Лекция природные источники получения ферментов. Значение в медицине и фармации

26.03.2020г.


ЛЕКЦИЯ
Природные источники получения ферментов.Значение в медицине и фармации.


Ферментами называются вещества биологического происхождения, представляющие собой соединения белковой природы и являющиеся специфическими катализаторами.
Действуя в строго определённой последовательности, они катализируют сотни многостадийных реакций, в ходе которых расщепляются молекулы питательных веществ, запасается и преобразуется химическая энергия, и из простых молекул строятся макромолекулы, входящие в состав клетки.
Классификация ферментов:


1. Оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительные реакции).
2. Трансферазы (катализируют реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов, радикалов).
3. Гидролазы (катализируют расщепление внутримолекулярных связей органических молекул с участием воды).
4. Изомеразы (катализируют взаимопревращения оптических и геометрических изомеров).
5. Лиазы (катализируют разрыв связей С-О, С-С, С-N, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов негидролитическим путем).
6. Лигазы (катализируют синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ).
ОБЩИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
На активность ферментов оказывают влияние температуры, рН среды, специфичность.
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
Так как ферменты по химической природе являются белками, повышение температуры свыше 45-50˚С приводит к тепловой денатурации и ферменты инактивируются (исключение – миокиназа мышц, папаин).
Низкие температуры не разрушают ферменты, а только приостанавливают их действие.
Оптимальная температура для проявления активности фермента равна 37-40˚С.
pH СРЕДЫ
Значение рН среды, при котором фермент проявляет максимальную активность, называют оптимумом рН среды для действия данного фермента.
рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений 6,0-8,0. Исключения: пепсин, рН-оптимум которого равен 2,0; аргиназа – рН-оптимум равен 10,0.


СПЕЦИФИЧНОСТЬ
Ферменты обладают специфичностью. Различают несколько видов специфичности:

• 
  Абсолютная специфичность – фермент взаимодействует только с одним субстратом. Например, уреаза ускоряет гидролиз мочевины, но не расщепляет тиомочевину.
  
• 
  Стереоспецифичность – фермент взаимодействует с определенным оптическим и геометрическим изомером.
  
• 
  Абсолютная групповая специфичность – ферменты специфичны в отношении характера связи, а также тех соединений, которые образуют эту связь. Например, α-амилаза расщепляет α-гликозидную связь в молекуле мальтозы, состоящей из двух молекул глюкозы, но не расщепляет молекулу сахарозы, состоящую из молекулы глюкозы и молекулы фруктозы.
  
• 
  Относительная групповая специфичность. В этом случае ферменты специфичны только в отношении связи, но безразличны к тем соединениям, которые образуют эту связь. Например, протеазы ускоряют гидролиз пептидных связей в различных белках, липазы ускоряют расщепление сложноэфирных связей в жирах.