Referat mavzu: Bajardi: Tekshirdi: Toshkent 2022

O’ZBEKISTON RESPUBLIKASI SOG’LIQNI SAQLASH VAZIRLIGI

TOSHKENT TIBBIYOT AKADEMIYASI

Kafedra: ________________________________

REFERAT
Mavzu: _________________________________

Bajardi: _________________
Tekshirdi: _________________
Toshkent 2022

MAVZU: AMINOPEPTIDAZALAR -

AMINOPEPTIDAZALAR - peptidlarning (oqsillarning parchalanish mahsulotlari), shuningdek, erkin aminokislotalar hosil bo'lgan oqsillarning parchalanishini katalizlovchi fermentlar; peptid gidrolazalarning kichik klassi. Aminopeptidazaning ta'siri erkin N-terminal a-amino guruhining mavjudligini talab qiladi; uning blokirovkasi (almashtirish) fermentning ta'sirini oldini oladi. N-terminal qoldig'ida assimetrik a-uglerod atomiga ega bo'lgan substratlar, qoida tariqasida, L-konfiguratsiyasiga ega bo'lishi kerak.

Aminopeptidazalar tri- va polipeptidlarga, shuningdek, oqsillarga ta'sir qiladi. Ichak shilliq qavatidan tashqari, aminopeptidazalar hayvonlar, o'simliklar va mikroorganizmlarning barcha o'rganilgan to'qimalarida topilgan. Aminopeptidaza guruhidan eng ko'p o'rganilgan ferment hayvon to'qimalarining leysin aminopeptidazasidir.

Leysin aminopeptidaza leytsin uchun qat'iy xos emas, lekin u asosan peptidlarga ta'sir qiladi, ularda N-terminal aminokislota alifatik yon zanjirga ega, ya'ni ochilgan, ochiq (halqada yopilmagan); harakatning samaradorligi yuqori bo'lsa, bu yon zanjir qanchalik uzun bo'lsa. Ferment, shuningdek, N-terminal bo'g'ini sifatida boshqa aminokislotalar qoldiqlari (fenilalanin, tirozin, triptofan va histidin) bo'lgan peptid zanjirlarini gidrolizlaydi. Eng yuqori reaksiya tezligi leysil-, norleysil-, norvalilpeptidlar bilan kuzatiladi. Leysin aminopeptidaza asosan sitoplazmada lokalizatsiya qilinadi, ammo oz miqdori mikrosomalar va mitoxondriyalarda topiladi.

Cho'chqalarning buyragidan va qoramol ko'zining linzalaridan olingan yuqori darajada tozalangan holatda (molekulyar og'irligi taxminan 80 000). Ferment marganets va (kamroq darajada) magniy ionlari bilan faollashadi.

Bu metall ionlari uch muvofiqlashtirish kompleksi ferment-metall-substrat shakllantirishda ko'prik vazifasini bajaradi, deb taxmin qilinadi (qarang. Fermentlar). Turli substratlarning nisbiy bo'linish tezligi faollashtiruvchi kationning tabiatiga deyarli bog'liq emas. Leysin aminopeptidazadan magniy va marganets ionlarining kompleks tuzuvchi reagentlar yordamida olib tashlanishi ferment barqarorligining pasayishi, ayrim hollarda esa qaytarilmas inaktivatsiyasi bilan kechadi.

Ferment Ca2+, Cu1+, Hg2+ ionlari tomonidan inhibe qilinadi (ingibitorlarga qarang). Pb2+, shuningdek, alifatik spirtlar; ikkinchi holatda, inhibisyon yanada aniq bo'ladi, uglerod zanjiri qanchalik uzun bo'lsa.

Leysin aminopeptidaza oqsillarning birlamchi tuzilishini o'rganishda polipeptid zanjirlaridan aminokislota qoldiqlarini ketma-ket ajratish uchun ishlatiladi (qarang). Leysin aminopeptidaza ham ma'lum diagnostik ahamiyatga ega. Shunday qilib, qon zardobida ferment faolligining oshishi homiladorlik davrida, o'tkir pankreatit, obstruktiv sariqlik va jigarda xavfli o'smalarning metastazlari aniqlangan.

Aminopeptidazaning yana bir vakili aminoripeptidazadir. Ferment erkin aminokislotalarga ulashgan bog'lanishda tripeptidlarning gidrolitik bo'linishini katalizlaydi. Di- va tetrapeptidlarga ta'sir qilmaydi.

