Enzimologiyadan oraliq savollariga

Ферментлар билан ишлаш жараёнида қуйидаги методлардан фойдаланилади:

1. 
   Полярометрия
   
2. 
   Ядро магнит резонанс (ЯМР)
   
3. 
   Электрон парамагнит резонанс
   
4. 
   Радиоктив изотоп
   
5. 
   Спектрофотометрия 6.Рентгенологик тахлил
   

7. Кристаллография 8.Масс-спектроскопия

3. 
   Ферментларнинг функционал жиҳатдан тузилишини ёзинг.
   

Ферментларнинг функционал жихатдан қуйидагича тузилган:

1. 
   Актив марказ – аминокислота қолдиқларидан ташкил топган (одатда 12-16) бўлиб, субстрат молекуласига тўғридан-тўғри боғланиш ва
   

катализни амалга оширади.
Актив марказда иккита сайт мавжуд:
Занжир (алоқа) – субстратнинг фаол марказга уланиши ва йўналиши учун масъул;
Каталитик – реакцияни амалга оширишга бевосита жавобгардир.

2. 
   Аллостерик марказ – актив марказдан ажралган, ферментларнинг фаоллигини тартибга солувчи марказ бўлиб, барча ферментларда ҳам мавжуд эмас.
   

4. 
   Лиазалар синфи ферментлари иштирокидаги реакцияни ёзинг.
   

4. 
   Михаэлис ва Ментен константаси ва унинг ферментатив реаксия босқичларини ёзинг.
   

Michaelis constant, 1913 yilda nemis olimlari L. Michaelis (L. Michaelis) va M. Menten tomonidan kiritilgan fermentativ reaktsiyalar kinetikasining eng muhim parametrlaridan biri; fermentativ jarayon tezligining substrat kontsentratsiyasiga bog'liqligini tavsiflaydi. Michaelis-Menten nazariyasiga ko'ra, har qanday fermentativ jarayonning birinchi bosqichi ferment (E) va substrat (S) o'rtasidagi qaytariladigan reaktsiya bo'lib, natijada oraliq ferment-substrat kompleksi (ES) hosil bo'ladi, so'ngra reaksiya mahsulotiga deyarli qaytarilmas parchalanishga uchraydi (R) va asl ferment:


Es kompleksining hosil bo'lishi va parchalanish reaktsiyalari K1, k-1, k2 tezlik konstantalari bilan tavsiflanadi. Agar substrat kontsentratsiyasi ferment kontsentratsiyasidan sezilarli darajada oshsa ([S] > >[E]) va shuning uchun es kontsentratsiyasi doimiy bo'lib qolsa,


fermentativ reaktsiya tezligi (u) tenglama bilan ifodalanadi: bu erda V - fermentning substrat bilan to'liq to'yinganligi bilan erishilgan maksimal reaktsiya tezligi.

Tezlik konstantalarining nisbati doimiy (Km), M. k deb ataladi. M. k.ni (2)

tenglamaga almashtirib, Mixaelis-Menten tenglamasini olamiz: (3) tenglamadan kelib chiqadiki, M.. soni substrat konsentratsiyasiga teng boʻlib, bunda reaksiya tezligi mumkin boʻlgan maksimalning yarmini tashkil qiladi . Bir qator hollarda, k1 ning qiymati kichik boʻlsa va uni eʼtiborsiz qoldirish mumkin boʻlsa, M. to. ga teng boʻladi.

4. 
   Фермент актив марказининг ҳосил бўлишини ёзинг.
   

Ферментларнинг актив марказининг ҳосил бўлиши:

+
Актив фермент - ОН
ДФФ (Р ³²)
диизопропил- фторфосфат
Фаол бўлмаган фосфорли фермент

глу-гли-сер-ала

ОН
Фермент таркибидаги аминокислоталарнинг фаол шакли:

• 
  Серин (- ОН)
  

• 
  ^{Гистидин (-} )
  
• 
  Цистеин (- SH)
  

4. 
   Лигазалар синфи ферментлари иштирокидаги реакцияни ёзинг.
   

4. 
   Рақобатли ингибиторлар ва уларга реакциялар ёзинг.
   

Рақобатли ингибитор: сукцинатдегидрогеназа – сукцинатни фумарат кислотага

айлантиради; б – малон кислотанинг ферментни ингибирлайди.

Таъсир механизмига кўра ингибиторлар рақобатли ва рақобатсиз турларга бўлинади. Рақобатли ингибиторлар субстрат молекуласига структуравий ўхшашликка эга бўлиб, улар субстратнинг ўрнига ферментнинг фаол
марказига боғланади: