Oqsillarning ikkilamchi strukturasi

O’zbekiston Respublikasi Oliy va O’rta Maxsus Ta’lim Vazirligi

Temiz Davlat universiteti
Tabiiy fanlar fakulteti Biologiya
ta’lim yo’nalishi 2-kurs 120-guruh talabasi
Baratova Dilfuzaning Biokimyo va molekulyar
Biologiya fanidan tayyorlagan
M USTAQIL ISHI

Mavzu: Oqsillarning ikkilamchi strukturasini mustahkamlovchi va shakllantiruvchi kimyoviy bog’lar.

TOPSHIRDI: ______________
QABUL QILDI: ______________

Termiz – 2022

Reja:

1. 
   Oqsillarning ikkilamchi strukturasi.
   
2. 
   Ikkilamchi strukturani hosil qiluvchi mexanizmlar.
   
3. 
   Ikkilamchi strukturaning mustahkamligini ta’minlovchi mexanizmlar.
   
4. 
   Xulosa.
   
5. 
   Foydalanilgan adabiyotlar.
   

Oqsillarning ikkilamchi strukturasi.
Mazkur struktura deyilganda, polipeptid zanjirining spiralsimon yoki boshqa bironta konformatsiyaga o’tishi tushuniladi. Ammo polipeptid zanjirning barcha qismlari bir xilda spirallangan bo’lmay, ayrim qismi to’g’ri bo’lib, peptid zanjiri bir tekislikda yotishi mumkin. Oqsilning bunday konfiguratsiyasi uning birlamchi strukturasidan kelib chiqadi va undagi kovalent, disulьfid va qo’shimcha kuchsiz vodorod bog’lari bilan mustahkamlanadi. Ikkilamchi strukturali oqsillarda karbonil (CO-) imin (-NH ) guruhlari o’rtasidagi hosil bo’ladigan vodorod bog’lari tufayli  –spiral va  – qatlamli strukturalar shakllanadi.
Polipeptid zanjir  – spiral va  – struktura ko’rinishida bo’lishini va ularning o’lchamlarini o’tgan asrning 50–yillarida rentgenstruktura analizi usuli yordamida amerikalik olimlar L.Poling va K.Korilar tomonidan aniqlangan.3--rasmda –spiral ko’rinishining asosiy o’lchamlari keltiriladi. Polipeptid zanjirning –spiralini xuddi davriy ravishda temirga o’yilgan vint o’ramiga o’xshatish mumkin. Polipeptid zanjirning  – spirallanishida har bir aylanma o’ramiga 3,6 ta aminokislota qoldig’i to’g’ri keladi. Spiral qismining to’liq davriy takrorlanishi 18 ta aminokislota qoldig’idan keyin ro’y beradi. Ularning uzunligi 0,54 nm va 2,7 nm dan iborat. Unda har bir aminokislota qoldig’iga to’g’ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng.
Oqsil zanjiridagi aminokislotalar qoldig’idagi peptid guruhlari o’rtasida  – spiral konfiguratsiyasini shakllantirishda vodorod bog’lari ishtirok etadi. Vodorod bog’lari labil, kuchsiz, lekin ularning bir qanchasi birlashsa ma’lum energetik samaradorlikka ega bo’ladi va – spiralni mustahkamlaydi. Aminokislota qoldiqlaridagi radikallar –spiral konfiguratsiyasini mustahkamlashda ishtirok etmaydi. Tabiiy oqsillar tarkibida o’ngga buralgan  – spiral strukturalar uchraydi. –spiral hosil qilish jarayonida vodorod bog’larining yonboshidagi aminokislotalar bir-birlari bilan gidrofob yoki gidrofil majmuaga ega bo’lgan kompaktli saytlarni hosil qiladilar. Bunday saytlar oqsil makromolekulalarini uch o’lchamli konformatsiyasini va –spiral taxlamining fazoviy strukturasini hosil qilishda ishtirok etadi.

Oqsil molekulasida – spirallanish darajasi har xil. Masalan, mioglobinda -70%, ribonukleazada –50%, pepsinda -28%, ximotripsinda  – spirallanish umuman kuzatilmaydi. Oqsil molekulalaridan  – struktura, odatda, polipeptid zanjirlar yonma-yon kelganda hosil bo’ladi. Bunda vodorod bog’lar parallel yoki antiparallel holda zanjirning peptid bog’lari o’rtasida hosil bo’ladi. Natijada polipeptid zanjirlar davriy ravishda takrorlanib, qatlam–qatlam bo’lib joylashadi. –strukturali polipeptid zanjiri uzun spirallanmagan bo’lib, zigzagsimon shaklga ega. Fibrillyar oqsillar masalan, ipak fibrioni, soch keratini, teri va paylardagi kollogen  – strukturaga ega bo’ladi.

Domenlar ikkilamchi strukturaning yanada murakkablashgani bo’lib, oqsillarning alohida, avtonom globulyarli funktsional qismlari hisoblanadi. Ular o’zaro bir-birlari bilan qisqa, polipeptid zanjirlarining aylanuvchi, oshiq–moshiq (sharner)li qismlari bilan bog’lanadilar. Misol uchun, ximotripsin oqsilida ikkita domen bo’lib, ular tsilindr shaklida, – strukturadan tashkil topgan 6 ta antiparallel zanjirdan iborat. Bitta domen oxiri N – tomon bo’lib, 139 aminokislota, ikkinchi domenning oxiri S – bilan tamomlanib, tarkibida 115 aminokislota qoldiqlaridan iborat.

Qisqichbaqa mushaklaridagi domenlar
a ) NAD⁺ - bog’lovchi domen;
b) katalitik domen.
Ayrim oqsillarda, jumladan immunoglobulin yoki serinli proteinazalarda bir necha strukturali domenlar birlamchi strukturalari bo’yicha bir-biriga o’xshash bo’ladi. Bu esa ularning sintezlovchi genlarining dublikatsiya mexanizmidan darak beradi. Gemoglobin oqsilidagi domenlar esa bir-birlariga o’xshamaydi. Oqsillardagi domenlarning tuzilishi bo’yicha - spiral va  - qatlamli guruhlarga bo’linadi.
Hujayra membranasi retseptorlarida tashqi va ichki domenlari bo’lib, bo’g’ma kasalini tarqatuvchi difteriya toksini domenlaridan biri retseptor domeni bilan bog’lanadi. Toksin oqsilidagi ikkinchi domen esa hujayraga kasal olib kiradi.
Oqsillarning regular ikkilamchi strukturalariga spirallar va β-qavatlar kiradi.
7 ta α-spiralga ega Bovine rhodopsin oqsili (PDB file 1GZM). Bu oqsilning α-spirallari (qizil rang bilan korsatilgan) hujayra membranasi ichida joylashgan (hujayra membranasi qizil va ko'k chiziqlar bilan korsatilgan)