Muxammadjonova g. M., Hamdamova n. A. Enzimologiya
Download 3.4 Mb. Pdf ko'rish
|
8. Oquv qollanma Enzimologiya final
|
62. Нoloenzim - murakkab Холофермент — Holoenzyme is a 175 (ikki komponentli) ferment. сложный (двухкомпонентный) фермент. complex (two- component) enzyme. 63. Xromoproteidlar - rangli oqsilsiz birikma bilan bog'langan oddiy oqsildan tashkil topgan murakkab oqsillar Eng muhim xromoproteinlarning oqsil bo'lmagan prostetik guruhiga pirol halqalar kiradi. Ko'pgina xromoproteidlarning tarkibiga metallar (Fe. Cu Mg) kiradi. Funksiyalari juda xilma- xil bo'lgan oqsillar xromoproteinlarga tegishli: bu oqsillardan biri kislorodni bog'lashda va uni to'qimalarga etkazishda muhim rol o'ynaydi, boshqalari oksidlanish jarayonlarida ishtirok etadigan fermentlar (sitoxromlar, katalaza, peroksidaza va Хромопротеиды — сложные белки, состоящие из простого белка, связанного с окрашенным соединением небелкового характера Небелковая простетическая группа важнейших хромопротеидов содержит пиррольные кольца. В состав многих хромопротеидов входят металлы (Fе. Сu Мg). К хромопротеидам принадлежат белки чрезвычайно разнообразными функциями: один из этих белков играет важную роль в связывании кислорода и доставке его тканям, Chromoproteins are complex proteins consisting of a simple protein associated with a colored non-protein compound. The non- protein prosthetic group of the most important chromoproteins contains pyrrole rings. The composition of many chromoproteins includes metals (Fe. Cu Mg). Proteins with extremely diverse functions belong to chromoproteins: one of these proteins plays an important role in binding oxygen and delivering it to tissues, others are enzymes involved in oxidative processes (cytochromes, catalase, peroxidase, etc.). The most studied representatives of 176 boshqalar).Xromoprotein larning eng ko'p o'rganilgan vakillari gemoglobinlardir. другие являются ферментами, участвующими в окислительных процессах (цитохромы, каталаза, пероксидаза и др.). Наиболее изученные представители хромопротеидов — гемоглобины. chromoproteins are hemoglobins. 64. Oqsilning to'rtinchi tuzilishi bu ma'lum miqdordagi polipeptid zanjirlaridan iborat bo'lib, ular bir-biriga nisbatan qat'iy belgilangan holatni egallaydi, natijada oqsil u yoki bu faollikka ega. Четвертичная структура белка — структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью. The quaternary structure of a protein is a structure consisting of a certain number of polypeptide chains that occupy a strictly fixed position relative to each other, as a result of which the protein has one or another activity. 65. Shaperon – nativ oqsilning uchlamchi yoki to'rtlamchi darajasini tiklaydigan oqsillar sinfi bo`lib, oqsil Шаперон - класс белка, главная функция которого состоит в восстановлении Chaperone is a class of protein, the main function of which is to restore the correct native tertiary or 177 komplekslarining hosil bo'lishi va dissotsiasiyasi uchun ma`sul. правильной нативной третичной или четвертичной структуры белка, а также образование и диссоциация белковых комплексов. quaternary protein structure, as well as the formation and dissociation of protein complexes. 66. Enzimologiya (fermentologiya) - fermentlarni o'rganadigan biokimyoning bir bo'limi. Энзимология (ферментология) − раздел биохимии, изучающий ферменты. Enzymology (fermentology) is a branch of biochemistry that studies enzymes. 67. Epimolekula (yoki multimer) - bu tuzilizhning to'rtlamchi darajasiga ega oqsil. Эпимолекула (или мультимер) — белок, обладающий четвертичной структурой. An epimolecule (or multimer) is a protein with a quaternary structure. 178 Foydalanilgan adabiyotlar 1. Валихонов М.Н.. Биокимё. Тошкент. Университет, 2009. 2. Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия. М. 2000. 3. Қ.Давранов. Биотехнология: илмий, амалий ва услубий асослари. Тошкент 2008. 