Академии наук т. П. Побежимова, А. В. Колесниченко, О. И. Грабельных

Рис. 11. Уровни организации структуры белка 

---

41 
α-Cпираль – термин α-спираль был введен Полингом и Кори. 
На один виток 
α-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатков. 
Это означает, что группа С=О одной пептидной связи образует 
водородную связь с группой N-H другой пептидной связи, 
отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. И С=О, и 
N-H связи направлены параллельно оси спирали и попарно 
противостоят друг другу. Такое их расположение оптимально для 
образования водородной связи и, следовательно, для стабилизации 
α-спирали. В поперечном сечении α-спираль выглядит диском, от 
которого наружу смотрят боковые цепи аминокислот. 
β-Складчатый слой – это тоже стабильная структура.
Принцип организации прост. Полипептидная цепь находится 
в растянутом состоянии, а ее С=О- и N-H-группы связаны 
водородными связями с такими же группами соседней, параллельно 
ориентированной полипептидной цепи. Полипептидные цепи могут 
быть направлены в одном и том же или в противоположном 
направлениях: в первом случае складчатый слой называют 
параллельным, а во втором - антипараллельным.
Дальнейшая укладка вторичных структур в компактную 
структуру глобулярного белка носит название третичной структуры 
(Рис. 11c).
Для построения белков может быть использована любая 
комбинация спиралей, складчатых слоев и петель. При этом должны 
выполняться следующие требования: усилено образование 
водородных связей и сведены к минимуму контакты гидрофобных 
групп. Ведущую роль в формировании третичной структуры играют 
гидрофобные взаимодействия. Попав в воду, гидрофобные 
радикалы аминокислот стремятся уйти от контакта с H
2
O, они 
уходят внутрь молекулы, образуя гидрофобное ядро (жирную 
каплю). Цепь изгибается, занимает определенное положение и 
фиксируется всеми типами связей. Белковая молекула формирует 
глобулу с «жирным пятном» внутри, а на поверхности находятся 

---

42 
гидрофильные и заряженные радикалы аминокислот (они более 
активны).