Proteins with rna chaperone Activity: a world of Diverse Proteins with a Common Task—Impediment of rna misfolding Katharina Semrad


exon a
ffect both forward and reverse
self-splicing of the Tetrahymena intervening sequence RNA,”
Biochemistry, vol. 30, no. 8, pp. 2042–2050, 1991.
[14] M. G. Caprara, V. Lehnert, A. M. Lambowitz, and E. Westhof,
“A tyrosyl-tRNA synthetase recognizes a conserved tRNA-like
structural motif in the group I intron catalytic core,” Cell, vol.
87, no. 6, pp. 1135–1145, 1996.
[15] M. E. Cusick and M. Belfort, “Domain structure and RNA
annealing activity of the Escherichia coli regulatory protein
StpA,” Molecular Microbiology, vol. 28, no. 4, pp. 847–857,
1998.
[16] D. S. Portman and G. Dreyfuss, “RNA annealing activities in
HeLa nuclei,” EMBO Journal, vol. 13, no. 1, pp. 213–221, 1994.
[17] M. A. Urbaneja, M. Wu, J. R. Casas-Finet, and R. L. Karpel,
“HIV-1 nucleocapsid protein as a nucleic acid chaperone:
spectroscopic study of its helix-destabilizing properties, struc-
tural binding specificity, and annealing activity,” Journal of
Molecular Biology, vol. 318, no. 3, pp. 749–764, 2002.
[18] L. Rajkowitsch and R. Schroeder, “Coupling RNA annealing
and strand displacement: a FRET-based microplate reader
assay for RNA chaperone activity,” BioTechniques, vol. 43, no.
3, pp. 304–310, 2007.
[19] L. Rajkowitsch and R. Schroeder, “Dissecting RNA chaperone
activity,” RNA, vol. 13, no. 12, pp. 2053–2060, 2007.
[20] D. Herschlag, M. Khosla, Z. Tsuchihashi, and R. L. Karpel, “An
RNA chaperone activity of non-specific RNA binding proteins
in hammerhead ribozyme catalysis,” EMBO Journal, vol. 13,
no. 12, pp. 2913–2924, 1994.
[21] K. Semrad, R. Green, and R. Schroeder, “RNA chaperone
activity of large ribosomal subunit proteins from Escherichia
coli,” RNA, vol. 10, no. 12, pp. 1855–1860, 2004.
[22] A. Belisova, K. Semrad, O. Mayer et al., “RNA chaperone
activity of protein components of human Ro RNPs,” RNA, vol.
11, no. 7, pp. 1084–1094, 2005.
[23] S. Prenninger, R. Schroeder, and K. Semrad, “Assaying RNA
chaperone activity in vivo in bacteria using a ribozyme folding
trap,” Nature Protocols, vol. 1, no. 3, pp. 1273–1277, 2006.
[24] W. Bae, B. Xia, M. Inouye, and K. Severinov, “Escherichia coli
CspA-family RNA chaperones are transcription antitermina-
tors,” Proceedings of the National Academy of Sciences of the
United States of America, vol. 97, no. 14, pp. 7784–7789, 2000.
[25] S. Phadtare, T. Kazakov, M. Bubunenko, D. L. Court, T.
Pestova, and K. Severinov, “Transcription antitermination by
translation initiation factor IF1,” Journal of Bacteriology, vol.
189, no. 11, pp. 4087–4093, 2007.
[26] S. Phadtare, K. Severinov, and M. Inouye, “Assay of transcrip-
tion antitermination by proteins of the CspA family,” Methods
in Enzymology, vol. 371, pp. 460–471, 2003.
[27] L. Rajkowitsch, D. Chen, S. Stampfl et al., “RNA chaperones,
RNA annealers and RNA helicases,” RNA Biology, vol. 4, no. 3,
pp. 118–130, 2007.
[28] Z. Tsuchihashi, M. Khosla, and D. Herschlag, “Protein
enhancement of hammerhead ribozyme catalysis,” Science,
vol. 262, no. 5130, pp. 99–101, 1993.
[29] Z. S. Huang and H. N. Wu, “Identification and characteriza-
tion of the RNA chaperone activity of hepatitis delta antigen
peptides,” The Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no. 41,
pp. 26455–26461, 1998.
[30] G. Cristofari, R. Ivanyi-Nagy, C. Gabus et al., “The hepatitis
C virus Core protein is a potent nucleic acid chaperone that
directs dimerization of the viral (+) strand RNA in vitro,”
Nucleic Acids Research, vol. 32, no. 8, pp. 2623–2631, 2004.
[31] R. Ivanyi-Nagy, J. P. Lavergne, C. Gabus, D. Ficheux, and J. L.
Darlix, “RNA chaperoning and intrinsic disorder in the core
proteins of Flaviviridae,” Nucleic Acids Research, vol. 36, no. 3,
pp. 712–725, 2008.
[32] S. Z ´u˜
niga, I. Sola, J. L. G. Cruz, and L. Enjuanes, “Role of RNA
chaperones in virus replication,” Virus Research, vol. 139, no.
2, pp. 253–266, 2009.
[33] S. Z ´u˜
niga, I. Sola, J. L. Moreno, P. Sabella, J. Plana-Dur´an, and
L. Enjuanes, “Coronavirus nucleocapsid protein is an RNA
chaperone,” Virology, vol. 357, no. 2, pp. 215–227, 2007.
[34] S. Z ´u˜
niga, J. L. G. Cruz, I. Sola, P. A. Mateos-G ´omez, L. Palacio,
and L. Enjuanes, “Coronavirus nucleocapsid protein facilitates
template switching and is required for e
fficient transcription,”