1. Общее понятие и номенклатура аминокислот. Аминокислоты

Б. Мезомерия пептидной связи
Как 
всякая 
карбоксамидная 
связь, пептидная 
связь стабилизирована 
за 
счет мезомерии (резонансно стабилизирована) и поэтому является практически плоской 
(планарной). Вращение вокруг связи C N требует больших затрат энергии и, 
следовательно, 
затруднено. 
На 
схеме 
плоскость, 
в 
которой 
расположены 
6 атомов пептидной группы, окрашена в светло голубой цвет.
B. Номенклатура пептидов
Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца — N конец, несущий 
свободную аминогруппупервой аминокислоты, 
и С конец, 
несущий карбоксильную 
группу последней аминокислоты. Напомним, что в белках и пептидах аминокислотные 
остатки связаны в цепочку последовательно. Для того чтобы назвать конкретный пептид, 
достаточно перечислить (начиная с N конца) последовательность входящих в его состав 
аминокислотных 
остатков 
в 
трехбуквенном 
или 
однобуквенном 
коде. 
Например, аминокислотная 
последовательность пептидного гормона ангиотензина 
Il
читается следующим образом: Asp Аrg Vаl Туr Ile His Pro Phe или соответственно 
DRVYIHPF.

---

Г. Конформация полипептидной цепи
Каждый аминокислотный остаток, за исключением концевых, принимает участие в 
образовании двух пептидных связей (с предыдущим и последующим фрагментами). 
Поскольку вращение вокруг связи C—N затруднено, повороты возможны только вокруг 
связей N C
α
и C
α
C (2). Такие повороты измеряются двугранными углами φ и ψ. Угол 
φ характеризует поворот вокруг связи N C
α
, а следовательно, положение 
предшествующей 
пептидной связи
; угол ψ характеризует поворот вокруг связи С
α
—С, т. 
е. положение последующей связи.
Для каждого конкретного аминокислотного остатка ввиду стерических 
ограничений разрешены только определенные комбинации углов вращения φ и ψ. Для 
наглядности информацию о связи между углами φ и ψ в каждом пептидном звене 
представляют графически с помощью φ/ψ карты (
1
). На карте видно, что большинство 
комбинаций двугранных углов оказываются запрещенными (поля, выделенные красным 
цветом). 
Так, 
например, 
при 
комбинации 
φ 
= 
0
о 
/ 
ψ 
= 
180
о
(
4
) 
атомы
 
кислорода
 карбонильных групп должны сблизиться на расстояние 115 пм, 
что намного меньше, чем сумма вандерваальсовых радиусов двух 
атомов
. Аналогичным 
образом, при комбинации φ = 180
о 
/ ψ = 0
о
(
5
) происходит наложение 
водородных 
атомов
двух ΝΗ групп. Поэтому для углов φ и ψ остаются разрешенными 
сочетания, лежащие в пределах дискретных областей, окрашенных в зеленый цвет (2, 3). В 
эти разрешенные области попадают все приведенные на последующей схеме вторичные 
структуры. Конформации, попадающие в зоны, выделенные желтым цветом, 
энергетически невыгодны, но возможны.
Конформационные карты (карты Рамачандрана) построены на основе модельных 
экспериментов с небольшими пептидами. Однако конформационные параметры 
большинства аминокислотных остатков в белках также попадают в разрешенные области 
карты. 
На 
карте 1 черными 
точками 
показаны пары углов 
φ 
и 
ψ 
в 
небольшом белке инсулине.
Пептиды – это полиамиды, построенные из α аминокислот. По числу 
аминокислотных остатков в молекуле пептида различают дипептиды, трипептиды, 
тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, 
называют олигопептидами, более 10 аминокислотных остатков – полипептидами. 
Природные полипептиды, включающие более 100 аминокислотных остатков, 

---

называют белками.