4. R.A. Sobirova, O.A. Abrorov, F.X. Inoyatova, A.N. Aripov, «Biologik kimyo». «Yangi asr avlodi», 2006 yil 5. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. Москва. «Высшая школа» 2000. 6. Игамназаров Р.П., Абдуллаева М.М., Умарова Г.Б.. Биокимёвий тадқиқот услублари. Тошкент. 2003й. 7. Тўрақулов Ё.Х. Биохимия. Т. 1996. 8. Березов Т. Биологическая химия. М. 2000. 9. Северин Е.С. Биохимия. М., ГЕОТАР-МЕД, 2004. 10. Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по обший биохимии. М. Просвешение. 1975. 11. Шлейкин А.Г., Скворцова Н.Н., Бландов А.Н. Прикладная энзимология. Учебное пособие. Санкт-Петербург 2019. 12. Биссвангер Х. Практическая энзимология. Пер. с англ. – М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2015. – 328 с. 13. Волова, Т.Г. Введение в биотехнологию. Версия 1.0 [Электронный ресурс]: электрон. учеб. пособие / Т.Г. Волова. – Электрон. дан. (2 Мб). – Красноярск: ИПК СФУ, 2008. 14. Грачева И.М., Кривова А.Ю. Технология ферментных препаратов. – М.: Изд-во «Элевар», 2000, 512 с. 15. Капрельянц. Л.В. Ферменты в пищевых технологиях. Одес. нац. акад. пищ. техн.– Одесса: Друк. – 2009. 16. Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Biochemistry (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6. 179 17. Schomburg I, Chang A, Placzek S, Söhngen C, Rother M, Lang M, Munaretto C, Ulas S, Stelzer M, Grote A, Scheer M, Schomburg D (January 2013). "BRENDA in 2013: integrated reactions, kinetic data, enzyme function data, improved disease classification: new options and contents in BRENDA". Nucleic Acids Research. 41 (Database issue): D764–72. 18. Callahan BP, Miller BG (December 2007). "OMP decarboxylase—An enigma persists". Bioorganic Chemistry. 35 (6): 465– 9. doi:10.1016/j.bioorg.2007.07.004. PMID 17889251. 19. Nomenclature Committee. "Classification and Nomenclature of Enzymes by the Reactions they Catalyse". International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London. Archived from the original on 17 March 2015. Retrieved 6 March 2015. 20. Nomenclature Committee. "EC 2.7.1.1" . International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London. Archived from the original on 1 December 2014. Retrieved 6 March 2015. 21. Mulder NJ (28 September 2007). "Protein Family Databases". eLS. Chichester, UK: John Wiley & Sons, Ltd. pp. a0003058.pub2. doi : 10.1002/9780470015902.a0003058.pub2 . ISBN 978 -0-470-01617-6 . 22. Dunaway-Mariano D (November 2008). "Enzyme function discovery" . Structure. 16 (11): 1599– 600. doi : 10.1016/j.str.2008.10.001 . PMID 19000810 . 23. Petsko GA, Ringe D (2003). "Chapter 1: From sequence to structure" . Protein structure and function. London: New Science. p. 27. ISBN 978-1405119221 . 24. Cooper GM (2000). "Chapter 2.2: The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts" . The Cell: a Molecular Approach (2nd ed.). Washington (DC ): ASM Press. ISBN 0-87893-106-6 . 180 25. Tsai CJ, Del Sol A, Nussinov R (2009). "Protein allostery, signal transmission and dynamics: a classification scheme of allosteric mechanisms" (PDF). Mol Biosyst. 5 (3): 207– 16. doi : 10.1039/b819720b . PMC 2898650 . PMID 19225609 . 26. Voet D, Voet J, Pratt C (2016). Fundamentals of Biochemistry. Hoboken, New Jersey: John Wiley & Sons, Inc. p. 336. ISBN 978-1-118-91840-1 . 27. Cornish-Bowden A (2004). Fundamentals of Enzyme Kinetics (3 ed.). London: Portland Press. ISBN 1-85578-158-1 . 28. Suzuki H (2015). "Chapter 8: Control of Enzyme Activity". How Enzymes Work: From Structure to Function. Boca Raton, FL: CRC Press. pp. 141– 69. ISBN 978-981-4463-92-8 . 29. https://brenda-enzymes.org 30. https://ncbi.nlm.nih.gov 31. https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme 32. https://teach-in.ru/course/enzymology Document Outline
Download 3.4 Mb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|