1. Kirish. Biokimyoning predmeti, vazifalari. Kirish


Aminokislotalarning fizik-kimyoviy xossalari svitterion hosil bo’lishi


Download 1.68 Mb.
bet5/28
Sana26.01.2023
Hajmi1.68 Mb.
#1127471
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   28
Bog'liq
1. Kirish. Biokimyoning predmeti, vazifalari. Kirish

8. Aminokislotalarning fizik-kimyoviy xossalari svitterion hosil bo’lishi. Aminokislotalar o’zlarining qator xususiyatlari asosida klassifikatsiya qilinadi:- radikallarining kimyoviy tabiati bo’yicha – atsiklik yoki alifatik (alanin, leysin, izoleysing, lizin va h.k.), aromatik (tiyrozin, fenilalonin) va geterotsiklik (triptofan, gistidin, prolin) amino kislotalarga bo’linadi.- funksional guruhlarning miqdori (soni) bo’yicha – monoaminomonokarbon (alanin, serin, tirozin va h.k.), monoaminodikarbon kislotalar (asparagin va glyutamin kislotalari) va diaminomonokarbon kislotalar (arginin va lizin) bo’linadi;- radikallarning polyarligi bo’yicha – polyar, lekin zaryadlanmagan –gidrofil aminokislotalar (glitsin, serin, tirozin, sisteyn, asporagen va glyutamin), nopolyar – gidrofob aminokislotalar (alanin, valin, leysin, izoleysin, prolin, metionin, fenil, alanin, triptofan), manfiy zaryadlangan (nordon) aminokislotalar (asparagen va glyutamin kislotalari) va musbat zaryadlangan – ishqoriy aminokislotalar (argenin, lezin, gestiden) bo’linadi;- odam va hayvon organizmida sintezlanish yoki sintezlanolmaslik qobiliyati bo’yicha –almashinadigan va almashinmaydigan aminokislotalarga bo’linadi.Amalda hamma aminokislotalar a m f o t e r l i k xususiyatiga ega, ya'ni neytral suvli eritmalarda dipolyar formaga aylanadi:Kislotalikmuhitda asossifatida:Ishqoriy muhitda esa – kislota sifatida dissotsiyalanadi:Aminokislotalar suvda eriydi. Ularning hususiyatlari faqat amino – va karboksil guruhlarining sonigagina emas, balki radikal va unga kirayotgan boshqa funksional guruhlarga ham bog’liq bo’ladi.Aminokislotalarning xarakterli rangli reaksiyalar bo’lib – ningidrin reaksiyasi (ko’k rang Q CO2) va ftordinitrobenzol (FDNB) – Senger reaktivi bilan reaksiya (sariq rang) hizmat qiladi. Ksantoprotein reaksiyasi siklik aminokislotalar – fenilalanin va tirozinni, Fol reaksiyasi esa –oltingugurt tutgan aminokislotalar – sistein va metioninni aniqlash uchun hizmat qiladi.
9. Oqsillar kimyoviy tarkibi struktura tuzulish darajalari.O q s i l l a r – tirik organizmlarning shakllanishi va rivojlanishida fundamental ro’l o’ynaydi, ya'ni hayotning namoyon bo’lishini barcha asoslari oqsillar bilan bog’langan. Odam va hayvonlarning to’qima va organlari oqsillarga ko’proq boy bo’ladi. Jumladan, muskullar, taloq va buyraklarda oqsillarning hissasiga quruq massaning 70-80% dan ko’prog’i, odamning butun tanasida esa – quruq massaning 45% to’g’ri keladi. Hayvon to’qimalariga nisbatan o’simliklarda oqsil ancha kam bo’ladi. Faqat dukkakdoshlarning urug’larida (20-35%) va boshoqdoshlarning donlarida (10-13%) ko’proq bo’ladi.Hamma oqsillar tarkibida beshta elementni – uglerod, vodorod, kislorod, azot va oltingugurtni tutadi.Oqsillarda C-50-54%,O2-21-23%,H2-6,5-7,3%,N2-15-17%ni tawkil etadi.Azotning miqdorini o’rtacha qiymati ko’pchilik oqsillarda 16% ni tashkil qiladi va undan ozuqa bilan kirayotgan oqsillarni miqdorini hisoblash hamda organizmda oqsillarni sarflanishini aniqlash uchun foydalaniladi. Ba'zi bir oqsillarning tarkibiga fosfor, temir, rux, yod, mis, kobalt va boshqalar kiradi. Ayniqsa bu elementlar ferment-oqsillarning faol markazida joylashgan bo’ladi.G’ishtlarni terib uyni ko’targani kabi,aminokislotalar oqsillar bloklarini qurishadi. Oqsillarni tuzish uchun 20 ta aminokislotalar mavjud bo’lib, ulardan sakkiztasi asosiy aminokislotalar deyiladi, chunki ularni odam tanasi sintez qila olmaydi va shu sababli ular tanamizga iste'mol qiladigan ovqatlarimiz orqali tushadi. Qolgan 12 ta aminokislotalar ikkilamchi aminokislotalar deyilib, odam tanasi ularni hujayralarda mavjud moddalar orqali sintez qilishi mumkin.

Download 1.68 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   28




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling