Мавзу: Оксидоредуктаза ва гидролазаларнинг физик-кимевиё хоссалари. Реза


Download 3.57 Mb.
bet2/3
Sana12.10.2023
Hajmi3.57 Mb.
#1700270
1   2   3
Г и д р о л а з а л а р
Г идролазалар молекула ичидаги боғларнинг гидролитик парчаланишини тезлатадиган ферментлар. Бу синфга мураккаб эфирлар, гликозидлар, оксиллар, пептидлар, амидларни парчаловчи ферментлар киради. Гидролазаларнинг номи куйидагича тузилади: субстрат гидролаза. Масалан, пептидгидролаза, ацетилхо- лин гидролаза. Алоҳида группаларни парчаловчи гидролазаларда бу группа префикс кўшиб аталиши мумкин. Масалан, ацилфосфат фосфогидролаза, аденозин аминогидролаза. Гидролазалар гидролизланадиган боғларнингтипига караб, паст синфларга ва хар хил типдаги боғларнинг аникланиши асосида паст-паст синфларга, масалан, паст синф мураккаб эфир боғларига таъсир киладиган ферментлар, паст-паст синф карбон кислота эстерлари гидролазалари, тиол эстерлар гидролазалари, фосфомоноэстер гидролазалари ва ҳоказоларга бўлина- ди. Гидролазаларнинг энг мухим вакиллари куйидаги паст синфларга оид. Эстеразалар группасига жуда хам ўзига хос бир катор ферментлар киради. Улар мураккаб эфир боғларининг гидролизини катализ килади ва бир хил тезликда бўлмаса хам жуда кўп эфирларга сув бириктириб, уларни парчалайдилар.

тиол эфирларни парчаловчи тиол эстеразалар, масалан, ацетил КоА-гидролаза: СН3 —СО— К оА + НОН = СН3 —СООН + KoASH,
фосфат кислота эфирларини гидролизловчи фосфомоно, ди- ва трифосфоэстераза- лар (фосфатазалар) киради:

Гликозидазалар группасига факат хакикий гликозидларгина эмас, балки N — гликозид боғларни узувчи ферментлар, S-гликозидил бирикма^арни гидролизловчи битта фермент хам киради. Ҳакикий гликозидазалар содда глико- зидларни, олиго ва полисахаридларни парчалайди. Масалан, а ва р амилазалар полисахариддаги 1—4 гликозид боғларни гидролитик йўл билан узади. Пептидазалар ва таъсири жиҳатдан уларга ўхшаш бошка

Пептидазалар катта оксил молекулаларига таъсир этади (протеиназалар), аммо кичик пептидларни ҳам алоҳида аминокислоталарга парчалайди. Уларнинг таъсири парчаланадиган пептид боғи ёнидаги химиявий группалар табиатига кўра маълум даражада ўзига хос бўлади. Бундан ташкари, баъзи пептидазаларнинг таъсирини парчаланадиган боғ якинидаги эркин карбоксил ёки аминогруппалар тормозлайди. Шунинг учун улар молекуланинг ичидаги пептид боғларни узиб, оксилни йирик парчаларга бўлиб ташлайди (эндопептидазалар). Булар каторига оксилларга таъсир этадиган пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, катепсин ва бошкалар киради. Бошка пептидазалар, аксинча, уз таъсирлари учун кўшни эркин амино ёки карбоксил группага муҳтождир. Шу сабабли улар кичик пептидларга ёки полипептидларга уларнинг эркин СООН ёки NH2 группаси томонидан таъсир этади (экзопептидазалар) Турли дипептидазалар, карбоксипептидаза, амино- пептидазалар шуларга тааллукли. Пирофосфатазалар фосфоангидрид боғ- ларни гидролизлайди:

