4-Тема. Конфигурация пептидной связи. Пептидная связь

Вторичной 
структурой 
белка называют пространственное расположение полипептидной цепи белка 
на отдельных ее участках в виде спирали или слоя (листа). Пептидные связи 
полипептидной 
цепи 
содержат 
группы 
С=О 
и 
N–H, 
способные 
образовывать внутримолекулярные водородные связи — основной тип нековалентных 
взаимодействий, стабилизирующий элементы вторичной структуры. Главную роль в 
стабилизации периодически повторяющихся элементов вторичной структуры белка 
играют водородные связи между пептидными группами (C=O…H–N). Основными 
элементами вторичной структуры, встречающимися в различных белках, являются α-
спираль и β-складчатый слой (или лист), хотя встречаются и другие элементы вторичной 
структуры. 

---

Типы вторичных структур белка альфа-спирали 
При формировании α-спирали происходит закручивание скелета полипептидной цепи в 
виде спирали вокруг воображаемой оси, сопровождающееся сближением пептидных 
связей, что благоприятствует образованию внутримолекулярных водородных связей 
между NH-группами, находящимися на одном витке, и CO-группами, расположенными на 
другом витке спирали. Направление этих связей параллельно оси спирали. Боковые цепи 
аминокислот располагаются с наружной стороны спирали. Длина витка α-спирали 
составляет 5,4 ангстремы, в одном таком витке укладываются 3,6 аминокислотных 
остатка. 
В 
белках 
встречается 
только 
правозакрученная α-спираль. α-
спираль стабилизируется не только водородными связями, но и за счет взаимодействия 
боковых радикалов, располагающихся друг над другом в соседних витках спирали. По 
этой причине появление в первичной последовательности разноименно заряженных или 
гидрофобных аминокислот через 3–4 аминокислотных остатка будет стабилизировать α-
спираль, и напротив, наличие одноименно заряженных аминокислот через 3–4 
аминокислотных остатка приведет к их отталкиванию, что не позволит образоваться α-
спирали. Второй элемент вторичной структуры, который часто встречается в белках, 
называется β-слоем (листом), или β-складчатым слоем (листом). Структура типа 
складчатого слоя формируется двумя параллельно или антипараллельно расположенными 
участками полипептидной цепи. Она стабилизируется за счет водородных связей, которые 
образуются между расположенными рядом остовами полипептидной цепи. Боковые цепи 
аминокислот располагаются перпендикулярно по отношению к плоскости остова цепи, 
который при этом изгибается, образуя плоский лист. Хотя водородные связи слабее 
ковалентных, присутствие их в значительном количестве делает структуры типа α-
спирали или 

-складчатого слоя достаточно прочными. Существуют два типа β-слоев — 
параллельный и антипараллельный, в зависимости от того, меняется ли направление хода 
полипептидной цепи в каждом следующем фрагменте, участвующем в образовании слоя. 
Также как особый тип β-структур иногда выделяют β-шпильки, представляющие собой 
два антипараллельно расположенных участка одной и той же цепи, которая 
разворачивается на вершине шпильки на 180
∘
. 

---

β-слой (лист), или β-складчатый слой (лист)
α-cпиральные участки и β-структуры типа складчатого слоя подвергаются дальнейшей 
упаковке, в результате чего формируется третичная структура белка. Если вторичная 
структура характеризует укладку какого-либо участка полипептидной цепи, то 
третичная 
структура 
— это структура всей полипептидной цепи в целом. Растворимые белки обычно 
бывают глобулярными (от лат. «глобула» — шарик), то есть их молекулы имеют 
округлые или эллиптические очертания, хотя среди них встречаются и фибриллярные 
белки — имеющие форму волокна, или фибриллы (от лат. «фибрилла» — волоконце), 
возможно также сочетание глобулярной и фибриллярной структур. В белковой глобуле 
заряженные и полярные аминокислотные остатки оказываются на поверхности, а 
гидрофобные — внутри. β-складчатые слои часто входят в состав сердцевины многих 
глобулярных белков. В упакованной в виде глобулы молекуле белка зачастую сближаются 
аминокислотные остатки, которые в полипептидной цепи расположены далеко друг от 
друга (см. рис.). Нерастворимые в воде белки часто бывают фибриллярными. Примеры 
третичных структур разных белков.
Третичная структура белка
В принципе, белковая молекула может укладываться различными способами, принимая 
большое число различных форм (конформаций) в зависимости от условий (рН, 
температура, наличие ионов). Однако в клетке большинство белков в нативном 
(неповрежденном) состоянии существует лишь в одной или нескольких близких 
конформациях, характерных для данного полипептида. Она определяется тем, как 
сворачивается полипептидная цепь в растворе, что, в свою очередь, зависит от 
последовательности аминокислот в этой цепи и условий (температура, рН, наличие ионов 

---

и т. д). Боковые группы аминокислот взаимодействуют друг с другом и с водой с 
образованием слабых нековалентных связей (водородных, ионных, гидрофобных). В 
некоторых случаях для обеспечения большей стабильности третичной структуры 
происходит образование ковалентных связей. Это в основном происходит при 
взаимодействии оказавшихся близко друг к другу SH-групп остатков цистеина, которые 
окисляются, формируя S–S-связи, или дисульфидные мостики. Образование таких 
связей особенно характерно для белков, выделяемых из клетки наружу или находящихся в 
плазматической мембране с наружной стороны, поскольку эти белки оказываются в 
условиях, значительно отличающихся от тех, что существуют внутри клетки. 
четвертичная структура белка 
Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей одинаковой или различной 
структуры. Объединение белков становится возможным в том случае, если на 
поверхности белка образуется центр связывания для того же самого или другого белка. 
При объединении нескольких полипептидных цепей образуется белок, для которого 
характерна