Referat mavzu: «Alohida aminolislotalarning almashinish hususiyati»
Download 116.3 Kb. Pdf ko'rish
|
113984 (1)
|
strukturada taxlanishi esa 10 martaga ixchamlashtiriladi.
Uchlamchi srtukturani mustahkamlovchi bog`lar. Oqsil molekulasining fazodagi shaklini mustahkamlashda uning polipeptid zanjirini tashkil qiladigan kuchli (kovalent) va kuchsiz (qutbli, van-der-vaals) bog`lari ishtirok etadi. Bunda asosan aminokislotalarning yon radikallari o`rtasida bog`lar hosil bo`ladi. Kovalent bog`larga quyidagilar kiradi: 1) disulfid (-S-S-) bog`lari – polipeptid zanjirining turli qismlarida joylashgan sisteinning yon radikallari o`rtasidagi bog`lar; 2) izopeptid yoki psevdopeptid – alfa-aminoguruhning emas, balki lizin, argininning yon radikallaridagi aminoguruhlar bilan aminokislotaningalfa- karboksil guruhi emas, balki asparagin, glutamin va aminolimon kislotaning yon radikallaridagi COOH guruhlari o`rtasida hosil bo`ladigan peptid bog`lari; 3) efir bog`lari – dikarbon aminokislotalar (asparagin, glutamin kislotalar)ning COOH guruhi bilan gidroksiaminokislotalar (serin, treonin)ning OH guruhi o`rtasida hosil bo`ladi. Kuchsiz bog`lar. 1. Qutbli bog`lar: 1) vodorod bog`lari – bir aminokislotaning yon radikalining –SH yoki NH2 , - OH guruhlari bilan boshqa bir aminokislotaning karboksil guruhi o`rtasida hosil bo`ladi; 2) ion yoki elektrostatik bog`lar – lizin, arginin, gistidin kabi aminokislotalarning yon radikallarining – NH3 va asparagin, glutamine kislotaning – COO (-) zaryadlangan guruhlari orasida yuzaga keladi. 2. Qutbsiz yoki van-der-vaals bog`lari – aminokislotalarning uglevodorod radikallari o`rtasida hosil bo`ladi. Alanin, valin, izoleysin, metionin, fenilalanin aminokislotalarining gidrofob radikallari suvli muhitda o`zaro ta’sirlashadilar. Kuchsiz van-der-vaals bog`lari globulyar oqsilning ichida qutbsiz radikallardan gidrofob yadro shakllanishiga olib keladi. Qutbsiz aminokislotalar qancha ko`p bo`lsa, polipeptid zanjirning taxlanishida van-der-vaals bog`lari shunchalik katta ahamiyatga ega bo`ladi. Oqsilning barcha biologic xossalari tabiiy konformatsiya deb ataladigan mana shu strukturaning saqlanishiga bog`liq. Uchlamchi strukturaning asosiy xususiyatlari. Polipeptid zanjirning uchlamchi strukturasining konformatsiyasini unga kiradigan aminokislotalarning yon radikallarining xususiyatlari (ularning birlamchi va ikkilamchi struktura uchun ahamiyati yo`q) va muhit belgilab beradi. Oqsilning polipeptid zanjiri taxlanishi davomida kam miqdorda energiya sarflashga harakat qiladi. Shuning uchun qutbsiz R-guruhlar suvdan “qochib” polipeptid zanjirning gidrofob qoldiqlari qismi joylashgan joyni, ya’ni oqsillarning uchlamchi strukturasining ichki qismini hosil qiladi. Globulyar oqsilning ichki markazida suv molekulalari deyarli bo`lmaydi. Aminokislotalarning qutbli (gidrofil) R-guruhlari bu gidrofob yadroning tashqi tomonida joylashib, suv molekulalari bilan o`ralgan holatda bo`ladi. Oqsilning to`rtlamchi strukturasi. Ko`pchilik oqsillar to`rtlamchi strukturaga ham egadirlar. Protomerlar va ular qismlarining bir-biriga nisbatan fazoda joylashuvi oqsil molekulasining to`rtlamchi strukturasi deb nomlanadi. Bu oliy tuzilish darajasi ayrim polipeptid zanjirlarning fazodagi taxlanishi (shakli)ni tasvirlaydi. Molekula massasi 30-50 mingdan ortiq oqsillar aksari bir nechta bir xil (yoki har xil) zanjirlardan tuzilgan. Ular protomer