Fermentativ faollik

Proteazomalar

Proteazomalar

Hujayraning funktsional oqsillari erta proteolizdan himoyalangan bo'lishi kerakligi sababli, hujayraning ba'zi proteolitik fermentlari liposomalar ichiga o'ralgan. Sitoplazmada boshqa yaxshi tartibga solingan oqsil parchalanish tizimi lokalizatsiya qilingan. U yirik protein komplekslaridan (molekulyar og'irligi 2±106 Da), proteazomalardan iborat. Proteazomalar 28 ta subbirlikdan iborat bochka shaklidagi yadroga ega va cho'kish koeffitsienti 20S ga teng. Proteolitik faollik (diagrammada qaychi sifatida ko'rsatilgan) ichki 20S yadrosida lokalizatsiya qilingan. Barrellarning uchlarida ular yadroga kirishni boshqaradigan murakkab 19S zarralari bilan qulflangan.

Proteazomada parchalanmoqchi bo'lgan oqsillar (masalan, transkripsiya xatolari yoki qari molekulalarni o'z ichiga olgan) kichik protein ubiquitin bilan kovalent bog'lanish orqali etiketlanadi. Ubiquitin tiol ester aloqasi mavjudligi sababli faollashadi. Ub-yorliqli ("ubiquitinated") molekulalar ATP iste'moli bilan 19S zarralari tomonidan tan olinadi va yadroga kiradi, u erda ular parchalanadi. Ubiquitin yo'q qilinmaydi va faollashtirilgandan keyin yana ishlatiladi.

Serin proteinazalar

Serin proteinazalar

Proteinazlarning katta guruhi faol markazda serinni o'z ichiga oladi. Serin proteinazalarga, masalan, ovqat hazm qilish fermentlari tripsin, ximotripsin va elastaz, ko'plab qon ivish omillari, shuningdek, plazmin fibrinolitik fermenti va uning faollashtiruvchilari kiradi.

Rasmda ko'rsatilganidek, oshqozon osti bezi proteinazalari profermentlar (zimogenlar) sifatida chiqariladi. Bunday fermentlarning faollashuvi proteolitik parchalanishga asoslangan. Faollashtirish jarayoni tripsinning kashshofi bo'lgan tripsinogen misolida tasvirlangan (1). U N-terminal geksapeptidning ichak epiteliysi membranalarida joylashgan o'ziga xos serin proteinazasi enteropeptidaza ("enterokinaz") tomonidan parchalanishi bilan boshlanadi. Yirilish mahsuloti (b-tripsin) enzimatik faol bo'lib, rasmda qizil rang bilan belgilangan joylarda keyingi tripsinogen molekulasini parchalaydi (avtokatalitik faollashuv). Ximotripsin, elastaz, karboksipeptidaza A va boshqalarning profermentlari ham tripsin tomonidan faollashadi.

Tripsinning faol joyi 2-sxemada ko'rsatilgan. Serin qoldig'i histidin va aspartat qoldiqlari ishtirokida ajraladigan bog'lanishga nukleofil tarzda hujum qiladi (qizil o'q). Peptid substratining ajraladigan qismi lizin qoldig'ining C-terminal tomonida joylashgan bo'lib, uning yon zanjiri kataliz paytida fermentning maxsus "cho'ntagiga" o'rnatiladi (diagrammada chapda).