The Failures of Mathematical Anti-Evolutionism

(Ferrada and Wagner 2010, 1)
Moreover, in some cases evolutionarily accessible paths are
known to exist to transition from one fold to another. In a discussion
of recent work in this area, biochemist Todd O. Yeates writes:
Various mechanisms by which proteins might undergo
evolutionary transitions from one fold to another have been
categorized based on structural comparisons of divergent protein
families. In addition, in a few cases significant transitions in
structure have been demonstrated following one or a few amino
acid mutations in a protein sequence.
(Yeates 2007, R48)

---

190 6 information and combinatorial search
And from later in the same article:
The growing evidence for structural plasticity and intrinsic
disorder in proteins also supports the notion that many proteins
are able to sample a range of different three-dimensional
conformations in the cell. This would critically enhance the
likelihood of evolving stable new protein folds. …
Landscape models may also be useful in understanding how
protein folds are related to the entire space of possible protein
sequences. Experiments … on bridge-states between different
protein folds should help illuminate the nature of that landscape.
One idea that emerges from such a landscape view is that the
well-established degeneracy between protein sequence and protein
structure may be important in making transitions between
different folds possible. In any given protein fold, the identities of
some amino acids are important, while a great deal of sequence
variability is permitted in other positions. This general property
implies the existence of broad wells in sequence space around any
given fold. This would be an essential feature for enabling
evolutionary transitions between different protein folds.
(Yeates 2007, R49)
There has also been extensive mathematical modeling of pro-
tein evolution, with the consistent finding that explorations of the
space through known mechanisms is entirely feasible. An example
is a 2005 paper by biologist Michael Lynch (note that Lynch was
specifically replying to work by ID proponents Michael Behe and
David Snoke):
[T]he conclusions derived from the current study are based on a
model that is quite restrictive with respect to the requirements for
the establishment of new protein functions, and this very likely
led to order-of-magnitude underestimates of the rate of origin of
new gene functions following duplication. Yet, the probabilities of
neofunctionalization reported here are already much greater than

---

6.7 dawkins’ weasel experiments 191
those suggested by Behe and Snoke. Thus, it is clear that
conventional population-genetic principles embedded within a
Darwinian framework of descent with modification are fully
adequate to explain the origin of complex protein functions.
(Lynch 2005, 2224)
These are just a few items from the research literature, chosen,
frankly, because the authors happened to provide easily quotable
nuggets that are directly on point relative to the concerns of this
section. It would be trivial to produce hundreds, even thousands,
more examples, all pointing to the same general conclusion: that the
geometric structure of protein space is such as to allow extensive
exploration through standard evolutionary mechanisms. Presented
opposite this litany of evidence, Axe’s experiments do not add up to
very much.
Let me close this section by observing that this debate is
not entirely academic. Insights gained from the study of molecular
evolution have already contributed to advances in medicine. Biologist
Stephen Stearns writes:
Information on molecular evolution has contributed decisively to
some of the most exciting insights of evolutionary medicine:
phage therapy, cancer biology, parasite manipulations of the
immune system, human reproductive biology, and pathogen
outbreaks. Its contributions are far from exhausted.