`tadi. Birlamchi struktura oqsil molekulasining sodda tuzilish darajasi hisoblanadi. Unga bir aminokislotaning alfa- aminoguruhi bilan ikkinchi aminokislotaning alfa-karboksil guruhi o`rtasidagi kovalent peptid bog`i yuqori darajada mustahkamlik beradi.
Peptid bog`i polipeptid zanjirning takrorlanuvchi qismi hisoblanadi va u bir qancha xususiyatlarga ega bo`lib, bu xususiyatlar faqatgina birlamchi strukturaning shakliga ega emas, balki polipeptid zanjirning yuqori darajada tuzilishiga ham ta’sir etadi:
koplanarligi – peptid guruhga kiruvchi hamma atomlar bir tekislikda yotadi;
ikki xil rezonans (keto – yoki enol) shaklda bo`lish imkoniyatiga ega;
qo`shimcha guruhlar C-N-bog`larga nisbatan trans holatida bo`ladi;
vodorod bog`larini hosil qilishi, har bir peptid guruhi boshqa guruhlar, shu jumladan peptid bog`lari bilan ikkita vodorod bog`i hosil qilishi mumkin.
Hozirgacha o`n minglab oqsillarning birlamchi strukturasi aniqlangan. Hosil bo`lgan peptidning nomi aminokislota qoldiqlari nomidan tuziladi; bunda oxirgi aminokislotadan boshqa hamma aminokislota nomlarining oxiri “il” ga almashtiriladi, bunday nomlash N-uchki tomondan C-uchki tomonga qarab boshlanadi. Masalan, leysilfenilalanilglutamillizin. Oxirgi C-uchki aminokislotaning nomi o`zgarmasdan qoladi.
Polipeptid zanjirda mustahkam strukturalar (tekis peptid guruhlar) bo`lib, ular nisbatan harakatlanuvchi qismlar (-CHR) ga ega va u bog` atrofida aylanadi. Polipeptid zanjirning bunday tuzilish xususiyati uning fazoviy shaklini tuzilishiga ta’sir etadi.
Beta- struktura. Bu strukturada vodorod bog`lari molekulalar orasida, polipeptid zanjirining har xil qismlari orasida bo`ladi, zanjirlar cho`zilib bir-biriga parallel, uzunasiga, yonma-yon yotadilar. Yon shoxlar qog`oz sathiga nisbatan perpendikulyar joylashadilar. beta-struktura qatlam-varaqcha deb ham ataladi. Ular ikki turga bo`linadi. Oqsilning 1ta polipeptid zanjirining o`zida ma’lum qismlarining buklanishidan hosil bo`lgan qatlamlar – kross-beta-shakl (qisqa beta- struktura)deyiladi. Uning vodorod bog`lari polipeptid zanjirning har bir bukilgan joyidagi peptid guruhlari o`rtasida hosil bo`ladi. beta-strukturaning boshqa bir turi – to`liq beta-struktura butun polipeptid zanjiriga tegishli bo`lib, bu zanjir egilgan shaklga ega hamda u aralash parallel joylashgan polipeptid zanjirlarning o`rtasidagi peptidlararo vodorod bog`lari bilan bog`lab turiladi. To`liq beta-struktura ikki turda – parallel va antiparallel bo`lishi mumkin: agar har ikkala zanjirning N-uchki tomonlari bir tomonga yo`nalgan bo`lsa, bunday joylanish parallel, agar zanjirning N-uchki tomonlari qarama-qarshi yo`nalishga ega bo`lsa, antiparallel joylashgan bo`ladi.
α-spiral ma’lum ta’sirlar natijasida (masalan, suvda ishqor ta’sirida isitilganda) cho`zilib, zanjir ichidagi vodorod bog`lari uzilib, beta-strukturaga o`tadi. Bunday holat masalan, soch oqsili – keratinda kuzatiladi. Soch ishqoriy yuvish vositasida yuvilganda alfa-keratinning spiral strukturasi osongina buziladi va u beta- keratinga o`tadi (yuvilgan soch to`g`rilanadi).