deb ataladi va butun molekulaning bir qismi (subbirligi) ni tashkil qilib, to`la biologik faoliyatga ega bo`lmaydilar. Mana shunday subbirliklar tegishli ravishda to`planib, to`la funksional faol oqsil birligi (oligomer)ni yaratadilar. Kovalent bog` bilan emas, balki nokovalent aloqalar orqali ancha barqaror saqlanadigan bunday butun tuzilma – oligomer oqsilning to`rtlamchi strukturasini tashkil qiladi. Bunday tuzilishni gemoglobin misolida yaqqol ko`rish mumkin. Qonda kislorodni tashuvchi bu murakkab oqsil to`rt subbirlikdan iborat; ular alfa va beta-polipeptid zanjirlar (globin)dan va oqsil bo`lmagan temir tutuvchi gemdan tashkil topganlar. Ikkita alfa- va ikkita beta-subbirliklar to`planib biologik faol gemoglobin molekulasini tuzadilar. Bu to`la molekula ma’lum sharoitlarda, tuzlar, siydikchil ishtirokida yoki pH keskin o`zgarganda alfa va beta-subbirliklarga dissotsiyalanadi. Ular orasidagi vodorod bog`lari uziladi. Muhitdan tuzlar va siydikchil chetlatilgach, qaytadan to`la molekula sintezlanadi. To`rtlamchi strukturaga ega bo`lgan gemoglobin 4 ta subbirlikdan piruvatdegidrogenaza fermenti kompleksi 72 subbirlikdan, RNK-polimeraza 5 subbirlikdan, laktatdegidrogenaza 4 subbirlikdan iborat bo`ladi. Ikkilamchi, uchlamchi va to`rtlamchi strukturalar birlashib, makrostruktura yoki oqsillarning konformatsiyasi, oqsillarning fazoviy strukturasini tashkil etadi. Oqsilning to`rtlamchi strukturasining turg`unligi. Subbirliklar yuzasidagi bog`lanishlar faqatgina aminokislotalarning qutbli guruhlai hisobiga bo`lishi mumkin, chunki uchlamchi struktura shakllanishida har bir polipeptid zanjirining qutbsiz aminokislotalarini yon radikallari subbirlikning ichiga yashiringan. Ularning qutbli guruhlari o`rtasida ko`plab ion, vodorod, ayrim hollarda esa subbirliklarni majmua ko`rinishida mustahkam ushlab turadigan disulfid bog`lari ham hosil bo`ladi. Xulosa Shuningdek qarang: Oqsil (ozuqa moddasi) va Protein sifati An muhim aminokislota, yoki ajralmas aminokislota, bu aminokislota bunday bo'lishi mumkin emas sintez qilingan de novo (noldan) organizm tomonidan uning talabiga mos keladigan darajada va shuning uchun uning ratsionida ta'minlanishi kerak. Barcha hayot shakllari uchun umumiy bo'lgan 21 ta aminokislotadan, odamlar sintez qila olmaydigan to'qqizta aminokislotalar fenilalanin, valin, treonin, triptofan, metionin, leytsin, izolösin, lizi nva histidin, arginin. [1][2] Oltita boshqa aminokislotalar hisobga olinadi shartli ravishda muhim inson parhezida, ya'ni ularning sintezi maxsus patofiziologik sharoitlarda cheklanishi mumkin, masalan, chaqaloqlarda erta tug'ilish yoki og'ir odamlarda katabolik qayg'u. [2] Bu oltita arginin, sistein, glitsin, glutamin, prolinva tirozin. Oltita aminokislotalar muhim emas (tarqatiladigan) odamlarda, ya'ni ular tanada etarli miqdorda sintez qilinishi mumkin. Bu oltita alanin, aspartik kislota, qushqo'nmas, glutamik kislota, serin, [2] va selenotsistein (21-amino kislotalar deb hisoblanadi). Pirrolisin (22-aminokislota deb hisoblanadi) odamlar tomonidan ishlatilmaydi; shuning uchun bu muhim emas. Adabiyotlar 1. ^ Yosh VR (1994). "Kattalar uchun aminokislota talablari: amaldagi tavsiyalarni qayta ko'rib chiqish uchun masala" (PDF). J. Nutr. 124 (8 ta qo'shimcha): 1517S- 1523S. doi:10.1093 / jn / 124.suppl_8.1517S. PMID 8064412. 2. ^ Download 116.3 Kb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|