Основные объекты исследования молекулярной биофизики и биофизики клетки

Водородная связь - это взаимодействие между двумя электроотрицательными атомами одной или разных молекул посредством атома водорода: А−Н ... В (чертой обозначена ковалентная связь, тремя точками - водородная связь).
Водородная связь обусловлена электростатическим притяжением атома водорода (несущим положительный заряд δ+) к атому электроотрицательного элемента, имеющего отрицательный заряд δ−. В большинстве случаев она слабее ковалентной, но существенно сильнее обычного притяжения молекул друг к другу в твердых и жидких веществах.
В отличие от межмолекулярных взаимодействий водородная связь обладает свойствами направленности и насыщаемости, поэтому ее нередко считают одной из разновидностей ковалентной химической связи. Она может быть описана с помощью метода молекулярных орбиталей как трехцентровая двухэлектронная связь.
Прочные водородные связи образуются в таких жидких веществах, как вода, фтороводород, кислородсодержащие неорганические кислоты, карбоновые кислоты, фенолы, спирты, аммиак, амины. При кристаллизации водородные связи в этих веществах обычно сохраняются., поэтому их кристаллические структуры имеют вид цепей (метанол), плоских двухмерных слоев (борная кислота), пространственных трехмерных сеток (лед). Необходимые для образования водородных связей атомы кислорода и азота содержат все углеводы, белки, нуклеиновые кислоты. Водородная связь играет важнейшую роль в стабилизации макромолекулярных структур, в частности, стабилизирует внутреннюю структуру полинуклеотидных цепей.
Если водородная связь образуется между атомом водорода одной молекулы и атомом неметалла другой молекулы (межмолекулярная водородная связь), то молекулы образуют довольно прочные пары, цепочки, кольца .Если водородная связь объединяет части одной молекулы, то говорят о внутримолекулярной водородной связи.
Природа водородной связи сложна и не сводится только к электростатическому притяжению, хотя оно и дает основной вклад в энергию водородной связи.Наряду с взаимодействиями Ван-дер-Ваальса и электростатическими силами, в энергию водородной связи (UH) вносит вклад энергия делокализации (Uделок.) 2-х электронов связи (А-Н) и неподеленной пары электронов другого атома. (А - какой-либо из 4-хэлектроотрицательных элементов). Энергия делокализации приводит к тому, что длина связи уменьшается.
Для большинства полимеров энергия водородной связи 
Для большинства полимеров энергия водородной связи оценивается:
Uн=Uэл/стат+Uдисп+Uделок+Uотталк,
Как правило, для большинства биополимеров Uн связи лежит в пределах 1235 кДж/моль.
Экспериментальные и квантомеханические исследования показывают, что потенциальная энергия водородной связи имеет вид асимметричной кривой с двумя минимумами, локализованными вблизи отрицательных атомов, между которыми протон совершает туннельные переходы
Вода.
Наличием водородных связей обусловлены уникальные свойства многих веществ, в том числе воды. Трехатомная молекула Н2О образует четыре водородные связи. В их образовании принимают участие оба атома водорода, а атом кислорода, имеющий две неподеленные электронные пары, образует две водородные связи с атомами водорода соседних молекул воды
Если бы не было водородных связей, то температуры плавления и кипения воды были бы существенно ниже, как это наблюдается у других водородных соединений неметаллов

	H2Te	H2Se	H2S	H2O
tкип, oС	−2	−42	−60	100

При плавлении льда около 10% водородных связей разрушается, и молекулы воды немного сближаются. Поэтому плотность жидкой воды при температуре плавления выше, чем плотность льда.
Лиофильность и лиофобность (от греч. lýo — растворяю, philéo — люблю и phóbos — страх) — качественные характеристики межмолекулярного взаимодействия вещества и среды, в которой оно находится. Если вещество и среда близки по строению молекул или молекулы вещества сильно взаимодействуют со средой, например, образуют водородные связи, то говорят о лиофильности, при слабом взаимодействии вещества и среды — о лиофобности. В случаях, когда средой служит вода, используют обычно термины «гидрофильность» и «гидрофобность» (от греч. hydro — вода) Общей мерой гидрофильности служит энергия связи молекул воды с поверхностью тела; Гидрофобность следует рассматривать как малую степень гидрофильности, т.к. между молекулами воды и любого тела всегда будут действовать в большей или меньшей степени межмолекулярные силы притяжения. Гидрофильность и гидрофобность можно оценить по растеканию капли воды на гладкой поверхности тела. (краевому углу смачивания)
Гидрофобные взаимодействия в биоструктурах.
Гидрофобное взаимодействие - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды.
Гидрофобные взаимодействия играют существенную роль в формировании биоструктур, представляя собой один из основных факторов их стабилизации. Эффект взаимодействия полярных групп белка с полярными молекулами воды связан с преобладанием полярных аминокислотных остатков на поверхности белковой глобулы. Однако наряду с этим возможно и взаимодействие посредством водородных связей полярных пептидных связей (NH---OC), принадлежащих разным участкам цепи внутри глобулы. Так как энергия водородных связей между пептидными связями в белке и между ними и водой примерно одинакова, это должно было бы приводить к рыхлой структуре макромолекулы в водном растворе. Однако реально существующая структура упорядочена и компактна и, как можно заключить, в основном определяется именно гидрофобными взаимодействиями.
Образование структур из амфифильных молекул
Как правило, гидрофобная часть амфифильного соединения представляет собой длинную неразветвлённую углеводородную цепь CH3 (CH2)n, где n > 4, а гидрофильная — полярную функциональную группу типа COOH или ион небольшого размера, например, COO- или N (CH3)3+. Существование полярной и неполярной частей молекулы способствует агрегации частиц с образованием мицелл, бислоев и других структур. Амфифильными свойствами обладают ПАВ, липиды, многие пептиды, белки, полимеры
Отдельные аминокислотные остатки различаются по своим гидрофобным свойствам и могут вести себя как полярные или неполярные соединения. Распределение полярных и неполярных свойств не всегда совпадает с гидрофобностью аминокислот, которые могут проявлять те или иные свойства в зависимости от своего положения и окружения в белке. Взаимодействие неполярных групп с водой приводит к их преимущественному «заталкиванию» внутрь белковой глобулы и соответственно выходу наружу полярных групп. В предельном случае общая топографическая модель белковой глобулы предполагает существование ядра глобулы, заполненного гидрофобными аминокислотами и защищенного слоем обращенных в воду полярных групп
Схематическое изображение мицеллы фосфолипида в водном раствореЕсли дисперсионной средой является органическая жидкость, ориентация молекул в мицелле может быть обратной: ядро содержит полярные группы, а гидрофобные радикалы обращены во внешнюю фазу (обратная мицелла)