Мавзу: Ферментлар. Режа: Ферментларнинг умумий хоссалари

МАВЗУ: Ферментлар.

Режа:

1. 
   
   Ферментларнинг умумий хоссалари.
   
2. 
   
   Ферментларнинг классификацияси.
   
3. 
   
   Гидролазалар тузилиши ва хоссалари.
   
4. 
   
   Амидозалар.
   
5. 
   
   Лигазалар.
   
6. 
   
   Трансферазалар (ташувчи ферментлар) .
   
7. 
   
   Липазалар тузилиши ва хоссалари.
   
8. 
   
   Ферментларни ажратиб олиш.
   
9. 
   
   Ферментларнинг кимёвий табиати.
   

Фойдаланиш учун тавсия этиладиган адабиётлар.

1. В. Л. Кретович “Основы биохимии растений” Издательство «Высшая школа» Москва -1964.

2. В.Г.Щербаков «Биохимия растительного сырья» Москва «Колос» 1999.

3. В.Г.Щербаков «Биохимия и товароведение масличного сырья». –4-е изд., перераб и доп.-М., Агропромиздат, 1991.-304 с.

4. Ё. Х. Тўрақулов "Биохимия" Тошкент. “Узбекистон” 1996 йил. 

Хар бир организмда узлуксиз ҳолда модда алмашиниш жараёни бўлиб туради – бунда организмга ташки мухитнинг ўзаро таъсири натижасида турли хил кимёвий реакциялар боради. Организмда кимёвий реакциялар жуда ҳам енгил боради агарда шундай кимёвий раекциялари организмдан ташқарида олиб бориладиган бўлса бунда жуда ҳам катта мехнат талаб қилади ёки бирор моддани бошқа бир моддага айлантириш учун юқори ҳарорат, кучли ишкор ёки кислота таъсирида олиб бориш мумкин.

Организм таркибида юқори ҳарорат, кучли ишкор ва кислота бўлмасада протоплазмада бўладиган кимёвий реакциялар тезлиги, организмдан ташқарида борадиган реакцияларга нисбатан миллион маротаба катта бўлади. Бунинг сабаби организмда ферментлар деб аталувчи оқсил табиатли катализаторлар мавжудлигидир. Ташқи мухит билан организмнинг ўзаро таъсирида бўладиган модда алмашиниш жараёнида ферментларнинг роли жуда муҳимдир.

Маълумки катализаторлар деб номланадиган моддалар фақатгина кимёвий реакцияларнинг тез боришига ўз таъсирини кўрсатиб аммо охирги тайёр маҳсулот таркибига кирмайди.

Катализаторларнинг таъсир механизми деганда нима тушунилади. Энг аввало кимёвий реакцияларнинг тезлигини малекулаларнинг тўқнашиш сонига боғлиқлигини кўрсатиш зарур. Шунинг учун малекулаларнинг тўқнашиш сонини оширадиган факторлар реакциянинг тезлигини ҳам оширади. Бундай факторлардан реакцияга киришадиган модданинг концентрацияси ва температура ҳисобланади. Концентрация қанча юқори бўлса реакцияга киришадиган модда малекулалари тўқнашуви шунчалик кўп бўлади.

Температура қанчалик юқори бўлса шунчалик малекулалар тез ҳаракатланади, улар тез-тез тўқнашиб ва реакция тезлиги ҳам ортади.

Кимёвий реакцияларнинг тезлигини аниқлашда шу 2 та факторда катализаторларнинг таъсири бўладими.

2 фактор ҳисобланган концентрация ва температурага катализаторлар таъсири шундай изоҳланадики агар гетероген катализ яъни платина ёки палладий катализаторлари бўлса бунда шу катализаторлар атрофидагина концентрацияси юқори малекулалар тўпланади. Гомоген катализда эса бир фазада эритмада ёки газ мухитида кимёвий реакция боради аммо бунда катализатор реакцияга кираётган модда концентрацияга таъсир кўрсата олмайди.

