Амалийдарс №4,5,6 нуклеин кислот аларнинг курилиши ва биосинтези
Download 222 Kb.
|
(10)сувда эрувчи витаминлар
В2 витамин, рибофлавин
В2 витамин баъзи микроорганизмларнинг, ёш каламушлар ва бошка хайвонларнинг усиши учун зарур. Шу сабабли хам В2 авитаминозининг асосий белгиси усишнинг тухташидир. Одам организмида бу витамин ичак мйкрофлораси томонидан синтезланиб туради. Шунинг учун одамларда В2 авитаминозини хосил килиб булмайди, лекин узок вакт озика билан В2 витамини истеъмол килинмаганда лабларнинг бичилиши, тил шилимшик пардасида яллигланиш ходисалари кузатилади. Одамнинг В2 витаминга булган кундалик эхтиёжини аник белгилаш кийин булса хам кундалик озика таркибида организмга кирадиган ва ундан чикадиган витаминнинг микдорига караб, хамда хайвонларда олиб борилган тажрибалар асосида бу эхтиёж 1,5—2,5 мг эканлиги аникланган. Рибофлавин асосан, хайвон махсулотларида (гушт, буйрак, мия), балик, тухум, сут таркибида, айникса, ачиткиларда купдир. Сабзавотларда эса унинг микдори камрок. Кундалик аралаш овкат, одатда, одам эхтиёжини тула таъминлаб туради10. В2 витамин биринчи марта сутдан ва бир катор бошка овкат махсулотларидан ажратилиб олинган. В2 витаминнинг ранги сарик хамда флуоресценцияси сарик-яшил булганлиги туфайли уни топиш кулай. Характерли сарик рангли, сувда эрийдиган моддалар табиий махсулотларда куп булиб, флавинлар деб аталади. Флавинлар каторига кирувчи сут таркибидаги пигмент — лактофлавин ажратиб олиб текширилганда унинг В2 витамин билан бир хил эканлиги маълум булди. Бу бирикма таркибида 5 углеродли спирт рибитол булганидан у рибофлавин деб аталган. Рибофлавиннинг химиявий тузилишини урганиш оксидловчи сарик, ферментнинг оксил булмаган кисмини урганиш билан бир вактга турри келди. Бу иккала модданинг бир-бирига якин эканлиги ва кейинрок В2 витаминнинг сарик. оксидловчи ферментнинг коферменти таркибига кириши маълум булди. Рибофлавиннинг химиявий тузилиши уни синтез килган Кун ва Каррер томонидан узил-кесил белгиланган. Рибофлавин израллоксазиннинг хосиласи — 6,7- диметил-9-Д- рибитил-изоаллоксазиндир.Рибофлавин сувда яхши эрийдиган сарик-кизгиш рангли кристалл модда, у иссикка чидамли ва овкат пиширилганда масалликдаги витамин бузилмайди, лекин ультрабинафша нурлар таъсирида осонлик билан парчаланади. Бунда ишкорий мухитда люмифлавин, кислотали мухитда люмихром хосил булади. Бинобарин, рибофлавин эритмалари ёруглик таъсирида фаоллигини тез йукотади. Биохимиявий функцияси. В2 витаминнинг таъсир механизми унинг флавопротеидлар деб аталадиган ферментлар группасининг простетик кисмини ташкил килишга боглик11. Бу ферментлар нафас олиш занжирида субстратнинг иккита водоррдивдмолекуляр кислород ёки цитохром система.билан оксидланиши-ни таъминлайди. Флавии ферментлар таркибида рибофлавин фосфорланган шаклда флавинмононуклеотид (ФМН) ёки флавинаденидинуклео-тид (ФАД) коферментларини хосил килади. Таркибида ФМН ва ФАД тутувчи ферментлар катализлайдиган химиявий реакциялар икки хил механизм буйича утади. Биринчи хилда фермент субстратни бевосита оксидлайди: бундай дегидрогенланишда электрон ва протонларни оксидланувчи бирикмадан кисло-родга узатади. Бу хакикий оксидаза булиб, унинг каторига Д- ва L-аминооксидазалар, глицин оксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза ва бошкалар киради. Иккинчи хил оксидланишда электрон ва протон оксидланувчи бошланрич моддадан эмас, балки кайтарилган пиридин коферментлардан кучирилади. Бу группанинг ферментлари биологик оксидланишда асосий ролни уйнайдилар. Реакция натижасида хосил булган гидропероксид зах,арли бирикма, у дархол каталаза ферменти таъсирида сув ва кислород х.осил килиб парчаланади. Каталитик циклда водород атомлари ФАД ва ФМН нинг изоаллаксазин халкасининг 1- ва 10- азот атомларига бирикиб унинг рангсиз кайтарилган шакли хосил булади. У кайталама реакцияда электронларни цитохромга узатиб осонлик билан оксидланади. ФАДнинг узи тукималарда ФМН дан махсус АТФ га боглик фермент ФМН — аденинтрансфераза таъсирида синтезланади9. Download 222 Kb. Do'stlaringiz bilan baham: |
Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling
ma'muriyatiga murojaat qiling