Immunitet

Antitelolar 
Pkizmatik hujayra va B-limfotsitlar tomonidan antigen ta’sirida sintez qilinib, shu antigen bilan 
maxsus birlasha oladigan qon plazmasi oqsillari (glikoproteidlar)ga immunoglobulinlar (Ig) yoki 
antitelolar deb ataladi. Elektroforezdagi harakatchanligi bo'yicha ular gamma-globulinlar guruh iga 
mansub. Tuzilishi va vazifalari bo'yicha odam va boshqa umurtantitelolarning odamda 5 ta sinfi farqlarisa, har xil hayvonlarda uchtadan oltitagacha bo'lishi 
mumkin. Antitelolar 4 xil xususiyatga ega: maxsuslik, valentlik, affinitet va avidlik. Antitelolar 
maxsusligi - immunoglobulinlaming faqat gomologik antigenlar bilan ta’sirlasha olishi, ya’ni 
antigen determinantalari (epitopl;}r)ga qarshi antitelolarda determinantalar (paratoplar) mavjudligi. 
V alentlik - antiteloning antigenni biriktirib oluvchi faol markazlari soni. Masalan, IgG - bivalent 
bo'lsa, IgM - o'n valentli. Affinitet, affinlik (ingl.affinity — moyillik) - antitelo parotipi tuzilishining 
antigen epitopi tuzilishiga to'g'ri kelish darajasi, buning hisobi ga antigen-antitelo birikmasining 
mustahkamligi (avidligi) ta’minlanadi. Av idlik (lot.aviditos — ochko'zlik) - paratop va epitop 
orasidagi bog'ni ng mustahkamligi. Bog'ning kuchi antitelolarning yuqori affinligi bilan belgilanadi. 
Immunoglobulin molekulasi H (ingl. heavy - og'ir) deb atalgan ikki og'ir zanjir (molekular massasi 
55 kD) va L(ingl. light - yengil) deb yuritiladigan ikki yengil zanjirdan (molekular massasi 23 kD) 
tuzilgan. Har bir polipeptid zanjir V o'zgaruvchan (ingl. variable-o'zgaruvchan) vaC o'zgarrnas 
(ingl. constant - doimiy), qismlardan iborat, elektron mikros-kopda shakli Y harfini eslatadi.Pol 
ipeptid zanjir o'zidataxminan 110 aminokislotaqoldig'ini tutuvchi domen lardan tuzilgan. Yengil 
zanjir 2 domendan tashkil topgan bo'lib, bittasi "Vqismida, ikkinchisi molekulaning С qismida 
joylashgan. Og'ir
G immunoglobulinning tuzilishi (IgG). V-gipervaribel qismlar tutuvchi o‘zgaruvchan domen, u antigen 
bog'lovchi markazning maxsusligini va idiotipik determinantlar shaklini ta’minlaydi; C-o'zgarmas domen; Fab- 
antigen bog'lovchi bo'lak; Fc-o‘zgarmas bo'lak. Bu bo'lakdakomplement biriktiruvchi (CH2) va hujayralarning 
Fc-retseptorlarini tan ib, unga birikuvchi (CH3) domenlarjoylashgan; -S-S— disulfid bogiar 

