Получение товаров из кожи животных для медицинского применения и определение химического состава getting goods from animal skin for medical use and determination of chemical composition ibrohimjon Rahmonovich Asqarov

Tajriba qism. Kollagen suvli massasini ajratib olish. Qoramol terisini ishqoriy-tuzli gidrolizlash usulida kollagen suvli massasini olish uchun oldindan ma’lum bo‘lgan birinchi gidroliz usuli qo‘llanildi [11]. Ikkinchi gidroliz vaqti quyidagicha amalga oshirildi. Dastlab distillangan suvda neytrallanguncha yuvish; saralash; 1:10 nisbatda natriy gidroksidning 5% li (80 g/l natriy sulfatga to‘yintirilgan) eritmasida gidrolizlash amalga oshirildi. Barcha jarayonlar +21 +23⁰C haroratda olib borildi.
Kollagen suvli massasini qovushqoqligini aniqlash. Qovushqoqlikni aniqlash uchun kollagenning 6% li sirka kislotadagi 0,01; 0,02; 0,025; 0,03; 0,0375; 0,05% li eritmalari tayyorlandi. Kollagen eritmalarining qovushqoqligi eritma konsentratsiyasiga bog‘liqligi Ubellode viskozimetrida aniqlandi [ƞ]. Xarakteristik qovushqoqlikni aniqlash quyidagi formula bo‘yicha hisoblanadi:
Dastlab nisbiy qovushqoqlik topiladi;

Bundan solishtirma qovushqoqlik topiladi;

Xarakteristik qovushqoqlik quyidagi formula bo‘yicha topildi.

Bu erda:
t_n – eritmaning oqib tushish vaqti,
t₀ – erituvchining oqib tushish vaqti
Cn – eritmaning konsentratsiyasi


Aminokislota analizi. Kollagenning aminokislota tarkibi YuSSX yordamida Koxen usulida, aminokislotalarning FTK hosilalari shaklida aniqlandi [18].
Xulosa. Qoramol terisidan ishqoriy-tuzli gidrolizlash usulida qo‘shimchalarsiz, tabiiy strukturasi saqlangan kollagen suvli massasini ajratib olishning eng maqbul sharoiti aniqlandi. Buferli ekstraksiyalashdan so‘ng ikkinchi gidroliz 5 % NaOH va 80 g/l Na₂SO₄, 80 daqiqa davomida olib borildi. Natijalar solishtirma zichlik, eruvchanlik va qovushqoqlik usullar yordamida isbotlandi. Shuningdek, kollagen tarkibida ko‘p uchraydigan aminokislotalar glitsin, prolin va oksiprolin miqdorlarida deyarli farq yo‘qligi aniqlandi.
Коллаген (греч. «colla» — клей, geness — происхождение, рождение) — составляет 25% сухого остатка в организме млекопитающих (главным образом кожа, кости, хрящ и др.). Было обнаружено, что коллаген состоит из более чем 19 различных аминокислот. Это означает, что он имеет особое содержание аминокислот по сравнению с другими белками. Количество пролина и гидроксипролина в коллагене сильно отличается от количества в других белках. Помимо аминокислот, коллаген также содержит полисахариды (до 2%) и моносахариды (менее 1%). Наличие 35% глицина и примерно 11% аланина в коллагене означает, что они значительно отличаются от количества белка, известного большинству [1].
Типы I, II, III и IV коллагена распространены (таблица 1) и широко изучены. Хотя существует много типов коллагена, только несколько видов используются в производстве биоматериалов. Это особенно важно при производстве биоматериалов из коллагена I типа [2].
Коллаген типа I в основном находится в суставах, костях и коже, тогда как коллаген типа II в основном находится в суставах. Коллаген типа III, также известный как эмбриональный коллаген, присутствует преимущественно в тканях плода, в структуре опухолевых клеток. Этот тип коллагена также содержится в кровеносных сосудах и коже. Базальная мембрана состоит из коллагена IV типа (табл. 1) [3].
Таблица 1, Типы и свойства коллагена [2].

Типы	Цепная комбинация	Место расположения
I	[α1(I)]2, α2	Кожа, кость, сухожиля
II	[α1(II)]3	Хрящ
III	[α1(III)]3	ткани опухоли
IV	[α1(IV)]3	Базаль мембрана

Синтез молекулы полипептида в цепи коллагена и формирование ее трехспиральной структуры широко освещены в научной литературе [2]. Из спиральной структуры всех трех образующихся α-цепей образуется структура тройной спираль коллагена, а из ее сборки – молекула тропоколлагена. Молекула тропоколлагена собирается в фибриллярные волокна размером от 10 нм до 300 нм, а фибриллярные волокна накапливаются, образуя коллагеновые волокна размером от 0,5 до 3 мкм (рис. 1). Биоматериалы производятся на основе коллагена, образующего фибриллярные волокна.

Молекула тропоколлагена имеет размер 280 нм, диаметр 1,4 нм и молекулярную массу около 300 000 дальтон. Полипептидные цепи тропоколлагена относятся к α-типу, каждая из которых состоит из 1000-1040 аминокислотных остатков [4. С. 301].

Рис. 1. Схема трехспиральной структуры коллагена (а), собранной молекулы тропоколлагена (б), коллагеновых фибрилл (в) диаметром от 10 до 300 нм, коллагеновых волокон диаметром от 0,5 до 3 мкм (г) [2].

Особенностью строения коллагена является образование прочных водородных связей между OН-группами гидроксипролина и мостиковыми молекулами воды в триплетах типа Gly-X-Hyp.

Коллаген I типа широко используется в производстве биоматериалов благодаря отсутствию антигенного и иммуногенного действия и нетоксичности [5]. Однако следует отметить, что имеются данные об иммунологическом действии коллагена. Такие неблагоприятные эффекты вызываются не самой молекулой коллагена, а наличием в ней остаточной α-Gal или молекулы ДНК, что приводит к острым иммунным реакциям [6].