Аминокислот дезаминирование

• Катаболизм аминокислот

• ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
• АМИНОКИСЛОТ

• ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
• АМИНОКИСЛОТ

• ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ
• ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

• НЕПРЯМОЕ
• ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
• (ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЕ)

• 1. ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ

• Реакция переноса -аминогруппы с аминокилоты на -кетокислоту. Ре-
• зультат: образование новой аминокислоты и новой кетокислоты.
• Реакция трансаминирования обратима.

• Эти реакции происходят в цитоплазме и матриксе митохондрий (соот-
• ветствующие изоферменты отличаются по физ-хим. свойствам, в т.ч. –
• по субстратной специфичности).
• В реакцию трансаминирования не могут вступать:
• лизин, треонин (по-видимому, по этой причине они не являются гликоген-
• ными аминокислотами), пролин – не имеет -аминогруппы.

• Трансаминирование катализируют аминотрансферазы; кофер-мент – пиридоксальфосфат (предшественник – витамин В6, пири-доксин).
• Пиридоксальфосфат ковалентно связан с остатком лизина-258
• в каталитическом центре фермента. Ключевую роль играет альдегидная группа пиридоксальфосфата. Трансаминирование протекает в 2 стадии:
• 1-я стадия: -аминогруппа (из субстрата 1) отделяется и ковален-тно связывается с альдегидной группой кофермента – происхо-дит обратимая ковалентная модификация каталитического центра фермента + новая кетокислота (продукт 1). Пиридоксаль-фосфат превращается в пиридоксаминфосфат.
• 2-я стадия: -кетокислота (из субстрата 2) взаимодействует с пиридоксаминфосфатом: аминогруппа переходит на кетокислоту + новая аминокислота (продукт 2), а пиридоксаминфосфат возвращается в свою исходную форму - пиридоксальфосфат.

•