Свойства железа

Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости от структуры группы гема:

• 
  A-цитохромы с группой гема, соединяющей муравьиный сорфин;
  
• 
  B - цитохромы с протохемной группой;
  
• 
  C - цитохромы, имеющие замещенный мезохем - группу;
  
• 
  D - цитохромы, имеющие группу гема, связывающую дегидропорфин.
  

Митохондриальное дыхание считается необходимым для процессов тканевой дифференциации и экстрамитохондриальное дыхание играет важную роль в процессах роста и дыхания клеток. Основная биологическая роль большинства цитохромов заключается в их вовлечении в транспорт электронов, который лежит в основе процессов терминального окисления в тканях.
Цитохром оксидаза - конечный фермент митохондриального транспорта электронов, транспортная электронная цепь, ответственная за образование АТФ при окислительном фосфолизе в митохондриях. Продемонстрирована тесная корреляция между уровнями этого фермента в тканях и их утилизацией кислородом. Каталаз, как и цитохром оксидаза, состоит из одной полипептидной цепи, связанной с группой гема. Это один из важнейших ферментов, защищающих эритроциты от окислительного гемолиза. Каталаз имеет двойную функцию, которая зависит от концентрации перекиси водорода в клетке. При высоких концентрациях перекиси водорода фермент катализирует свою реакцию разложения; при низких концентрациях и в присутствии донора водорода (метанола, этанола и др.) преобладает пероксидазная активность каталазы.
Пероксидаза встречается преимущественно в лейкоцитах человека и слизистой оболочке тонкого кишечника. Она также выполняет защитную функцию, защищая клетки от их разрушения перекисными соединениями. Миелопероксидаза содержит железо.
К железосодержащим ферментам относятся флавопротеины, в которых железо не присутствует в геминовой группе и требуется только для трансфертных реакций. Лучше всего изучена сукцинатная дегидрогеназа, которая наиболее активна в трикарбоксильном кислотном цикле. Митохондриальные мембраны свободно проницаемы для ферментного субстрата.
Нетерминированное железо, локализованное главным образом в митохондриях клетки, играет существенную роль в клеточном дыхании, участвуя в окислительном фосфолизе и транспорте электронов во время терминального окисления в трикарбоксильном кислотном цикле.
Ферритин и гемосидерин являются резервными соединениями железа в клетке, расположенной в основном в ретикулоэндотелиальной системе печени, селезенки и костного мозга. Примерно треть запасов железа в человеческом организме, в основном в виде ферритина, попадает в печень. Запасы железа могут быть мобилизованы по мере необходимости для удовлетворения потребностей организма и защиты его от токсического воздействия свободно циркулирующего железа.
Известно, что гепатоциты и клетки Купфера печени участвуют в формировании железного резерва, а в нормальной печени большая часть печеночного железа и нового железа содержится в гепатоцитах в виде ферритина. При парентеральном введении железа и в гепатоцитах, и в клетках печени Кунфера накапливается большое количество лишнего ферритина, хотя последний имеет тенденцию накапливать относительно больше избыточного негерметического железа в виде гемосидерина.
Шаровая белковая оболочка молекулы ферритина состоит из 24 субъединиц с молекулярной массой 18500-19000 г. Общая молекулярная масса апоферритина составляет 445000 г. Электронные микроскопические исследования показали, что ферритин имеет полую оболочку с внутренним диаметром 70-80А. Оболочка имеет 6 внутренних удлиняющих каналов (ее диаметр 9-12А).
Ядро ферритина состоит из железо-фосфатного комплекса мицелл с кристаллической структурой. Поглощение и высвобождение железа опосредуется белковыми каналами в свободном прохождении, а его осаждение и мобилизация происходит на поверхности микрокристаллов. Стимуляция синтеза ферритина железом - известный факт.
Известно, что печень является основным компонентом ретикулоэндотелиальной системы. В конце жизни эритроциты фагоцитируются макрофагами этой системы, и высвобождающееся железо либо оседает в печени в виде ферритина (гемосидерина), либо возвращается в плазму крови и собирается в паренхиматозных клетках печени и мышц, а также в макрофагах ретикулоэндотелиальной системы печени, селезенки и костного мозга.
Гемосидерин является вторым по счету соединением железа в ячейке и содержит значительно больше железа, чем ферритин. В отличие от ферритина, он не растворим в воде. Существует обоснованное предположение, что преобразование ферритина в гемосидерин происходит путем постепенного перенасыщения молекулы ферритина железом с последующей его деградацией и образованием зрелого гемосидерина.
Циркуляция ферритина в крови недавно привлекла внимание исследователей. Вероятно, он происходит из клеток ретикулоэндотелиальной системы. Предполагается, что ферритин в сыворотке крови является отражением активной секреции ферритина из клеток печени, возможно, из связанных полисом. Поэтому его присутствие в сыворотке в небольших количествах не является результатом разрушения клеток печени. Не только его происхождение, но и его биологическая роль в человеческом организме были плохо изучены. Точно установленный факт, что концентрация ферритина в сыворотке крови отражает состояние запаса железа в организме человека, не вызывает сомнений. Следует отметить, что существует хорошая корреляция между уровнем ферритина в сыворотке крови и мобильными запасами железа в организме человека, исследованными методом количественной флеботомии, а также между ферритином и концентрацией неконцевого железа в тканях печени, полученного путем биопсии у человека. Его средняя сывороточная концентрация выше у мужчин, чем у женщин, с вариациями от 12 до 300 мкг/л.
Внеклеточное железо
Во внеклеточных жидкостях железо присутствует в связанном состоянии - в виде железобетонных комплексов. Его концентрация в плазме крови широко варьирует у здоровых особей в пределах 10,8 - 28,8 мкмоль/л. с довольно большими суточными вариациями, вплоть до 7,2 мкмоль/л. Общее содержание железа в общем объеме циркулирующей плазмы у взрослого человека составляет 3 - 4 мг. Содержание железа в плазме крови зависит от ряда факторов: соотношения процессов разрушения и образования эритроцитов, состояния железного резерва в желудочно-кишечном тракте. Однако наиболее важной причиной, определяющей уровень плазменного железа, является взаимодействие процессов синтеза и деградации эритроцитов. Железосвязывающий белок-трансферрин, открытый шведскими учеными, присутствует в малых количествах в плазме. Общая железосвязывающая способность плазмы, практически характеризующаяся концентрацией трансферрина, составляет от 44,7 до 71,6 мкмоль/л, а свободная железосвязывающая способность, резервная емкость трансферрина - от 28,8 до 50,4 мкмоль/л у здорового человека.