Mavzu: Achitqilarni faolligi ta'sir etuvchi omillar Reja

Q₁₀= v_t +10/v_t

Spetsifik ingibitorlar ta‘siri. Fermentativ reaktsiya bir kator ximiyaviy moddalar ta‘sirida ingibirlanishi mumkin. Bunday moddalar oksilarga ta‘sir etib, ularning konformatsiyasini buzadigan denaturatsiyaga sababchi buladi va xar xil fermentlarni tormozlaydi. Masalan, ogir meral tuzlari (Ag⁺, Cu²⁺, Pb²⁺) formaldigid, SH grupasi bilan reaktsiyaga kirishadigan brikmalar, (iprit, xlormerkuriy-benzoat) alkoloid reaktivlar (tannin, piktan kislota, fosfovolframat kislota va boshkalar), umuman, oksil strukturasini uzgartirish, ularni chuktrish tufayli mana shunday ta‘sir kursatadi. Bu n o s p ye ts i f i k t o r m o t z l a n i sh d i r.
Bir kator brikmalar borki, ular fakat ayrim fermentlarning faoligini tormozlaydi, odatda, ularning bunday ta‘siri juda past kontsentratsiyada xam yuz beradi. Bunday moddalar s p ye ts i f i k i n g i b i t o r l a r bulib, ularning ta‘siri oksilarnng umumiy strukturasini uzgartirish bilan emas, balki ferment molekulasida kattalitik faollik uchun zarur bulgan markazlar(ayrim grupalar) ni ishdan chikarish (blokirovka)ga boglik. Spetsifik ingibitorlar-dan foydalanib, birin-ketin keladigan reaktsiyalarning bir-biridan ajratib, metobolizimning oralik zvenolarini urginish va kupgina fermentlarning faol grupalarini tekshirish mumkin buladi. Masalan, ftorid glikoliz va spirtli bijgishning enzimi e n o l a z a n i, yodatsentat t r i o z o f a s f a t d ye g i d r o g ye n a z a n i in-gibirlaydi. KCN,CO azidlar tarkida metall atomlari tutadigan xujayraning nafas olish fermentlarni tozalaydi. Enzimlarning tormozlanishi k a y t a r va k a y t m a s bulishi mumkin. Kaytar tormozlanishda ingibitor chetlatilgandan keyin enzimning faoligi kayta tiklanadi.
R a k o b a t l a sh i b ( k a n k u r ye n t l i) t o r m o z l a n i sh ingibirlanishning muxim tipidir. Bu xodisa tuzilishi jixatidan substratga uxshash bulib, ferment xakikiy substrat urtasida fermentning faol grupasiga grupasiga nisbatan rakobat tufayli kelib chikadi. Substrat enzim bilan birikib, enzim - substrat kompleksi ES paydo kilgandek, ingibitor xam shunday dissotsiala-nish kobiliyatiga ega bulagan kompleks xosil kilinadi.
E+J EL
Lekin enzimning ingibitor bilan bergan koapleksi oxirgi maxsulo-tlarga parchalanmaydigan enzimning ma‘lum kismini maxkam tutib, uni fermentativ reaktsiya doirasidan chikadi. Demak, ingibitor substrat bilan ayni enzimatik faol yuzalar uchun kurashadi, shu sababli xam enzim ta‘sirining tezligi enzim va tormozlovchi modda kontsentratsiyasiga boglik buladi. Konkurentli tormozlashga suktsinat kislota va malonat kislotalar bilan suktsenatdegidrogenaza fermen-ti orasidagi munsabat yakol misol bula oladi. Malonat kislotaning strukturasi struktsionatga uxshash bulgannidan u fermentning ma‘lum satxi bilan boglanadi, xosil bulgan kompleks esa parchalan-maydi, enzimni blokirlab turadi: