Учебное пособие Издание третье, стереотипное

Кальцитонин, аспартаты, глутаматы

Мп^+2,+4	Пируваткарбоксилаза, аргиназа, холинэстераза, фос- фоглюкомутаза, пероксидаза, аминофенол-оксидаза
Fe (гем)”^+	Гемоглобин, пероксидаза, каталаза, цитохром Р-450, триптофан, диоксигеназа, цитохром С
Fe (не гем)^п+	Пирокатехаза, ферредоксин, гемэритрин, транс- феррин,аконитаза
Со (В12 коэн- зим)	Глутаматмутаза, диолдегидраза, метионинсинтетаза
Со^+2 (нонкор- рин)	Дипептидаза, рибонуклеотидредуктаза
Си^+2	Тирозиназа, аминоксидаза, лакказа, пероксидаза, аскорбатоксидаза, церулоплазмин, супероксид- дисмутаза, пластоцианин, метионинсинтетаза
Zn^+2	Карбангидраза, карбоксипептидаза, алкоголь- дегидрогеназа
Мо^+6	Альдегидоксидаза, ксантиндегидрогеназа, железосерные белки

3. 
   ОСНОВЫ КООРДИНАЦИОННОЙ химии
   

Как указывалось выше, присутствие и роль микроэлементов-металлов в организме связано главным образом с их участием в образовании комплексных или, что то же самое, координационных соединений с органическими и неорганическими лигандами (вода, галогенид-анионы и др.). Поэтому обратимся к этой области знаний, напомнив ее основные положения. Итак, большинство металлов, за исключением основных, существует в организме в форме сложных химических соединений, в которых они являются комплексообразователями или центральными атомами. Это может быть одиночный атом или атомная группировка. Между центральным атомом металла в комплексе и его ближайшим окружением — лигандами — существует два типа взаимодействий: ионное и ковалентное донорно-акцепторное. Число таких взаимодействий (связей) определяет дентатность лиганда. Прочность ионной связи определяется зарядом центрального иона и его размерами, а также зарядом лиганда и его способностью к поляризации. Прочность ковалентной связи определяется степенью взаимного перекрывания электронных орбиталей донорного атома лиганда, содержащего пару валентных электронов, с вакантной валентной орбиталью ком- плексобразователя, а также близостью их энергетических уровней.
Очень глубоко, т. е. близко к ядру, валентные энергетические уровни расположены в наиболее электроотрицательных атомах фтора и кислорода, несколько выше эти уровни у аминного азота и наиболее высоко в атоме серы сульфидов. Чем глубже расположен уровень, тем труднее смещаются электроны к центральному атому — комплек- сообразователю. По Пирсону, жесткие основания (основания Льюиса) — это лиганды, содержащие атомы неметаллов-доноров с высокой электроотрицательностью. В белковых молекулах это кислород и алифатический азот. Мягкие основания — это легко поляризуемые лиганды, например I-, RS-. Ароматический азот в белковых молекулах занимает промежуточное положение. К жестким кислотам (кислотам Льюиса) по концепции Пирсона относятся следующие ионы жизненно необходимых металлов: Na⁺, К⁺, Са⁺², Mg⁺², Мп⁺², Мо⁺⁶. К мягким кислотам относятся катионы d-элементов с невысоким положительным зарядом. Примером является Си⁺². Катионы металлов Fe⁺², Со⁺² и Zn⁺² занимают промежуточное положение.
Геометрия расположения донорных атомов лигандов в комплексе зависит от строения наружной электронной оболочки иона металла, гибридизации его валентных орбиталей. Ионы металлов с заполненными электронными оболочками образуют окружения с высокой симметрией (октаэдр, тетраэдр ит.д.). Геометрия комплексов с выраженным ковалентным взаимодействием определяется типом акцепторных орбиталей, например незаполненных d-орбиталей. Так, Си⁺² имеет одну вакантную d-орбиталь, поэтому донорные атомы лигандов в этом случае располагаются либо по вершинам квадрата (йвр²-гибридизация), либо по вершинам тетрагональной пирамиды (sp³-rn6- ридизация).

1.