1. Fermentlarning umumiy xususiyatlari Tirik organizmlarda fermentativ reaksiyalar tezligining

Fermentlar faolligining boshqarilishi
Metabolizmni tashkil etuvchi kimyoviy reaksiyalarning tezligi muhit sharoiti va fiziologik holatga bog‘liq ravishda o‘zgaradi (boshqariladi). Metabolizmni boshqarishning asosiy mexanizmlaridan bo‘lib ferment faolligini boshqarish hisoblanadi. Boshqarilishning 3 bosqichi mavjud:

1. 
   Hujayra ichi boshqarilishi (substratlar, metabolitlar, aktivatorlar,ingibitorlar, pH, harorat, allosterik fermentlar). Bunday boshqarilish avtomatik kechadi. Gormonal boshqarilish. Oqsil tabiatli gormonlar va aminokislotahosilalari hujayraviy fermentlarni adenilatsiklaza tizimi orqali, steroid gormonlar va tiroksin gen darajasida fermentlar sintezini jadallashtiradi.
   
2. 
   Nerv tizimi orqali boshqarilish.
   

Hujayra ichi boshqarilishi quyidagilarni o‘z ichiga oladi:

1. 
   faol bo‘lmagan o‘tmishdoshning faollanishi – proferment yoki
   

zimogenning;

2. 
   faol bo‘lmagan oqsil-faol ferment kompleksini dissotsiatsiya qilish
   

yo‘li bilan faollashtirish;

4. 
   ferment molekulasiga spetsifik modifikatsiya qiluvchi guruhni
   

kiritish orqali faollantirish (fosforillanish/defosforillanish);

4. 
   teskari bog‘lanish orqali allosterik boshqarilish.
   

Har bir fermentning faolligi avvalambor substrat va reaksiya mahsulotining konsentratsiyasiga bog‘liqdir:
Substrat va reaksiya mahsulotlari bilan bir qatorda fermentlar faolligini boshqaruvchilarga koferment va kofaktorlarni keltirish mumkin. Biologik sistemalarda ular konsentratsiyasini o‘zgartirish bitta emas, balki bir guruh fermentlar faolligini o‘zgartirishi mumkin.
Fermentlar faolligini va shu jumladan, metabolik yo‘llarni boshqarishda modifikatorlar muhim rol o‘ynaydi: ijobiy (effektorlar) va salbiy (ingibitorlar). Effektor vazifasini kofaktorlar, metallar, substratlar, metabolitlar o‘taydi.
Reaksiya tezligini pasaytiruvchi moddalarga fermentlar ingibitorlari deb ataladi. Oqsil denaturatsiyasini vujudga keltiruvchi moddalar va omillar (qizdirish, kislota, ishqor, og‘ir metall tuzlari va boshqalar) fermentlarni ingibirlaydi. Qaytar va qaytmas ingibirlanish tafovut etiladi.
Qaytar ingibirlanishda reaksiya tezligining pasayishi ingibitor va ferment o‘rtasidagi reaksiya tezligini qaytar pasayishi hisobiga boradi: E+I ↔ EI
Fermentlarning qaytmas ingibirlanishi mustahkam ferment va ingibitor ta’sirida birikma hosil bo‘lishi bilan xarakterlanadi: E+ I → Å I
EI kompleksining hosil bo‘lishi kataliz jarayonida ishtirok etuvchi ferment funksional guruhlari bilan kovalent bog‘ hosil bo‘lishi hisobiga boradi. Ta’sir mexanizmiga ko‘ra qaytar ingibirlanish quyidagicha bo‘linadi

Xulosa

Ko‘pchilik fermentlar faol bo‘lmagan oqsillardan (proferment) peptid zanjirining bir qismini ajralib chiqishi natijasida hosil bo‘ladilar. Masalan, oqsillarni hazmlashda ishtirok etuvchi proteolitik ferment tripsin proferment tripsinogendan hosil bo‘ladi. Tripsinogen oshqozon osti bezi hujayralarida sintezlanadi va pankreatik shira bilan o‘n ikki barmoqli ichakka ajralib chiqadi. Ichak hujayralari proteolitik ferment enteropeptidazani ishlab chiqaradilar, u tripsinogen molekulasi Noxiridan geksapeptidni ajratadi: Polipeptid zanjirning ma’lum qismi ajratilgandan keyin uning fazoviy strukturasi o‘zgaradi va faol markazi shakllanadi, ya’ni faol bo‘lmagan o‘tmishdosh faol tripsin fermentiga aylanadi. Ba’zi holatlarda qisman proteolizning ketma-ket ketuvchi shalola reaksiyalari sodir bo‘ladi. Faollashgan ferment o‘z navbatida keyingi fermentning faolligini oshiradi va hk. Masalan: qon ivishi bir qator fermentlarning faollanishi shalola mexanizmi asosida sodir bo‘ladi, oxirgi ferment qon plazmasining eruvchi oqsili fibrinogenni erimaydigan oqsil fibringa aylantiradi.
Qisman proteoliz orqali ferment faolligining boshqarilishi proteolitik fermentlar (peptidgidrolaza) uchun xosdir.