---

zanjir esa, antitelo sinfiga qarab 4 yoki 5 domendan iborat, bittasi molekulaning V qismini, 
qolganlari С qismini tashkil qiladi. 
L-va H-zanjirlar С qismlarda kovalent birikkan disulfid bogiar bilan bir-birigabogiangan,o’z 
navbatidaHzanjirlarhamo'zaroСqismdabirikib, sharnir, ya’ni «oshiq-moshiq» hosil qiladi.
IgG proteolitik ferment papain yordamida gidroliz qilir»ganida, mo- lekula 3 boiakka boiinadi: 
ikkita Fab bo'lak (ingl. fragment antigen binding - antigenni biriktiruvchi bo'lak) va bitta Fc bo'lak 
(ingl. fragment crystallizable - kristallanadigan bo'lak). Fab boiaklar NH2 bilan tugallanib, 
immunoglobulin molekulasining antigen bog'lash markazlarimi hosil qiladi. Fc boiakning CH2-
CH3 domenlarida komplementni biriktirib oladigan (antigen-antitelo birikmasi hosil bo'lganidan 
keyin) va oxirgi domenlarida (COO bilan tugallangan) hujayra membranasi retseptorlariga 
birikadigan qisnolar joylashadi. Immunoglobulin molekulasining tuzilishini aniqlagan 
R.R. Porter va D.M.Edelman 1972-vilda Nobel mukofoti laureati bo'lgan.
Antitelolar murakkab tuzilgan glikoprotein molekulalar bo'lganligi
uchmn o'zi ham antigen bo'lishi mumkin. Qarshi zardoblar yordamida
antitelolarning serologik xillari aniqlanadi. Antitelolar tasnifida uch xil:
izotipik, allotipik va idiotipik determinantalar farqlanadi.
Izotiplar, asosan. immunoglobulin molekulasining doimiy S qismida
joylashgan antigen determinantalari bilan aniqlanadi. Yengil zanjirlar ikki
xilizotipdan (lambda va kappa) tuzilgan bo'lsa, og'ir zanjirlar 5 xil izotipning
(alfa, gamma, myu, epsilon, delta) biridan tuzilgan bo'ladi. Og'ir
zanj irlardagi izotip turiga garab immunoglobulinlar 5 sinfga bo 'linadi
(A, G, M, E, D). Ular bir-biridan fizik-kimyoviy va biologik xossalari
bo'yicha farq giladi.
Immunoglobulinlarning allotipik xillari, genning allel juftlari sintez
qiladigan determinantalar orgali namoyon bo ladi. Har bir plaz.matik
huja yra fagat bir il allotip antitelolarni sintez qiladi. Shunday gilib, allotiplar
- bir sinf antitelolarining xususiy irsiy belgilari. Bir turga mansub
hayvonlarda har xil allotip antitelolar bo ladi. Masalan, quyonlarda 30 ga

---

yaqin immunoglobulin allotiplari borligi aniqlangan.
Antitelo molekulasining V o*zgaruvchan qismida idiotipik determi-
nantalar joylashgan, ular antitelolarning o'ziga xosligini ta' minlaydi. Agar
orgamizmda yangi idiotipli immunoglobulinlar ko' paysa, ularga garshi immun
javolb rivojlanib, organizmda qarshi idiotipik antitelolar hosil bo 'ladi.
Tuzilishi bo'yicha G-va E-immunoglobulinlar monomer, IgM-penta-
mer [bo'lsa, IgA-monomer, dimer va tetramer ko 'rinishida bo ladi. Dimer,
tetra mer va pentamer antitelolarda, monomerlar o zaro biriktiruvchi
polipeptid j-zanjir (ingl. joining - biriktiruvchi) bog' bilan birikkan.
Immunoglobulinlarning biologik xossalari jadvalda ko 'rsatilgan. IgM
pentamer bo'1gani uchun eng og'ir molekula bo'lib (900 kD), 10 valentli,
ya' ni 10 faol antigen tutuvchi markazi mavjud. Organizmda bir valentli
antitelolar ham uchrab turadi, bunday molekulalarni to'liq bo'Imagan
antitelolar deb ataladi.
Organizmga antigenlar kiritilganda, ularga qarshi birinchi bo 'lib IgM
hosil bo'ladi. U migdori bo' yicha zardob immunoglobulinlarining 13% ini
tashkil giladi. Normal antitelolaming ko' pchiligi, masalan, gon guruhlarini
ta'minlovchi izogemagglutininlar shu sinf antitelolarga mansub. Ular
yo'ldosh orgali o'tmaydi, shuning uchun homilada birinchi bo'lib 1gM
sinte z. qilina boshlaydi.