Oqsil molekulasida aminokislotalar tartibi biroz o`zgargan holda ma’lum darajada aminokislotalar uning biologik vazifasini buzmasdan almashinishi mumkin. Bunga insulin zanjirlarida, sitoxromlarda anchagina aminokislotalar almashinganda ham oqsil o`z vazifasini bajarishi misol bo`la oladi. Demak, bu o`zgarishlar ruxsat berilgan almashinuvlarga kiradi.Ammo o`roqsimon kamqonlik kasalligida gemoglobinni tekshirish tamomila boshqa hodisaning ochilishiga olib keldi. Barvaqt o`limga sabab bo`ladigan bu kasallik gemoglobin molekulasini va qizil qon tanachalari (eritrotsitlar)ning o`zgarishi tufayli ularning kislorodni bog`lash qobiliyatini kamayishiga bog`liq. Bunday o`zgarishlar gemoglobinni tashkil qiladigan 574 ta aminokislota qoldiqlaridan tuzilgan oqsil zanjirlaridan birida, faqat bittagina aminokislotaning almashinuvidan kelib chiqadi: normal gemoglobin (HbA) ning beta-zanjirida 6-o`rinda turgan glutamat kislota o`roqsimon hujayra gemoglobini (HbS) da valin bilan almashingan. Bu patologik gemoglobindan tashqari yana bir qancha boshqa nonormal gemoglobinlar ham mavjud.

• 
  Oqsillarning uchlamchi strukturasi. Polipeptid spiralining fazodagi taxlanishiga uning uchlamchi strukturasi deyiladi. Bu tushuncha molekulaning shakli, hajmi haqida ma’lumot beradi. Uchlamchi struktura shakliga ko`ra globulyar va fibrillyar oqsillarga bo`linadi. Globulyar oqsillar asosan elipssimon shaklda, fibrillyar (ipsimon) oqsillar esa – uzun (tayoqcha) shaklida bo`ladi.
  
• 
  Lekin uchlamchi strukturaning bunday ko`rinishda bo`lishi fibrillyar oqsillar faqat beta-struktura, globulyar oqsillar esa alfa-spiralga ega degan fikrga asos bo`la olmaydi. Chunki shunday fibrillyar oqsillar borki, ular qatlam varaqchali ikkilamchi strukturaga emas, balki spiral ko`rinishida bo`ladi. Masalan, alfa-keratin va paramiozin (mollyuskalarning tayanch mushaklari), tropomiozin (skelet mushaklarining oqsili) fibrillyar oqsillarga kirib, ularning ikkilamchi strukturasi alfa-spiral; aksincha, globulyar oqsillarda beta-struktura miqdori ko`p bo`lishi ham mumkin.
  
• 
  To`g`ri polipeptid zanjirining spirallanishi uning o`lchamini 4 martaga; uchlamchi strukturada taxlanishi esa 10 martaga ixchamlashtiriladi.
  
• 
  Uchlamchi srtukturanimustahkamlovchi bog`lar. Oqsil molekulasining fazodagi shaklini mustahkamlashda uning polipeptid zanjirini tashkil qiladigan kuchli (kovalent) va kuchsiz (qutbli, van-der-vaals) bog`lari ishtirok etadi. Bunda asosan aminokislotalarning yon radikallari o`rtasida bog`lar hosil bo`ladi.
  
• 
  Kovalent bog`larga quyidagilar kiradi:
  
• 
  disulfid (-S-S-) bog`lari – polipeptid zanjirining turli qismlarida joylashgan sisteinning yon radikallari o`rtasidagi bog`lar;
  
• 
  izopeptid yoki psevdopeptid – alfa-aminoguruhning emas, balki lizin, argininning yon radikallaridagi aminoguruhlar bilan aminokislotaningalfa-karboksil guruhi emas, balki asparagin, glutamin va aminolimon kislotaning yon radikallaridagi COOH guruhlari o`rtasida hosil bo`ladigan peptid bog`lari;
  
• 
  efir bog`lari – dikarbon aminokislotalar (asparagin, glutamin kislotalar)ning COOH guruhi bilan gidroksiaminokislotalar (serin, treonin)ning OH guruhi o`rtasida hosil bo`ladi.
  
