3. Miyozin molekulasining tarkibi va tuzilishi

Miyozin ishi paytida ATP gidrolizi

Miyozinlar oilasi a'zolari ATP gidrolizini umumiy sxema bo'yicha amalga oshiradilar • Miyozinning aktinga yaqinligi bog'lanish joyi bilan bog'langan nukleotid (ATP, ADP-Fn yoki ADP) bilan aniqlanadi • Miyozinlar tarkibiga ATP yoki ADP-Fn kiradi majburiy saytida , faqat zaif ega oqib chiqdi bog'lamas uchun bir yilda • , majburiy tez oqib chiqdi bilan sherik miyozin zaif davlat va tez undan bo'linadi • ATP gidroliz miyozin "faollashtiradi" va ikkinchisi oqib chiqdi bilan bog'liq emas, balki esa sodir • sifatida miyozin ishchi o'tish natijasida, bir harakat hosil bo'ladi va fosfat oqib chiqdi tomonidan qayta-majburiy keyin ozod qilingan miyozin -ADP-Fn- majburiy saytida ADP o'z ichiga olgan yoki bir nükleotidini o'z ichiga bo'lmagan • Myosins, kuchli qodir bo'lgan aktin bilan bog'lanish • Kuchli bog'lanish holatida miyozinlar uzoq vaqt aktin bilan birikkan bo'lib qoladi • Zaif bog'lanish holatida miyozinlar kuch hosil qila olmaydi • B kuchli bog'lanish holatida, miyozinlar qo'llanilganda qo'zg'almaydi tashqi harakatlar yilda barcha ma'lum myosins ADP va ATP gidrolizini amalga oshirish Fn umumiy sxema asosida. Quyidagi rasmda ATP gidrolizining sxemasi ko'rsatilgan bo'lib, qo'lni aylanishi bilan birlashtirilgan. Bilan ATP gidroliz Bu birlashish konformasyonel o'zgarishlar o'z harakat va birga yuk ko'chib o'tishga miyozin beradi oqib chiqdi filamentlerinden . ATP bo'lmagan taqdirda, miyozin kuchli va stereospetsifik ravishda aktin bilan bog'lanib, shunday deb ataladi. qat'iy mortis kompleksi. (O'limdan so'ng ATP darajasi pasayadi va mushaklar elastikligini yo'qotadi. Bu aktomiyosin kompleksi hosil bo'lishiga bog'liq bo'lib , bu qat'iy o'limga olib keladi.) ATP miyozin bilan bog'langanda (rasmdagi I qadam), aktinni bog'laydigan bo'shliq ochiladi ; bunda aktinning miyozin bilan o'zaro ta'siri susayadi. Buning natijasida miyozin aktindan ajraladi (2-bosqich). Bu bilan hamjihatlikni, miyozin mustahkam ATP bog'laydi va bermaydi emas hidrolize kimyoviy kataliz uchun zarur amino kislotalar yon zanjirlar ular ATP b-y fosfor rishtalari hujum olmaydi shunday joylashgan beri, uni. Miyozinda ikkinchi konformatsion o'zgarish ro'y beradi, natijada ATP ADP va Fn ga gidrolizlanadi , ular miyozin bilan kovalent bo'lmagan bog'lanib qoladi (3-qadam). Ushbu konformatsion o'zgarish motor sohasidagi strukturaviy elementlarning harakatini o'z ichiga oladi, bu esa tartibga soluvchi sohani aylanishiga olib keladi. Miyozin qo'li bilagining rolini bajaradigan tartibga soluvchi domen asl holatiga qaytariladi, unda miyozin ish zarbasini bajarishga tayyor. Bog'langan aktin bo'lmasa, fosfatning miyozindan boshlang'ich holatida chiqishi juda sekin kechadi. Bu miyozin aktin bilan o'zaro aloqada bo'lmaganida ATPni iste'mol qilmasligiga imkon beradi. Aktin bilan bog'langandan so'ng (4-qadam), miyozindan fosfatning ajralib chiqish tezligi juda ko'payadi. Miyozin kuchi, ya'ni regulyativ domenning aylanishi (5-qadam) fosfat chiqarish bosqichiga hamroh bo'ladi. Kuchli harakat tugagandan so'ng, ADP ajralib chiqadi (6-qadam), bu aktinga biriktirilgan, ammo nukleotidni o'z ichiga olmaydigan miyozin hosil bo'lishiga olib keladi. ATP miyozinga biriktirilganida tsikl takrorlanadi. In zavisimolsti turi fosfat targ'ib ozod qilish Loop va uning gidroliz olib majburiy har ATP miyozin oqib chiqdi ingichka ip 3 o'rtasidagi va 23 nm masofada. ATP gidroliz siklida miyozinning aktinga yaqinligi o'zgaradi. Bu tsikl oraliq mahsulotlar uchun ular qiziqish ko'ra tavsiflanadi mumkin oqib chiqdi filamentlerinden . Bog'langan ATP yoki ADP-FP ni o'z ichiga olgan miyozinlar kuchsiz bog'lanish holatida yoki dastlabki kuchlarni hosil qilish holatida (2 va 4-bosqichlar), ular aktin filamanidan vaqt masshtabida birikish va ajralish bilan tavsiflanadi, bu 100 marta tezroq ATP gidroliz tsikli. Ushbu zaif bog'lanish holatlari kuch bermaydi. Agar aktin filamenti ushbu holatlarda miyozinga nisbatan tortib olinsa, miyozinlar biriktirganda va juda tez aktinni ajratib olganda filamentlar bo'ylab siljiydi . Zaif bog'lanish holatida miyozin asl holatida aylanib, o'zini kuchaytirishga tayyorlanmoqda. Agar aktin filamentlari cho'zilgan bo'lsa, miyozin unga qattiq bog'langan va harakatga qarshilik ko'rsatadi va aktin filamaniga langar vazifasini bajaradi .