Leysin aminopeptidazadan farqli o'laroq, u ikki valentli metall ionlari bilan faollashtirilmaydi; kadmiy ionlari bu fermentning inhibitori hisoblanadi.Aminopeptidaz, kotorye shiroko rasprostraneny v prirode, yavlyayutsya odnim dan ikki asosiy podklassov ekzopeptidaz, proteolitik fermentlar, kotorye udalyayut aminokisloty s kontsov peptidov va belkov (drugoy-karboksipeptidazy). Kak sleduet iz nazvaniya, aminopeptidazy atakuyut o'z substraty isklyuchitelno va aminokonechnogo kontsa. Bolshinstvo udalyayut odnu aminokislotu za raz, lekin nebolshaya gruppa rasshcheplyaet dva yoki tri ostatka za raz; uni izvestny kak dipeptidilovye va tripeptidilovye aminopeptidazy sootvetstvenno. Nekotorye fermenti, atigilaminoatsilpeptidaza va piroglutamilpeptidaza, udalyut derivatizirovannye aminokisloty, lekin obychno aminopeptidazy trebuyut nemodifiksirovannoy yoki svobodnoy aminogruppy.
Biologik jihatlar
AP-T Thermus thermophilus HB8 geni klonlandi. Thermus thermophilus HB27 genomining fizik xaritasida AP-T genining joylashuvi aniqlandi [16]. AP-T geni Thermus spp.da keng tarqalgan bo'lishi mumkin. va hujayradagi konstitutsiyaviy ferment bo'lib ko'rinadi. Bu ferment prepro ketma-ketligiga ega emas va sitoplazmada joylashgan. APII shuningdek, Bacillus stearothermophilusning turli shtammlarida ham ishlab chiqariladi [17]. Bacillus subtilisning aminopeptidaza S (ampS) gen mahsuloti AMPSning APII geniga homologiyasi asosida ushbu oqsillar oilasining taxminiy a'zosi sifatida xabar qilingan. Ushbu protein APII ga yuqori o'xshashlikka ega. Shunday qilib, AP-T oilasi, ehtimol, termofillardan boshqa bakteriyalarda ham mavjud.
AMİNOPEPTIDAZALAR, peptidlardan N-terminal 1026-80.jpg aminokislota qoldiqlarini, shuningdek, 1026-81.jpg aminokislota amidlarini gidrolizlashni katalizlovchi gidrolaza fermentlari. Nek-ri aminopeptidazalarga ega. katta o'ziga xoslik, masalan. prolin - Escherichia coli dan aminopeptidaza faqat N-terminal prolinni ajratadi. Mol. dek.dan aminopeptidazalarning massasi. manbalari 19 mingdan 400 minggacha o'zgarib turadi.Ko'p hollarda aminopeptidazalar 2 dan 12 gacha bo'lgan subbirliklarni o'z ichiga oladi. Ko'pgina aminopeptidazalar tarkibida 1 dan 12 gacha metall atomlari (odatda Mn2+, Zn2, Mg2+, Ca2+ yoki Co2+), ba'zi uglevod qoldiqlari (geksoza, glyukozaminlar, sial kislotalar) mavjud. Aminopeptidaza inhibitörleri - puromisin, o-fenantrolin, ba'zi metallarning ionlari, alifatik. aminlar, n-aminofenil ketonlarning diazo hosilalari. Ikkinchisi aminopeptidazalarning qaytarilmas inaktivatsiyasiga olib keladi va ferment xromofor belgilari sifatida ishlatilishi mumkin. Aminopeptidazalar hayvonlar, o'simliklar va mikroorganizmlarning to'qimalarida erigan yoki membranalar va hujayra ichidagi tuzilmalar bilan bog'langan holatda joylashgan. Ular oqsillar almashinuvida muhim rol o'ynaydi, xulosalar chiqaradi. ularning parchalanish bosqichi, shuningdek, polipeptid prekursorlarining etuk oqsillarga aylanishi jarayonlarida. Peptidlarning birlamchi tuzilishini o'rganish uchun foydalaniladi.
Aminopeptidaza N ingichka ichak va buyrak mikrovillar membranasida, shuningdek, boshqa plazma membranalarida joylashgan. Ingichka ichakda aminopeptidaza N oshqozon va oshqozon osti bezi proteazlari tomonidan oqsil gidrolizlanishi natijasida hosil bo'lgan peptidlarning yakuniy hazm bo'lishida rol o'ynaydi. Uning proksimal quvurli epiteliy hujayralarida va boshqa hujayra turlarida funktsiyasi unchalik aniq emas. Katta hujayradan tashqari karboksi-terminal domenida sinkni bog'laydigan metalloproteinazalarning superoilasi a'zolariga xos bo'lgan pentapeptid konsensus ketma-ketligi mavjud. Ushbu sinfning ma'lum fermentlari bilan ketma-ketliklarni solishtirish CD13 va aminopeptidaza N bir xil ekanligini ko'rsatdi. Oxirgi ferment turli xil hujayralar, shu jumladan ingichka ichak epitelial hujayralari va buyrak kanalchalari, makrofaglar, granulotsitlar va markaziy asab tizimining sinaptik membranalari tomonidan tartibga soluvchi peptidlarning metabolizmida ishtirok etadi deb taxmin qilingan. Ushbu gendagi nuqsonlar turli xil leykemiya yoki limfomalarning sababi bo'lib ko'rinadi
Aminopeptidazalar - Polipeptidlarning gidrolitik bo'linishini katalizlovchi ichak sharbati fermentlari guruhi (Qarang: Polipeptidlar) - oqsil parchalanishi mahsulotlari - erkin aminokislotalar hosil bo'lishi bilan (Qarang: Aminokislotalar). Buyuk Sovet Entsiklopediyasi Aminopeptidazalar - tri- va polipeptidlarning, shuningdek, erkin aminokislotalar hosil bo'lgan oqsillarning parchalanishini katalizlovchi gidrolazalar sinfining fermentlari; hayvonlar va o'simliklarning barcha to'qimalarida va mikroorganizmlarda uchraydi. Aminopeptidazaning tibbiy ensiklopediyasi - Proteolitik. N-terminal aminokislota qoldiqlarini peptidlar va oqsillardan ajratuvchi fermentlar. Hayvonlarning to'qimalarida, yuqori o'simliklarda, shuningdek mikroorganizmlarda uchraydi.