Trombin (koagulyatsion omil II) serin proteaza bo'lib, odamlar va hayvonlarda qon ivish tizimining muhim tarkibiy qismidir. Trombin fermentlarning gidrolaza sinfiga kiradi

• Trombin (koagulyatsion omil II) serin proteaza bo'lib, odamlar va hayvonlarda qon ivish tizimining muhim tarkibiy qismidir. Trombin fermentlarning gidrolaza sinfiga kiradi (EC 3.4.21.5). Arginin va lizin qoldiqlari tomonidan hosil bo'lgan peptid bog'lanishlarining gidrolizlanishini katalizlaydi, cheklangan substrat o'ziga xos xususiyatiga ega.

• Trombin — gidrolazalar sinfiga mansub ferment. Qon ivishida ishtirok etadigan muhim komponent. Trombin fibrinogenni fibrinta aylantiratsi. Qonda oʻzining yetilmagan shakli — protrombin holida uchraydi va protrombinaza (aktiv tromboplastin) ishtirokida faollashadi. Trombin kimyoviy jihatdan glikoproteid, mol. m. 40000. Tarkibida 5% ga yaqin uglevod bor. Donorlar qonidan olinadi. Kapillyarlardan va parenximatoz aʼzolardan kon ketganda trombin eritmasidan foydalaniladi. Bunda qon ketayotgan jarohatga trombin eritmasiga shimdirilgan tampon qoʻyiladi.

• Trombning hosil bo‘lishi fibrinogenni fibringa aylanishi bilan bog‘liq. Fibrinogen disulfid bog‘lari yordamida o‘zaro birikkan uch juft peptid zanjirlaridan tarkib topgan (α2 , β2 , γ2 ). Molekulyar og‘irligi 340 000. Molekula uzunligi 45 nm, yo‘g‘onligi 9 nm, uning qondagi konsentratsiyasi 0,3 g/dl. Trombin (II«a» omil) fibrinogen α va β zanjirlari N uchi qismini (A va B fibrinopeptidlar) ajratib oladi: Shu reaksiya natijasida fibrinogen molekulasida birikish markazlari ochilib qoladi va bu markazlarga fibrinning boshqa molekulalari kelib birikib, o‘z-o‘zidan yig‘ilish yo‘li bilan qon plazmasida erimaydigan fibrin agregatlari hosil bo‘ladi. Bu agregatlar ham o‘zaro birikib uch o‘lchovli panjara hosil qiladi. Unga qonning shaklli elementlari kelib joylashadi. Fibrindan iborat tromb biriktiruvchi to‘qima oqsili fibrinektin vositasida tomirning shikastlangan sohasida matriksga yopishib oladi. Fibrin hosil bo‘lgandan keyin uning mustahkamlanishi transglutaminaza ta’sirida boradi: geldagi fibrin molekulalari o‘zaro kovalent bog‘lanadi. Bu ferment ta’sirida fibrin bilan fibrinektin o‘rtasida ham kovalent bog‘ 378 hosil bo‘ladi. Biroz vaqt o‘tgach tromb qisqaradi (retraksiya bo‘ladi). Transglutaminaza irsiy nuqson bo‘lsa, qon sog‘lom odamlardagidek iviydi, ammo tromb mo‘rt bo‘lgani uchun yana qon ketib qolishi mumkin. Qon ivishining ikki yo‘li tafovut qilinadi: tashqi va ichki yo‘llari.

II omil (protrombin) – qon ivishda ishtirok etuvchi asosiy omillaridan biri, trombin (ferment)ning o‘tmishdoshi, kimyoviy jihatdan glikoproteid, α2 -globulinlar fraksiyasi tarkibiga mansub, jigarda sintezlanadi; 10-12 atom Ca2+ bilan birikishi natijasida qonformatsiyasi o‘zgaradi.

• T. molekulasi disulfid bogʻi bilan bogʻlangan ikkita polipeptid zanjiridan iborat. Sigir T.ining A-zanjirida 49 ta aminokislota qoldigʻi, B-zanjirida 265 ta qoldiq bor; B zanjirida fermentning faol joyi va uglevod komponenti mavjud. T. bir necha faol shakllarda mavjud boʻlib, ular B zanjirining tuzilishida farqlanadi. T.ning asosiy vazifasi fibrinogenni fibringa aylantirishdir. T. fibrinogen molekulasidagi 4 ta arginil-glisin bogʻini gidrolizlaydi; bir vaqtning o'zida 4 peptid parchalanadi va fibrin monomeri hosil bo'ladi, so'ngra tromb ostida yotadigan fibrin trombiga polimerlanadi.

• Trombin, gidrolaza sinfining fermenti, odamlar va hayvonlarda qon ivish tizimining muhim tarkibiy qismidir. U qonda faol bo'lmagan protrombin prekursori sifatida mavjud va protrombinaza (faol tromboplastin) tomonidan faollashadi. T.ning kimyoviy tabiatiga koʻra — molekulyar ogʻirligi 40 000 ga yaqin glikoprotein; taxminan 5% uglevodlarni o'z ichiga oladi. 1972 yilda amerikalik olim U.Sigers va hamkasblari tomonidan kristall shaklda olingan. Birlamchi va uchinchi darajali tuzilishi jihatidan serin proteolitik fermentlarga (tripsin va boshqalar) o'xshaydi.