Кимёвий реакцияларнинг тезлигини аниқлашда улардаги концентрация ва ҳароратдан ташқари бошқа фактор борлиги, бу ҳам бўлса актив малекулалар мавжудлиги яъни кимёвий реакция тезлиги қанчалик юқори бўлса шунча кўп актив малекулалар мавжуд бўлар экан.

Ферментларнинг кимёвий табиатини аниқлаш устида 1814 йил рус академиги Кирхгоф ферментлар таъсири тўғрисидаги фикрини айтганидан то хоғиргача олимлар изланиш олиб боришмокда.

Олиб борилган изланишлар натижасида ҳозирги кунда келиб хар бир фермент таркибида оқсил мавжудлиги ва ферментнинг каталитик функцияси ундаги оқсил малекуласининг миқдорига боғлиқлиги аниқланган.

Барча ферментлар 2 та катта синфга бўлинади:- бўлар Оқсиллардан ташкил топган ферментлар ва оқсил ҳамда оқсил булмаган қисмлардан тузилган ферментлар. Шундай қилиб 1-синфга мансуб бўлган ферментлар – бир компонентли ва 2-синфга мансуб бўлган ферментлар – икки компонентли ферментлар ҳисобланади. 

Ферментларнинг таъсирининг ўзгаришига муҳим ҳисобланган факторлардан бу ҳарорат ҳисобланади. Ҳарорат ортиб бориши билан фермент активлиги ҳам ортади. Белгиланган оптимал ҳароратда мавжуд ферментнинг таъсири жуда интенсив бўлади, агарда ҳарорат янада ошириладиган бўлса, яъни 100 ⁰С гача оширилса унда фермент таъсири секинлашиб, тўлиқ тўхтаб колиши мумкин. Ферментлар таъсирининг оптимал ҳарорати асосан 40-50 ⁰С ҳарорат атрофида олиб борилади. 

Қуйида буғдой муртагидан ажратиб олинган оксидловчи фермент дигидрогеназага (глютамин кислота) температуранинг таъсири график кўринишида келтирилган. 

Ҳарорат ошиши натижасида оптимал ҳароратдан юқори фермент таъсири интенсивлиги сусайиши фермент оқсилларининг денатурацияга учраши ҳисобланади. Шундай қилиб оптимал ҳароратга нисбатан ҳароратнинг жуда юқорилиги натижасида бир томондан реакция тезлашса бошқа томондан эса фермент – оқсилнинг тезда денатурацияга учраши ҳосил бўлади. 

Оқсил денатурацияси тезлиги яъни ферментнинг бўзилиши мавжуд кимёвий реакцияни тезлаштиради, бу эса юқори ҳарорат таъсирида юзага келади.

Оқсилнинг қанчалик қуруқ ҳолда бўлса улар шунчалик секин денатурацияга учрайди кам ҳолатдагига нисбатан қуруқ ҳолда инактивация қилинган ферментлар ҳам намлик иштирокида инактивация қилинган ферментларга нисбатан секин бузилади. Айнан шунинг учун ҳам куурук ҳолдаги буғдой намланган буғдойга нисбатан юқори ҳароратага қиздиришда чидамли бўлади.

Буюк биохимик Сёренсен ферментларнинг каталитик активлигига жуда катта таъсир кўрсатадиган ва 2-чи муҳим факторлардан ҳисобланган бу актив кислотали мухит ва унинг рН-и эканлигини биринчи бўлиб аниқлаган. 

Қоида буйича хар бир фермент ўзининг таъсирини маълум бир рН мухитга эга бўлган чегара зонасига таъсирини кўрсатади. Шу зонада ферментнинг каталитик активлиги энг юқори ҳисобланади. Бу зона рН-нинг оптимал зонаси деб айтилади. 

Қуйидаги графикда буғдой муртаги таркибидаги дегидрогеназанинг рН-га нисбатан таъсири кўрсатилган. Турли хил ферментлар бир-биридан асосан рН кўрсатгичларининг оптималлиги билан фарқланади. Ферментларнинг таъсири асосан ўзига хос активаторларга боғлиқ бўлади.