Oqsillarning birlamchi strukturasi birlamchi sturukturaning kimyoviy sxemasi


Download 0.59 Mb.
bet3/5
Sana13.12.2022
Hajmi0.59 Mb.
#1000874
1   2   3   4   5
Bog'liq
Oqsillarning sturukturaviy tuzilishi

1.3-rasm. Polipeptid zanjirning α-konformatsiyasi.

34


o`zgarishidan kelib chiqadi: normal gemoglobin (HbA) ning beta-zanjirida 6-o`rinda turgan glutamat kislota o`roqsimon hujayra gemoglobini (HbS) da valin bilan almashingan. Bu patologik gemoglobindan tashqari yana bir qancha boshqa nonormal gemoglobinlar ham mavjud.


Oqsillarning ikkilamchi strukturasi polipeptid zanjirning fazoviy konfiguratsiyasida, ayrim qismlarini bir-biriga nisbatan joylashishi va peptid zanjirining egilgan holatini ta’riflaydi. Oqsilning ushbu ko`rinishidagi konfiguratsiyasi uning birlamchi strukturasidan kelib chiqadi va undagi qo`shimcha kovalent disulfid va bo`sh vodorod bog`lari bilan mustahkamlanadi. Konfiguratsiyasi bo`yicha ikkilamchi struktura spiral(alfa-spiral) va qat-qat buklangan (beta- struktura va kross-beta-shakl) turlariga bo`linadi.


α-spiral. Oqsilning ikkilamchi strukturasi doimiy takrorlanuvchi spiralga o`xshash bo`lib, polipeptid zanjirining peptidlari o`rtasidagi vodorod bog`lari yordamida hosil bo`lgan.

α-spiralning asosiy xususiyatlari:





  1. polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi burama simmetriyaga ega;




  1. vodorod bog`lari har gal takrorlanuvchi birinchi va to`rtinchi aminokislota qoldiqlarining peptid guruhlari o`rtasida hosil bo`ladi;




  1. spiral aylanmasining muntazam takrorlanishi;

4) α-spiralning barcha aminokislota qoldiqlari yon radikallari qanaqa bo`lishidan qat’i nazar, bir xil ahamiyatga ega;


5) aminokislotalarni yon radikallari α-spiralning hosil bo`lishida ishtirok etmaydi.


Tashqi ko`rinishidan α-spiral elektr plitasining biroz cho`zilgan spiraliga o`xshaydi. α-spiralda vodorod bog`lari har bir karbonil va to`rtinchi amino guruhning orasida hosil bo`ladi: α-spiral oqsil molekulasi ikkilamchi strukturasining asosidir. Uning har bir aylanmasi (kichik davri)ning uzunligi 0,54 nm bo`lib, 3,6 ta aminokislota qoldig`idan tashkil topgan, ya’ni aminokislota qoldig`ining uzunligi 0,15 nm (0,54: 3,6= 0,15 nm) bo`lib, α-spiralda haqiqatan ham aminokislotalar teng qiymatga ega ekanligi ko`rsatilgan. Bundan tashqari α-



35


spiralning 5 aylanmadan iborat katta davri ham bo`lib, u 18 ta aminokislota qoldig`iga ega va uzunligi 2,7 nm ni tashkil etadi.



Download 0.59 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3   4   5




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling