"Нарушение гормональной функции инсулина в организме"

Вывод
Использованная литература 
 
 
̴ 2 ̴

---

Введение 
Инсулин (от лат. Insula “остров”) – гормон белковой природы, 
образуется в бета – клетках островков Лангерганса поджелудочной 
железы. Оказывает многогранное влияние на обмен веществ 
практически во всех тканях. Основное действие инсулина – 
регулирование углеводного обмена, в частности – утилизация 
глюкозы в организме. Считается самым изученным гормоном 
(более 300 тысяч цитирований). 
Инсулин увеличивает проницаемость плазматических мембран для 
глюкозы и других макронутриентов, активирует ключевые 
ферменты гликолиза, стимулирует образование в печени и мышцах 
из глюкозы гликогена, усиливает синтез жиров и белков. Кроме 
того, инсулин подавляет активность подавляет активность 
ферментов, расщепляющих гликоген и жиры, то есть помимо 
анаболического действия инсулин обладает также и 
антикатаболическим эффектом. 
Нарушение секреции инсулина вследствие деструкции бета – 
клеток – абсолютная недостаточность инсулина – является 
ключевым звеном патогенеза сахарного диабета 1-го типа. 
Нарушение действия инсулина на ткани – относительная 
инсулиновая недостаточность – имеет важное место в развитии 
сахарного диабета 2-го типа. 
̴ 3 ̴

---

Глава 1. Обзор литературы 
1.1. 
Строение 
Инсулин - полипептид, состоящий из двух полипептидных цепей. 
Цепь А содержит 21 аминокислотный остаток, цепь В - 30 
аминокислотных остатков. Обе цепи соединены между собой двумя 
дисульфидными мостиками (рис. 11-23). Инсулин может 
существовать в нескольких формах: мономера, димера и гексамера. 
Гексамерная структура инсулина стабилизируется ионами цинка, 
который связывается остатками Гис в положении 10 В-цепи всех 6 
субъединиц. 
Молекула инсулина содержит также внутримолекулярный 
дисульфидный мостик, соединяющий шестой и одиннадцатый 
остатки в А-цепи. Инсулины некоторых животных имеют 
значительное сходство по первичной структуре с инсулином 
человека. 
Бычий инсулин отличается от инсулина человека по трём 
аминокислотным остаткам, а инсулин свиньи отличается только на 
одну аминокислоту, которая представлена аланином вместо 
треонина на карбоксильном конце В-цепи. 
В обеих цепях во многих положениях встречаются замены, не 
оказывающие влияния на биологическую активность гормона. 
Наиболее часто эти замены обнаруживаются в положениях 8, 9 и 10 
цепи А. 
В то же время в положениях дисульфидных связей, остатков 
гидрофобных аминокислот в С-концевых участках В - цепи и С - и 
N-концевых остатков А-цепи замены встречаются очень редко, что 
свидетельствует о важности этих участков для проявления 
биологической активности инсулина. Использование химических 
модификаций и замен аминокислот в этих участках позволили 
установить структуру активного центра инсулина, в формировании 
которого принимают участие остатки фенилаланина, В - цепи в 
положениях 24 и 25 и N- и С-концевые остатки цепи А.
̴ 4 ̴

---

Структура инсулина человека. 
А. Первичная структура инсулина. Б. Модель 
третичной структуры инсулина (мономер): 1 - А-цепь; 2 - В-цепь; 3 - участок связывания с 
рецептором. 
.