Mavzu: Koilin – rnk bog’lovchi funksiyalarga EGA multidomen oqsil. Mundarija: kirish


Download 0.71 Mb.
bet3/10
Sana11.05.2023
Hajmi0.71 Mb.
#1453760
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10
Bog'liq
Koilin – RNK bog’lovchi funksiyalarga ega multidomen oqsil.

Transkripsiya va translyatsiya

Markaziy dogmaning molekulalar ketma-ketligi koʻrsatilgan soddalashtirilgan sxema.
DNK qoʻsh zanjiri quyidagi ketma-ketlikka ega:
5ʼ-ATGATSTSGTAA-5ʼ 5ʼ-TASTAGAGSATT-5ʼ
DNK zanjirlaridan birining transkripsiyasida i-RNK hosil boʻladi va u ketma-ketlik boʻyicha DNKning boshqa zanjiriga mos tushadi. Lekin DNK va RNK oʻrtasida biokimyoviy farqlar mavjudligi uchun DNKdagi T i-RNKdagi U bilan almashtiriladi. i-RNK ketma-ketligi esa quyidagicha boʻladi:
5ʼ-AUGAUSUSGUAA-5ʼ
Translyatsiya jarayoni i-RNK nukleotidlaridagi maʼlumotlarning triplet koʻrinishida oʻqilishi hisoblanib, har bir triplet bitta aminokislotani belgilaydi (yoki translyatsiya tugashini bildiruvchi toʻxtash signal vazifasini bajaradi).
5ʼ-AUG AUS USG UAA-5ʼ
AUG \rightarrow→right arrow Metionin AUS \rightarrow→right arrow Izoleysin USG \rightarrow→right arrow Serin UAA \rightarrow→right arrow “Stop”
Polipeptid ketma-ketligi: (N-terminal) metionin-izoleysin-serin (Cterminal)
Transkripsiyada DNK ketma-ketligi oʻxshash boʻlgan RNK tiliga qayta yoziladi yoki transkripsiya boʻladi. Eukariotlarda yetilgan RNK (i-RNK) hosil boʻlishi uchun RNK protsessing (shakllanish) jarayonidan ham oʻtishi lozim.
Translyatsiyada i-RNK ketma-ketligi polipeptiddagi aminokislotalar ketma-ketligini belgilash uchun oʻqiladi. Translyatsiya soʻzi i-RNKdagi nukleotidlar ketma-ketligi umuman boshqa “tilga”, yaʼni aminokislotalar “tili”ga tarjima qilinishi kerakligini bildiradi.
Baʼzida hujayra genetik axborotni koʻchirib olayotganida xato qiladi va bu mutatsiyaga sabab boʻladi. Mutatsiyalar neytral boʻlishi yoki oqsil hosil boʻlishi va genlarning ifodalalanishiga taʼsir qilishi mumkin.
Almashinish mutatsiyalari
Almashinishda bir asosni boshqasi bilan almashtirish orqali bir juft asosning oʻzgarib qolishi kuzatiladi.

Almashinish mutatsiyalarining uchta turi mavjud:

  • Jim turuvchi mutatsiyalar translyatsiya paytida aminokislotalar ketmaketligiga taʼsir qilmaydi.

  • Nonsens mutatsiyalar aminokislota kodoni oʻrniga toʻxtash kodoni paydo boʻlishiga olib keladi va natijada translyatsiya vaqtidan ilgari tugaydi.

  • Missens mutatsiyalar kodon tomonidan belgilangan aminokislotalarning almashinishiga sabab boʻladi.

Insersiya bir yoki bir nechta asoslar DNK ketma-ketligiga qoʻshilishi bilan namoyon boʻladi. Deletsiya bir yoki bir nechta asoslar DNK ketma-ketligidan tushib qolishi (olib tashlanishi) bilan namoyon boʻladi.
Genetik kod kodonlar shaklida oʻqilishi sababli asoslarning qoʻshilib qolishi yoki olib tashlanishi ketma-ketlikning oʻqish doirasini oʻzgartirib yuboradi. Bunday turdagi mutatsiyalar oʻqish doirasini siljituvchi mutatsiyalar deyiladi.

Oʻqish doirasini siljituvchi mutatsiyalar translyatsiya paytida nukleotidlar ketma-ketligining triplet (kodonlar) sifatida oʻqilish tarzini “oʻzgartiradi”. Bu oʻz navbatida polipeptidga qaysi aminokislota qoʻshilishiga taʼsir koʻrsatadi. Ushbu misolda genlarning dastlabki oʻqish doirasida quyidagi aminokislotalar ketma-ketligini sintez qiluvchi i-RNK tripletlari kodlangan: metionin (Met), izoleysin (Ile), arginin (Arg) va asparagin (Asn). Toʻrtinchi nukleotidning (T) tushib qolishi oʻqish doirasini tushib qolish joyidan siljitadi. Bu holat DNK matritsasi (qolipi)da uchinchi nukleotiddan keyin yangi oʻqish doirasini hosil qiladi. Yangi doiradagi i-RNK mutatsiyalangan nuqtadan keyin boshqa xildagi kodonlarni saqlaydi (metioninni belgilovchi birinchi kodon oʻzgarishsiz qoladi).
Ushbu kodonlar quyidagi aminokislotalar ketma-ketligini kodlaydi: metionin (Met), tirozin (Tyr) va glitsin (Gly).
Quyidagi rasm oʻqish doirasini siljituvchi mutatsiyalar mutatsiya kuzatilgan nuqtadan keyin keluvchi nukleotidlarning kodon sifatida oʻqilish tarzini oʻzgartirishi va shuning oqibatida aminokislota ketma-ketligini oʻzgartirish mumkinligini koʻrsatadi.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling