Жиззах 2010 1-лабаратория машғулоти


Download 0.97 Mb.
bet8/55
Sana24.02.2023
Hajmi0.97 Mb.
#1226677
1   ...   4   5   6   7   8   9   10   11   ...   55
Bog'liq
molekulyar biologiya va biotexnologiya labaratoriya2

Сўз боши

Қишлоқ хўжалигининг турли соҳаларида ишлайдиган олим-агрономлар молекуляр биологияни яхши билиши катта аҳамиятга эга.


Молекуляр биология оқсил, нуклеин кислоталар ва бошқа биополимерларни ҳамда уларга боғлиқ структураларни тадқиқ қилади. Мазкур ўқув қўлланма фармацевтика институтининг доривор ўсимликларни етиштириш технологияси мутахассислиги магистрантлари учун мўлжалланган.
Тирик организмларнинг таркибий қисмини ташкил этадиган бирикмаларнинг энг муҳими ва аҳамиятлиси оқсиллардир. Улар ҳаёт фаолиятининг барча процессларида ҳал қилувчи вазифани бажаради.
Оқсиллар протеинлар деб ҳам аталади ( protos- грекча бирламчи, муҳим демакдир).
Оқсиллар ҳар бир организмнинг таркибий қисми ҳисобланади. Ўсимликлар таркибида улар углеводлар, ёғлар ва бошқа моддаларга нисбатан бирмунча кам бўлади. Шунга қарамасдан улар ўсимликлардаги моддалар алмашинуви жараёнларида катта аҳамиятга эга.
Ҳаётий жараёнларга хос бўлган барча асосий хусусиятлар оқсилларда учрайди. Оқсиллар ферментатив хусусиятга эга. Моддалар алмашинуви жараёнларда кечадиган барча кимёвий реакциялар фақат ферментлар таъсирида катализланади. Оқсиллар бошқа моддалар билан биргаликда ҳужайра ва унинг органоидлари структурасини ташкил этиб, ҳужайранинг танлаб ўтказиш хусусиятини бошқаришда иштирок этади. Оқсилларга хос хусусиятлардан яна бири қисқарувчанликдир. Айрим оқсиллар, масалан, хайвонлар мускули ва мимоза ўсимлиги таркибидаги актин, миозин оқсиллари маълум бирикмаларда тўпланган кимёвий энергияни механикавий энергияга айлантиради. Тирик организмларда химоя вазифасини бажарадиган ва яна бир қанча хусусиятларга эга бўлган оқсиллар ҳам бор. Оқсилларнинг нихоятда хилма-хил вазифаларни бажариши улар жуда мураккаб кимёвий тузилганлигидан далолат беради.
Ўсимликларнинг барча органларида оқсил бўлади. У дуккакли ўсимликларнинг уруғида айниқса кўп, вегетатив органларида 5-15% гача бўлади.
Оқсиллар юқори молекулали коллоид бирикма бўлиб, аминокислоталардан ташкил топган. Улар гидролизланганда аминокислоталаргача парчаланади. Оқсилларнинг элементар таркибида углерод, водород, кислород, азот ҳамда олтингугуртдан ташкил топган. Улар таркибида баъзан фосфор ҳам учрайди.
Оқсил таркибидаги азот миқдори доимий бўлиб, ўрта хисобда 16 % ни ташкил қилади. Шунинг учун кўпинча текширилаётган маҳсулотлардаги, масалан, ем- хашак ва озиқлардаги оқсил таркибидаги азот миқдорига қараб аниқланади. Бунинг учун оқсил таркибидаги азот миқдорини 6.25 га кўпайтириш кифоя 100 % оқсил таркибидаги азот 16% га тенг, демак, 100:16=6.25. Баъзи оқсиллар таркибида йод, мис, марганец каби метааллар ҳам учрайди.