Бу группага аденозин трифосфатаза (АТФ-аза), нуклеозид дифосфатаза, нуклеотид пирофосфатаза ва бошкалар киради.
Ферментларнинг рационал номи энзим таъсир этадиган модда (субстрат) ёки реакция номининг охирига аза кўшимчасини кўшиш билан тузилади. Бинобарин, аза билан тугайдиган сўзлар, албатта, маълум ферментни кўрсатади. Масалан, оксил (протеин)ни парчаловчи фермент протеиназа, гидролизни тезлатувчи фермент гидролаза, оксидловчи ферментлар оксидаза деб аталади. Шунга ўхшаш, крахмал (amylum), ёғ (lipos), гликозид, пероксид, сийдикчил (urea) га таъсир этадиган энзимлар амилаза, липаза, гликозидаза, пероксидаза, уреаза деб аталади. Айрим ферментларнинг илмий адабиётга кириб колган тривиал (тарихий) номлари хам сакланган, масалан, пепсин, трипсин, папаин ва бошкалар. Ферментларнинг умумий классификацияси уларнинг химиявий тузилиши ёки биохимиявий функциясига, яъни фермент таъсир этадиган реакциянинг характери- га асосланиши мумкин. Биринчи принципни хозирча амалга ошириш кийин, биз хали оксилларнинг тузилиши, ферментларнинг структураси хакида етарли маълумотга эга эмасмиз. Простетик группага караб ферментлар системалашти- рилса бўлар эди, лекин бу факат икки компонентли ферментларга нисбатан кўлланиши мумкин. Шунинг учун хозир ферментларни уларнинг таъсирига караб синфларга бўлиш кабул килинган. Фермент катализлайдиган реакцияга мувофик классификация килинганда узиладиган боғларнинг ва кўчириладиган группаларнинг характерини ёки фермент таъсир этадиган субстратнинг химиявий табиатини асос килиб олиш мумкин. Масалан, битта фермент мана шу иккита белги асосида хам эстераза, хам липаза бўлиши мумкин. Бу ерда эстераза номи ферментнинг мураккаб эфир боғига таъсир этишини кўрсатса, липаза номи,унинг субстрати ёғ эканлигини билдиради. Кўп холларда ферментнинг номида хар икки белги хам ифодаланади. Хозирги вактда бутун дунё бўйича энзимларнинг умумий классификацияси ва индексацияси кулланилади. Халкаро Биохимия Иттифоки ассамблеяси томонидан 1961 йили Москвада маъкулланган бу классификациям кўра, барча ферментлар олти синфга ва бу синфлар чегарасида улар паст ва паст-паст синфларга бўлинади. 4961 йилдан сўнг номенклатурани тузатиш ва бу сохадаги кейинги маълумотлар билан тўлдириб бориш учун Доимий кўмита тузилган. Қўмитанинг кейинги йиллардаги хисоботида аввалги номенклатурага бир катор ўзгаришлар киритилиб, ферментлар рўйхати анча тўлдирилган. Рус тилида 1966 йилда нашр этилган бу хисоботда келтирилган Халкаро Биохимия Иттифоки тавсия килган ферментлар номенклатурасида етарли даражада характерланган 875 фермент рўйхатга киритилган. Қуйида фермент синфларининг характеристикаси, классификацияси ва номерацияси (индексацияси) изохлаб берилган.
Биотин
Биотиннинг коферментлик функцияси Ф. Линен тадкикотлари туфайли тўла аникланди. Биотин кофермент сифатида кайталама карбоксилланиш реакцияларида иштирок этадиган бир катор ферментлар билан бирга таъсир этади. Шунинг учун хам биотин етишмаслигидан организмда баъзи карбоксилланиш реакциялари бузилади. Биотин оксил билан мустаҳкам боғланган холда СОг ни кўчирувчи ферментнинг простетик кисмини ташкил килади. Бу шаклда «фаолланган СОг» биотиндаги l'N га бирикса керак. Бу комплекснинг ҳосил бўлиши бир молекула АТФ нинг АДФ ва анорганик фосфатга парчаланиши билан боглик:


Download 3.57 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling