Конспект подготовлен студентами, не проходил проф. Редактуру и может содержать ошибки. Следите за обновлениями на vk. Com/teachinmsu

По специфичности выделяют: 
• 
Строгоспецифичные ферменты. Окисление в строго определенном месте и появляется 
одно строго определенное вещество.
• 
Групповая специфичность, взаимодействует с определенными группами веществ 
(гидроксо-, амино- группы и т.д.)
Пример: алкогольдегидрогеназа, плохо связывает метиловый спирт, лучше всего 
этиловый спирт, чуть хуже пропиловый и изопропиловый. Чем больше радикал, тем 
хуже связывает. В результате дает альдегид или кетон.
Специфика ферментов белков.
Все ферменты гидролизуют пептидную связь, но не у любой аминокислоты, а также 
присутствует специфичность связей. 

---

КОНСПЕКТ ПОДГОТОВЛЕН СТУДЕНТАМИ, НЕ ПРОХОДИЛ 
ПРОФ РЕДАКТУРУ И МОЖЕТ СОДЕРЖАТЬ ОШИБКИ 
СЛЕДИТЕ ЗА ОБНОВЛЕНИЯМИ НА VK.COM/TEACHINMSU 
ОСНОВЫ ЭНЗИМОЛОГИИ. 
АСЕЕВ ВИКТОР ВАСИЛЬЕВИЧ 
11 
Лекция 2. Оценка ферментов. 
Как количественно определить наличие ферментов, какие условия, подходы и методы. 
Единственная достоверная количественная мера – скорость реакции. (см. рис. 1).
Рисунок 1. График зависимости P от t, где P - продукт, t - время. 
В начальный период времени скорость нарастания продукта постоянна и позже выйдет 
на плато. Скорость ферментативной реакции всегда определяется только по 
начальному линейному участку. 
Начальный участок нелинейный, однако для любого времени на оси должно 
соблюдаться соотношение:
𝑃𝑃
1
𝑡𝑡
1
=
𝑃𝑃
2
𝑡𝑡
2
Где, 𝑃𝑃
1
и 𝑃𝑃
2
– 
точки, выбранные на оси ординат, а 𝑡𝑡
1
и 𝑡𝑡
2
– 
точки на оси абсцисс. 
Со временем, количество образовавшегося продукта снижается, так как реакция не идет 
уже так хорошо, как в начале.
Причины:
• 
Исчерпание субстрата
• 
Реакция обратима
• 
Факторы реакции подавляют активность фермента