• 
  
• 
  Kuchsiz bog`lar.
  
• 
  1. Qutbli bog`lar:
  
• 
  vodorod bog`lari – bir aminokislotaning yon radikalining –SH yoki NH2 , -OH guruhlari bilan boshqa bir aminokislotaning karboksil guruhi o`rtasida hosil bo`ladi;
  

ion yoki elektrostatik bog`lar – lizin, arginin, gistidin kabi aminokislotalarning yon radikallarining – NH3 va asparagin, glutamine kislotaning – COO (-) zaryadlangan guruhlari orasida yuzaga keladi. Oqsilarning kislotali va asosiy xosalari.
Oksil molekulasida juda kup musbat va manfiy zaryadli grupalar mavjud. Oksillarning zaryadi polipeptid zanjiri oxirlaridagi erkin NH₂ va СООН grupalaridan tashkari, peptid bogi tashkil kilishda aralashmagan asos gruppalar - lizinning (-aminogrupasi, argininning guanidin, gistidinning imidazol, dikorbon kislotalarining kislota  va  -epsilon karboksil gruppalari, shuningdek trizonning fenol va tsisteinning sulfgidril turkumlari xisobiga xam paydo buladi. Xam manfiy, xam musbatzaryadli gruppalar mavjudligi tufayli, oksillar xam aminokislotalarga uxshash amfoterlik xususiyatga ega. Shuning uchun oksilarni, taxminan (H ₂ N)_n R*(COOH)_n shaklida yozish mumkin. Ulardagi uklangan gruppalar soni muxitning Hp iga karab yoziladi. Oksillar kolloid tabiatga ega bulganligidan xam ularning xosalari kup jixatdan molekulalarning uklangan gruppalariga boglik buladi va Hp uzgarishi ta‘sirida turli darajada uzgaradi. Suvli eritmada oksillarning ishkor va kislota gruppalari orasida protonlarning kuchishi tufayli, tarkibidan kup — NH₃⁺ va — COO^-- gruppalarni tutuvchi amfion (NH₃) *R* (COO^--) _m xosil buladi. Agar manfiy va musbat zaryadlarning soni baravar bulsa, oksil molekulasining zaryadi amaliy jixatdan nolgan teng bulib, elektor maydonida xech kayoka siljimaydi, ammo Hp ishkoriy bulganda protein ortikcha СОО^-- gruppalarga ega buladi va elektro forezda manfiy ion sifatida anodga karab xarakat kiladi:
NН₃⁺ Nн₂
R +NаОН^-  R +Nа⁺ + Н₂О
СОО^- СОО^-
Amfionlar shaklida oksil molekulasi zaryaddan maxrum buladi va bunday koloid zarracha eritmada turgunligini yukotadi. Molekula larning turli kismida bulgan manfiy va musbat zalyadli gruppalar boshka molekularlarni teskari uklagan gruppalari bilan elektrostatik munosabatda bulib kushiladi va osonlik bilan chukadi.
Oksillarning musbat va manfiy zaryadlari yigindisi nolga teng bulib, elektr maydonida na katod va na anod tomonga siljiydigan Нр katalitik oksillarning izoelektrik nuktasi deb ataladi. Turli oksillarning izoelektrik nuktasi Нр ning xar xil ulchamiga tugri keladi, chunki oksillar molekulalarida ishkor va kislota tabiatiga ega bulgan gruppalarning soni bir-biriga teng emas, рН ning turli kattaliklarida ularning dissotsiyaatsiya darajasi baravarlashib, molekula, umuman, elektroneytral xolatga keladi. Kup oksilarning izoelektrik nuktasi 4-7 рН orasida, ya‘ni ularda karboksil gruppalarning disosstsiyalanish darajalari asos gruppalarning dissotsiyalanish darajalaridan bir oz ustun, lektin ba‘zi asos oksillar (protamin, tsitoxrom s,ribonukleaza) ning izoelektrik nuktasi рН=7 dan ortik buladi. Pepsin xam uzining izoelektrik kuntasi juda pasi — рН=1 bulishi bilan boshka oksilardan fark kiladi.