M. G. Safin, B. S. Alikulov, F. A. Ruziev
Download 0.5 Mb. Pdf ko'rish
|
enzimologiya
3-Rasm. Leynunver-Berk koordinatalari reaksiya tezligini substrat konsentratsiyasiga
bo`gliqligiga ingibitorlarning ta`siri
Bu yerda: 1) – ingibitorsiz: tg a 1 = k
m /V maks ; 2) – ingibitor ishtirokida: tg a
2 = k
m /V
maks (1+[I] /k i ).
Raqobatsiz ingibirlanish: E erkin
+ S ES Е + M
E erkin
+ I EI [ES] + I [ESI] - 15 -
Bu xil ingibirlanishda ferment-ingibitor kompleksi substrat ishtirokiga bog`liq bo`lmagan holda hosil bo`ladi, ya`ni bunda [ES] kompleks nofaol bo`ladi. Leynunver-Berk tenglamasi raqobatsiz ingibitor ishtirokida boshlang`ich reaksiya tezligini aniqlashda quyidagicha ko`rinishga ega bo`ladi: 1/V
0 = (1+[I] / k i ) * (1 / V maks + k
m /V maks [S]) k i = [E][I]/[EI] = [ES][I]/[ESI].
Leynunver-Berk tenglamasidan 1/V
0
koordinatalari chegarasidagi kattaliklardan foydalanib, konstantalarning miqdor qiymatlarini topish mumkin (4- Rasm).
4-Rasm. Reaksiya tezligining substrat konsentratsiyasiga bog`liqligiga ingitorlarning (Leynunver-Berk koordinatalaridagi) ta`siri
Bu yerda: 1) – ingibitorsiz: tg a 1 = k
m /V maks ; 2) – ingibitor ishtirokida: tg a
2 = k
m /V
maks (1+[I] /k i ).
Fermentlarni kinetik jihatdan tadqiq qilish ularning substrat bilan o`zaro ta`sirlanish mexanizmlari haqida ma`lumotlarni aniqlash imkonini beradi. Maxsus faollovchilar, ingibirlovchilar, pH va harorat ko`rsatkichlarini o`zgartirish k m va V
maks
lar qiymatlarini o`zgarishlarini yuzaga keltiradi. Bu ma`lumotlar fermentning maxsuslik darajasini aniqlashda muhim ahamiyatga ega bo`ladi. Shuningdek, bu - 16 -
ma`lumotlar hujayrada ferment faolligini boshqarish mexanizmlarini tushunishda alohida ahamiyat kasb etadi.
Download 0.5 Mb. Do'stlaringiz bilan baham: |
ma'muriyatiga murojaat qiling