Ka ATP majburiy tashkil topgan zhdy qadam, uning gidroliz va ozod Pi va ADP, birga, bir qadam miyozin beradi oqib chiqdi ingichka ip . ATP tsikli bilan bog'liq bo'lgan konformatsion o'zgarishlar miyozinning aktinga yaqinligini shunday o'zgarishiga olib keladi , bu uning aktin filamentlari bilan muqobil bog'lanishiga va bo'linishiga olib keladi.

Miyozin ATPazasi

Faollashtirish miyozin ATPazların ham non-qutb yoki kiritish orqali erishish mumkin zaif qutb organik hal qiluvchi inkubatsiya o'rta bildiradi, muhim rol hidrofob o'zaro yilda tartibga solish miyozin faoliyati .  Aktin - bu molekulyar og'irligi 42 000 ga teng bo'lgan globusli oqsil . Shunday qilib, u C-aktin deb ataladi. Biroq, u polimerlanish qobiliyatiga ega bo'lib , / - aktin deb nomlangan uzun tuzilmani hosil qiladi . Yilda bu shaklda, oqib chiqdi miyozin rahbari bilan o'zaro qodir, va bir muhim xususiyati , bu o'zaro ATP ishtirokida qaramligini hisoblanadi. ATPning etarli darajada yuqori konsentratsiyasida aktin va miyozin hosil qilgan kompleks yo'q qilinadi. Miyozin ATPaza ta'sirida ATP gidrolizidan so'ng kompleks yana tiklanadi. Ushbu jarayon ikkala oqsilni o'z ichiga olgan eritmada osongina kuzatilishi mumkin . ATP yo'q bo'lganda, yuqori molekulyar og'irlikdagi kompleks hosil bo'lishi natijasida eritma yopishqoq bo'ladi. ATP qo'shilganda, yopishqoqlik kompleksning yo'q qilinishi natijasida keskin pasayadi va keyinchalik ATP gidrolizining davom etishi bilan asta-sekin tiklana boshlaydi. Ushbu o'zaro ta'sirlar mushaklarning qisqarishi jarayonida muhim rol o'ynaydi .                           