Табиатда учрайдиган оқсиллар турли кўринишда, кўпчилиги коллоид ҳолда бўлади. Оқсиллар тузилиши жиҳатдан икки гуруҳга бўлинади. Буларга альбумин ва глобулинлир киради. Улар бир-биридан физик-кимёвий хоссалари ва аминокислота таркибининг ўзига хослиги билан фарқланади. Мураккаб оқсиллар таркибига кирган оқсил бўлмаган – простетиклар гурухига кўра етти турга бўлинади. Нуклеопротеидлар - ДНК, РНК тутувчи оқсиллар, фосфопротеидлар – фосфор кислота, хромопротеидлар—бўёвчи моддалар –пигментлар, гель флавин тутувчи оқсиллар ; гликопротеидлар – карбон сувлар , липопротеидлар – ёғлар, металллопротеидлар - металлар ва мураккаб ферментлар - витаминларни тутувчи оқсиллар.
Аминокислоталарнинг тартиб билан бир текисда полипептид занжирда жойлашиши оқсилнинг бирламчи структураси дейилади. Бу структура мустахкам пептид боғ ёрдамида ушланиб туради. Бирламчи структура оқсилларнинг хилма-хиллигини, қандай турга оид эканлигини , физик-кимёвий хоссаларини ва кейинги структураларини белгилаб беради.
Полипептид занжирнинг спиралланиши, (алъфа) ёки (бетта) - ўрамни ҳосил қилиши оқсилнинг иккиламчи структураси дейилади. Ушбу структура водород боғлари ёрдамида мустаҳкамланади. Глобуляр оқсилларга (алъфа)- ўрам, фибрилляр оқсилларга (бетта)- ўрам киради.
Ўралган полипептид занжир кучсиз ион, Вандер-Ваалъс боғлари ёрдамида тахланиб, шаклланади. Оқсилларнинг фазовий шаклланиши учламчи структура дейилади. Оқсилларнинг фаол ёки фаолсиз холатга ўтишида учламчи структуранинг фазовий шаклланиши ўзгаради. Айрим оқсиллар бир нечта полипептид занжирдан иборат бўлади. Хар қайси полипептид занжир ўзининг бирламчи, иккиламчи, учламчи структурасига эга. Улар протомерлар дейилади. Бу протомерларнинг бир нечтаси ягона олигомерни хосил қилади. Бу оқсилнинг тўртламчи структурасидир. Оқсиллар тўртламчи структурасининг фазовий конформацияси ўзгариши натижасида олигомерлар оқсилнинг фаол ёки фаол бўлмаган холатга ўтиши таминланади. Оқсиллар коллоид холатда бўлиб, амфотер хоссаларни намоён қилади. Муайян рН муҳитда оқсилларнинг карбоксил “СООН” ва амино “NH2” –гурухлари диссоциланиши натижасида улар “нейтрал” зарядга эга бўлиши мумкин. Зарядлари нейтрал бўлган оқсил электр майдонида “-“ ёки “+” заряд томонга қараб харакатлана олмайди. Демак, муайян рН мухитида оқсил молекуласи зарядининг нейтрал бўлиши изоэлектрик нуқта холати дейилади. Бундай оқсилнинг турғунлиги йўқолади ва оқсил чўкмага тушади. Чўкмага тушган оқсилнинг аввалги физик-кимёвий ва биологик хоссаси йўқолиши мумкин
Бу таъсир этувчи модданинг табиатига боғлиқ бўлади. Бундай ўзгаришлар натижасида оқсил структурасининг бузилиши рўй беради. Оқсил молекуласи ва структурасининг ўзгариши натижасида унинг физик –кимёвий ва биологик хоссаларининг йўқолиши оқсил денатурацияси дейилади. Чуқур ўзгаришлар билан кечадиган денатурация қайтмас бўлади, бунда оқсилнинг сувда эрувчанлиги бутунлай йўқолади. Ўзгариш юзаки бўлганда –оқсил қайта сувда эриб, аввалги физик- кимёвий ва биологик хусусиятларини тиклай олади –денатурация қайтар бўлади.
Оқсилларга ўтказиладиган барча сифат реакциялари ёки миқдорий ўлчовлар, уларнинг таркибидаги у ёки бу функционал гуруҳларни аниқлашга ёки физик-кимёвий хоссаларига асосланади.

1 лаборатория машғулоти





Download 0.97 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   ...   4   5   6   7   8   9   10   11   ...   55




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling