2. Enzimologiya fanida ishlatiladigan metodlar va ularning tavsifini yozing.
Ферментлар билан ишлаш жараёнида қуйидаги методлардан
фойдаланилади:
1. Полярометрия
2. Ядро магнит резонанс (ЯМР)
3. Электрон парамагнит резонанс
4. Радиоктив изотоп
5. Спектрофотометрия
6.Рентгенологик тахлил
7. Кристаллография
8.Масс-спектроскопия
3. Fermentlarning funksional jihatdan tuzilishini yozing.
Ферментларнинг функционал жихатдан қуйидагича тузилган:
1. Актив марказ – аминокислота қолдиқларидан ташкил топган (одатда
12-16) бўлиб, субстрат молекуласига тўғридан-тўғри боғланиш ва
катализни амалга оширади.
Актив марказда иккита сайт мавжуд:
Занжир (алоқа) – субстратнинг фаол марказга уланиши ва йўналиши
учун масъул;
Каталитик – реакцияни амалга оширишга бевосита жавобгардир.
2. Аллостерик марказ – актив марказдан ажралган, ферментларнинг
фаоллигини тартибга солувчи марказ бўлиб, барча ферментларда ҳам
мавжуд эмас.
4. Liazalar sinfi. Adenilatsiklaza fermenti ishtirokidagi reaksiyani yozing.
Лиазалар – субстратнинг боғларини сув иштирокисиз узиш реакцияларини катализлайди (Масалан: L-малат-гидролаза). Mazkur sinfga kiruvchi fermentlar har xil parchalanish va
sintez reakstiyalarida ishtirok etadilar. Kimyoviy bog`larni uzish yoki hosil
qilishda (uglerod-uglerod, uglerod-azot, uglerod-kislorod) liaza fermentlari ishtirok
etadi. Uglerod-uglerod liazalar keto- va aminokislotalarni dekarboksillanishini
tezlashtiradilar.
5. Fermentlar aktivligiga ta’sir etuvchi omillar ( harorat,pH, substrat va ferment konsentratsiyasi ) ni yozing.
Ҳароратнинг ошиши билан барча ферментларнинг реакция тезлиги ошади. Кўпчилик ҳайвон ферментларининг фаол ҳолатда ишлаши учун оптимал ҳарорат 40-50°C, ўсимликларда эса 40-60 ° С оралиғида бўлади. Ҳарорат оптималдан ошган сари (70-80°C) фермент структураси бузила бошлайди. Ушбу ҳодиса термал инактивация деб аталади ва оқсилларнинг термал денатурацияси натижасида келиб чиқади. Паст ҳароратларда фермент фаоллиги камаяди, аммо йўқ бўлиб кетмайди. Юқори ҳарорат фермент структурасининг бузилишига, фаол сайт шаклини йўқолишига, тўқнашув самарадорлиги ва фаолиятининг йўқолишига олиб келади
рH нинг таъсири ҳар бир ферментда ўзига хос ва жуда тор pH қийматлари оралиғида амалга ошади. Турли ферментлар оптимал pH қийматлари бир биридан фарқ қилади. Кўпгина гидролазалар учун оптимал pH 3-6 оралиғида бўлади
pH-лабиллиги (ферментларнинг водород ионларининг концентрациясининг тор чегарасида фаолдир). Мисол: пепсин учун оптимал pH қиймати 1,5-2,5; каталазалар 6.8-7.0; трипсин 7.5-8.5; амилаза 6.8-7.0)
Субстрат концентрацияси ортиши билан реакция тезлиги янги фермент молекулаларининг қўшилиши билан ортади, яъни барча энзим молекулалари субстрат молекулалари билан ўзаро таъсирланиб тўйинганлик кузатилади
Фермент молекулалари сони кўпайиши билан реакция тезлиги доимий равишда ошиб боради ва фермент миқдори билан тўғри пропорционалдир. Кўп фермент молекулалари кўп маҳсулот молекулаларини ишлаб чиқаради.
Do'stlaringiz bilan baham: |