 Reduksiya mexanizmining sxemasi quyidagicha. Qaerda oqib chiqdi va miyozin myofilaments ustiga o'raydigan, miyozin rahbarlari ilgak kabi qo'shni ustiga ilmog'i R- oqib hiqdi filamentlerinden shakllantirish, ko'ndalang ko'priklar ular bilan . Bu ko'prik, bir yilda barmoqlari kabi egilib tortib, yo'nalishi oqib chiqdi myofilaments birga miyozin bo'lgan . Keyin boshlar aktindan ajratiladi, to'g'rilanadi, uning yangi qismlari bilan bog'lanadi va tsikl takrorlanadi. Istalgan vaqtda shartnoma tuzayotganda, boshlarning taxminan yarmi tortadi , qolganlari esa asl holatiga qaytadi , bu esa silliq jarayonni ta'minlaydi. Buning uchun energiya ATP tomonidan ta'minlanadi. ATP molekulalari etiladi gidrolizlanadi ADP va fosfat amalga ATPazların mavjud miyozin rahbarlari . Yuzaga kelgan  Avvallari P-turi ATPases deb atalgan i / 2- na fermentlar . I va 2 konformatsiyalarida navbatma-navbat ishlaydigan ionlarni tashish bilan bog'liq bo'lmagan boshqa fermentlar (masalan, miyozin ATPaza ) borligi sababli ularning nomi o'zgartirildi .  foydalanib miyozin deb ATPazların Masalan , bir kimyoviy ishi bilan o'zgartirish , ba'zi yordamida sülfhidril reagentlar hisoblanadi, ishtiroki SH-rpynn yilda tartibga solish miyozin faoliyati isbotladi ( SH- guruhlari bevosita emas kiritilgan yilda faol markazi bu ferment ), va muhim roli hidrofob o'zaro bir amalga oshirishda normativ ta'siri haqida ATPaz miyozin faoliyati . ATPning miyozinning faol markazining tuzilishiga barqarorlashtiruvchi ta'siri ham namoyish etilgan .  Aktomiyozin miyozinni F-aktin bilan biriktirish natijasida hosil bo'ladi. Aktomiyozin, ham tabiiy, ham sun'iy, ya'ni. birlashuvchi bilan qo'lga kiritilgan yilda vitro yuqori tozalangan tayyorgarlik miyozin va P-oqib chiqdi , bir bor ATPaz miyozin farq, deb faoliyatini ATPaz miyozin faoliyati sezilarli darajada stokiyometrik miqdorda huzurida ziyoda P-oqib chiqdi . Aktomiyozin fermenti Mg ionlari bilan faollashadi va etilenediamin tetraatsetat (EDTA) va yuqori ATP konsentratsiyasi bilan inhibe qilinadi , miozin ATPaza esa Mg ionlari tomonidan inhibe qilinadi , EDTA bilan faollashadi va yuqori ATP konsentratsiyasi bilan inhibe qilinmaydi . Ikkala ferment uchun ham optimal pH qiymatlari har xil. Strongly bog'lab nükleotid jalb ishida ATPases kabi miyozin ATPazların Biroq, ikkinchisi farqli o'laroq, ham albatta ATP gidroliz , ular emas , kovalent tashkil fosforli oraliq . Yilda aerob organizmlar, shu ATPases , birinchi navbatda esa, ATP sintez qilish uchun ish proton gradient tomonidan yaratilgan FQ oralig'ining yaratadi sharoitlar mahkam bog'lab ATP parchalanishi uchun o'rniga, qaysi bor substratlarining majburiy uchun keyingi sintez molekulalar adenozin tri-fosfat . 

        

                         

                            
                        

 

 

 

 

 

Xulosa

Davomida ATP gidrolizi mushaklarning qisqarishi miyozin bilan o'zaro ta'sirining natijasidir  aktin .  Miyozin bir molekulaning gidrolizlanishi uchun ATPaza faolligiga ega  Miyozin ATP molekulasi taxminan 30 soniyani oladi. Reaksiya tezligini cheklaydigan bosqich gidroliz mahsulotlari - ADP va noorganik fosfatning ajralib chiqishi bo'lib, ular kovalent bo'lmagan kompleksda miyozin bilan qattiq bog'lanib qoladi va keyingi katalitik harakatning boshlanishiga to'sqinlik qiladi. 

Miozin bilan ATP parchalanish tezligi aktin ishtirokida keskin oshadi: har bir miyozin molekulasi soniyada 5 dan 10 tagacha ATP molekulasini gidrolizlashga qodir , bu esa ishlaydigan mushakdagi ATP gidrolizining intensivligi bilan taqqoslanadi. Miyozin ATPaza stimulyatsiyasi  aktin filamenti ularning fiziologik assotsiatsiyasi bilan aniqlanadi , bu ADP va anorganik fosfatning miyozin molekulasidan ajralishini osonlashtiradi. 

Miyozin ATPazasi ( Bershadskiy AD, Vasilev JM, 198 ). Aktin bo'lmasa, bu ATPaza yuqori konsentratsiyalarda juda faol yoki   Ca 2 ⁺ , yoki K ⁺ va EDTA, Mg 2 ⁺ ning fiziologik konsentratsiyasida esa bu juda past. Ushbu Mg 2 ⁺ - ATPase faolligi miozinning aktinga bog'lanishi bilan juda kuchayadi (     Poglazov B.F., Levitskiy D.I., 1982 ,  Bershadskiy AD, Vasilev JM, 198  ), bu turli xil miyozinlarning asosiy ajralib turadigan xususiyati. Aktin miozin bilan kompleksdan gidroliz mahsulotlarini (ADP va fosfat) chiqarilishini rag'batlantirish orqali reaksiya tezligini oshiradi (qarang). guruch miofosf )  

 

Adabiyot

1. 
      J. Bendall, Muskullar, molekulalar va harakat, Moskva: Mir, 1970, 256 p .
   
2. 
      Samoilov V.O., Bigday E.V. Biyomekanikaning uyali va molekulyar asoslari / Kitobda: Biyomekanikada matematik modellar va kompyuter modellashtirish: O'quv qo'llanma.- SPb: Iz-vo Politexnika Universiteti, 2004.- S. 29-102.