Oqsil strukturalarini oldindan aytish va modellashrtirish


Genomlarda oqsil strukturalarini aniqlash. Evolyusiyada oqsil funksiyasining


Download 342.72 Kb.
Pdf ko'rish
bet3/8
Sana14.02.2023
Hajmi342.72 Kb.
#1196150
1   2   3   4   5   6   7   8
Bog'liq
OQSIL STRUKTURALARINI OLDINDAN AYTISH VA MODELLASHRTIRISH

Genomlarda oqsil strukturalarini aniqlash. Evolyusiyada oqsil funksiyasining 
divergensiyasi.Funksional 
proteomika. 
Organizmda 
qandaydir 
oqsilning 
mavjudligi ma'lum vazifani bajara olish qobiliyati xaqida fikr yuritishga asos 
bo‘ladi. Butun proteom organizmning to‘liq xayot faoliyatini amalga oshirish uchun 
xizmat qiladi. Funksional proteomika proteomning funksional xossalarini aniqlash 
bilan shug‘ullanadi va u hal qiladigan vazifalar oqsil strukturani aniqlashga nisbatan 
ancha murakkabdir. 
Proteomning biror vazifani amalga oshirishi muxitda qand, lipid, prostoglandinlar, 
turli ionlar va boshqa qo‘shimcha moddalarning bo‘lishini talab etadi. Oqsil 
molekulalari atrofdagi va boshqa moddalar bilan ta'sirlashib, avval molekulyar 
so‘ngra makromolekulyar darajada funksional reaksiyalarning amalga oshishiga 


olib keladi. Ular qatoriga fermentni substrat bilan, antiteloni antigen bilan, 
peptidlarni reseptor, toksinlarni ion kanallari bilan o‘zor ta'sirini keltirish mumkin.
Bu kabi jarayonlar mexanizmini aniqlashda individual uchastkalarning 
eksperimental tajribalaridan tashqari, bioinformasion vositalar yordamida tizimli 
yondashuvlardan ham foydalaniladi.
Quyidagi rasmda inson peptidomasi vakillari – oshqozon–ichak yo‘lida 
lokalizasiyalangan 
turli 
gastrinlar 
va 
xolesistokininlar 
ko‘rsatilgan 
(aminokislotalarni ifodalashda standart bir xarfli koddan foydalanilgan).
Insondagi peptidoma vakillari birlamchi strukturasini bulutlarning bitta peptid bilan 
taqqoslanishi 
O‘zoro juda o‘xshash bo‘lgan o‘ng soxalar bu peptid molekulalarining funksional 
qismlari hisoblanadi. Ammo oqsillar to‘g‘ri va teskari xossalarga ega bo‘ladi: 
gastrinlar organizmda ochlik hissini paydo qilsa, xolesistokininlar faoliyati tufayli 
to‘qlik hissi paydo bo‘ladi. Xolesistokininlarning birlamchi ketma –ketliklarida 
tirozin Y qoldig‘ining xolati gastrinlarga nisbatan bir qadamga siljigan. Quyidagi 
rasmda sodda xordalilar vakillaridan Siona intestinalisdan olingan sionin 
peptidining birlamchi strukturasi keltirilgan. Uninng strukturasi gastrin va 
xolissistokinin bilan gomologik bo‘lib, bu ikkala ko‘rsatilgan peptidlardagi kabi 
xolatda joylashuvchi ikkita tirozin qoldig‘I bilan tavsiflanadi. Lekin funksional 
hususiyatlari xali to‘liq o‘rganilmagan. To‘g‘ri tashkil etilgan tajriba yordamida 
butun kimyoviy struktura va tirozin qoldig‘ining fiziologik effektlarni kelib 
chiqishidagi o‘rni haqida to‘htalsa bo‘lar edi.


Shimoliy dengizda uchrovchi Siona intestinalis buluti 
Yana bir misol, sutemizuvchilar endotelinlari va ilon toksinlarining strukturaviy 
gomologik oilasi. Strukturalari bir biriga o‘xshash bo‘lishiga qaramasdan ularning 
funksional hossalari bir biridan farq qiladi: biri qon –tomir aylanishining foydali 
boshqaruvchilari bo‘lsa, ikkinchisi hayot uchun xavflidir. Bundan birlamchi 
struktura moddaning hususiyatlari to‘g‘risida to‘liq ma'lumotlarni saqlamasligi 
ma'lum bo‘ladi. Shuning uchun moddalarning fazoviy strukturasini to‘liqroq 
o‘rganish maqsadga muvofiq bo‘ladi.
Endotelin/toksinlar struktur-gomologik oqsillarining birlamchi strukturalari 
Quyida YaMR-spektroskopiya usuli yordamida aniqlangan, mazkur oila vakillari –
endotelin-1 va sarafotoksin S6.ning fazoviy strukturasi keltirilgan. Rasmda ular 
shunday qayrilganki, bunda fazoviy gomologiyaga maksimal yaqinlashtiriladi. 
Ammo har qancha aylantirib ko‘rilsa ham ularning to‘liq gomologiyasiga erishib 
bo‘lmaydi. Birlmchi strukturasi deyarli bir xil bo‘lishiga qaramay, ta'sirlanish xar 
hil reseptor strukturalari tomonidan amalga oshiriladi, shu orqali turli hil fiziologik 
effektalra ham ega bo‘ladi.



Download 342.72 Kb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3   4   5   6   7   8




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling