Mavzu. Nuklein kislotaning genetik roli

С
O
N
H
С
OH
N
C
H
R
1
H
2
N
C
O
N
H
C
R
2
H C
N
H
C
O
R
3
H C
O
N
H
C
R
4
H C
O
N
H
C
R
5
C
O
HOOC-CH-CH
2
-CH
2
-CO-NH-CH-CO-NH-CH
2
-COOH
NH
2
CH
2
SH

---

strukturasini hosil qilishda muhim rolь o’ynaydi. Vodorod bog’lari O, N, C kabi 
elektromanfiy atomlarga ega bo’lgan molekula va birikmalarda hosil bo’ladi. 
Oqsillar molekulasidagi vodorod bog’lar polipeptid zanjiri ichidagi –NH- va 
–CO- guruhlar o’rtasida hosil bo’ladi. 
Oqsil molekulasida peptid va vodorod bog’laridan tashqari yana qo’shimcha 
kovalent bog’lari ham uchraydi. TSistein aminokislotasi disulьfid bog’lar tufayli 
oqsil molekulasining ma’lum qismida disulьfid ko’prikchalar hosil qiladi.
SHunday disulьfid bog’lar insulin molekulasida, ribonukleaza fermentida 
uchraydi. Disulьfid bog’lar sulьfigidril (S-H) guruhlardagi vodorod atomining 
ajralib chiqishidan hosil bo’ladi.
Disulьfid bog’lar oqsil molekulasini mustaxkam fazoviy konfiguratsiyasini 
hosil qilishida ishtirok etadi. Peptid va polipeptid molekulasini shakllanishida 
yuqorida aytilgan asosiy kimyoviy bog’lardan tashqari yana ion va van-der-valьs 
bog’lari ham ishtirok etadi. 
2.2. Oqsillar strukturasi 
Oqsillar molekulasi yirik bo’lganligi uchun ularning struktura tuzilishi ham 
ancha murakkab hisoblanadi. Ularning makromolekulyar konfiguryatsiyasini 
aniqlashda nisbiy tavsif bo’lmish birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to’rtlamchi 
struktura atamalari mavjud.
 
Oqsillarning birlamchi strukturasi 
Polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning ketma-ket joylanish tartibi, 
ularning birlamchi strukturasini belgilaydi. Oqsilning birlamchi strukturasi aniq 
bo’lsa, uning to’liq molekulasini yozish mumkin. Xuddi shu usulda kichik 
peptidlarni laboratoriya sharoitida sintezlash mumkin. Biologiya tarixida birinchi 
marta insulin gormoni oqsilini birlamchi strukturasi aniqlanganidan so’ng, 1953 
yilda uni ingliz olimi Senger laboratoriya sharoitida sintezlagan.