Tabiiy fanlar fakulteti Kimyo O’qitish Metodikisi yoʻnalishi 2- bosqich 01\19-guruh talabasi

Oqsillarning tuzilishi
Rus olimi A.Ya.Danilevskiy va nemis bioximigi E.Fisher va boshqalar tomonidan oqsil molekulasidagi aminokislotalar o‘zaro peptid (-CO-NH-) bog‘i yordamida birikib polipeptid hosil qilishi aniqlangan. Shunga asosan ikki molekula aminokislotadan dipeptid hosil bo‘ladi. Dipeptid molekulasidagi erkin amino- yoki karboksil guruhlari yana uchinchi aminokislota molekulasini biriktirib tripetid hosil bo‘ladi: Tripeptidga yana bir molekula aminokislota birikib tetrapeptid,beshinchi aminokislota birikib pentapeptid hosil bo‘ladi. Shu yo‘l bilan geksapeptid va polipeptidlar hosil bo‘lishi mumkin.Oqsil molekulasining tuzilishi to‘g‘risida juda ko‘p gipotezalar taklif qilingan. Bulardan ko‘pchilik biokimyog‘arlar polipeptid nazariyasini qabul qilganlar.Polipeptid nazariyasi birinchi bo‘lib, 1902-yilda rus olimi A.YA. Danilevskiy va nemis olimi E. Fisher tomonidan yaratilgan. Bu nazariyaga binoan oqsil molekulasida aminokislotalarni o‘zaro peptid bog‘i yordamida birikib polipeptid zanjirni tashkil qiladi. Bu nazariyani isbotlash uchun E.Fisher va E.Abdergalden sintetik polipeptidlar tayyorlab ularni fizik-kimyoviy xossalarini o‘rgangan va sintetik polipeptidlar va oqsillar o‘rtasida o‘xshashlik borligini aniqlashgan. Aminokislota qoldiqlarida erkin holda amin, karboksil, gidrooksil, fenol, amid va boshqa guruhlari mavjuddir. Shu sababli bu guruhlar polipeptid zanjirlarining fazoviy konfiguratsiyasiga (shakllanishiga) juda katta ta’sir ko‘rsatadi.Hozirgi vaqtda oqsillarning to‘rt xil struktura darajasi borligianiqlangan:
Birlamchi strukturasi.
Ikkilamchi strukturasi.
Uchlamchi strukturasi.
To‘rtlamchi strukturasi.
Oqsillarning birlamchi strukturasi Oqsillarning birlamchi strukturasi deb, aminokislotalarni polipeptid zanjirida ketma-ket joylanish tartibiga aytiladi. Oqsilning birlamchi strukturasi aminokislotalarning sifat va miqdoriga bog‘liq bo‘ladi. Birlamchi struktura asosini peptid bog‘lari tashkil etadi. Peptid bog‘larining o‘ziga xos xususiyatlari bo‘lib, ya’ni ulardagi hamma atomlar bog‘larining bir tekislikdaligi bo‘ladi (3-rasm, a, b).Ular ikki xil shaklda, ya’ni keto- hamda yenol- shakllarida bo‘ladi. Undan tashqari aminokislotalar sis- va trans- izomer shaklda ham uchraydi. Fazoda aminokislotalar o‘zaro vodorod bog‘i hosil qilish xossasiga ega. Oqsil molekulasida polipeptid zanjirining -NH2 tutgan oxiriga N- oxiri va -COOH tutgan oxiriga esa C-oxiri deb ataladi.N - oxirgi aminokislota qoldig‘ini Sanger va Edman usullari bo‘yicha oqsil dinitroftorbenzol (DNFB) bilan reaksiyaga kiritiladi. Bu reaktiv erkin holdagi aminoguruh bilan reaksiyaga kirishadi va DNF oqsilbirikmasini hosil qiladi.