Analitik: 7-tema. Fermentler bioximiyası moodle samvminf uz/mod/page/view php?id=8697

 

Fermentlerdiń qásiyetleri

 

Fermentler de reaksiyadan keyin ózgermesten qaladı, lekin reaksiya bolıp ótetuǵın ortalıq ferment aktivligine tásir etiwi múmkinligin boltazaqa alıw

kerek. Fermentler júdá az konsentrasiyada da tásir ete aladı. Máselen, 37° temperatura buzaw azqazanınıń silekey qabatı fermenti renninniń bir

molekulası minut dawamında kazeinogenniń 1000 000 (bir million) ǵa jaqın molekulasına tásir ete aladı.

Fermentler de basqa katalizatorlar sıyaqlı teńlik konstantasına hám erkin energiyaniń ózgeriwine tásir etpeydi. Termodinamikalıq teńlik júzege

kelgende katalizatorlar ximiyalıq reaksiyalar tezligin asıradı. Fermentler belok tábiyatlı zatlar bolǵanlıǵı sebepli, beloklarǵa tán bolǵan barlıq

qásiyetlerge iye. Bulǵan olardıń suwdaǵı eritpelerinde kolloid eritpeler payda bolıwın, amfoter elektrolitler ekenligin, tarqalıp aminokislotalar payda

bolıwın dálil qilıp kórsetiw múmkin. Lekin fermentlerdiń ózine tán ayırım qásiyetleri de bar. Máselen, olar tásiriniń qaytarıwshańlıǵı, termolabilligi hám

eritpeniń ortalıǵına, yaǵnıy vodorod ionlari konsentratsiyasına baylanıslılıǵı hámde spetsifikligi sıyaqlılardi kórsetiw múmkin.

 

Fermentler tásiriniń qaytarıwshańlıǵı

 

Tiri organizmde ótetuǵın ximiyalıq ózgerisler qaytımlı protsesler esaplanadı. Sonıń ushın, fermentler de qaytımlı reaktsiyalardıń júriwin eki baǵdarda,

yaǵnıy reaksiyani oń hám shep tárepke tezlestiriw qábiletine iye. Fermentatıv protseslerdiń baǵdari reaksiyaǵa kirisip atırǵan zatlardıń hám

reaksiyalardıń aqırg’ı ónimleri konsentratsiyasi menen belgilenedi. Bunnan usı juwmaqqa kelemiz, tiri organizmdegi jasalma protsesler hám kletkalarda

zatlardıń tarqalıw protsesleri fermentler tásiriniń qaytarıwshańlıǵı esabınan ámelge asırıladı.

Bir ferment reaksiyanıń ortalıq sharayatına qarap zatlardıń sintezleniwin yáki olardıń tarqalıwın tezlestiriwshi múmkin. Fermentlerde bunday qábilet bar

ekenligin birinshi mártebe 1988 jılda rus alımı prof: A.Ya.Danilevskiy belok zatlardıń sintezleniwi hám olardıń quramlıq bólimlerge tarqalıw protseslerin

úyreniw tarawındaǵı ilimiy ashılıwlarda tájriybe joli menen anıqlap bergen edi. Keyinshelli bolsa, I.P.Pavlov, A.I.Oparin hám basqa alımlardıń ilimiy

ashılıwlarına da fermentlerdiń bul qábiletlerin túsindirip bergen.

Fermentlerde bar bolǵan bul qábiletlerdi bir qansha mısallarda kórsetiw múmkin. Máselen, lipaza fermenti ortalıqta suwdıń muǵdarı kóp bolǵanda

may(yoǵ)lardi glitserin hám may(yoǵ) kislotalarına tarqatadi, suw kem bolǵanda bolsa, kerisinshe gliserin hám may(yoǵ) kislotalarınan may(yoǵ)lardıń

sintezleniwin katalizleydi. Maltaza fermenti bolsa, ulıwma maltozaniń ápiwayi qantqa shekem, yaǵnıy monosaxarid geksozalarǵa shekem tarqalıwın

katalizleydi, lekin glyukozanıń konsentrik eritpesinde bolsa, usı ferment disaxarid maltozaniń sintezleniwin katalizleydi.

Lekin házirgi zaman maǵlıwmatlarına kóre, fermentler tásiriniń qaytarıwshańlıq qásiyeti barlıq fermentlerge tán emesligide anıqlanǵan.

 

Fermentler tásiriniń ózine tánligi

 

Fermentler júdá ózine tánligi, bekkemligi, yaǵnıy spetsifikligi menen anorganikalıq katalizatorlardan parıq qıladı. Bularniń spesifikligi sonıń menen

belgilenedi, hár bir ferment málim bir substratqa (zatqa) tásir etedi yáki málim bir ximiyalıq reaksiyana ǵana tásir kórsetedi. Máselen, maylardı quram

bólimlerge tarqalıwshı lipaza fermenti uglevodler hám beloklarǵa ulıwma tásir etpeydi, disaxarid saxarozani glyukoza hám fruktozaǵa shekem

tarqalıwshı saxaraza fermenti basqa disaxaridlerge ulıwma tásir etpeydi.

Fermentler tásiriniń spetsifikligin nemis alımı Emil Fisher (1882) obrazlı qılıp tómendegishe táriyplegen: “ferment substratqa qulıpqa tuwrı keletuǵın

gilttey tuwrı keliwi kerek”.

Hár qıylı fermentlerdiń spetsifiklik shegerası bir qıylı emes. Ayırım fermentler ózleriniń óte spetsifikligi menen parıq qıladı, yaǵnıy tek ǵana qanday da

bir reaksiyanı tezlestiriw qásiyetine iye boladı. Máselen, ureaza fermenti tek ǵana mochevinaniń gidrolizleniwin katalizleydi, biraq metil mochevina

birikpesine ulıwma tásir etpeydi.

Ekinshi qıylı fermentler bolsa, qanday zatlar reaksiyaǵa kirisip atırǵanlıǵı hám qanday zatlar payda bolıwına qaramastan, málium bir tiptegi

reaksiyalardı katalizleydi. Bunday fermentlerdiń tiykarǵı qásiyeti tarqalıp atırǵan yáki payda bolıp atırǵan baylanıslardıń xarakteri menen belgilenedi.

Bul fermentlerdiń salıstırmalı spetsifikligi dep esaplanadı. Máselen, esteraza fermenti qanday spirt hám qaysı kislota qaldıǵınan dúzilgenligine

qaramastan, hár qanday quramalı efirlerge tásir etedi.

Ayırım jaǵdaylarda quramalı dúziliske iye bolǵan bir organikalıq zattıń quramlıq bólimlerge tarqalıwı yáki sintezleniwi protseslerinde protseslerinde hár

túrli fermentler qatnasıwı da múmkin. Máselen, peptidaza fermentleri belok molekulasın quraytuǵın polipeptidlerdegi (-SO-NH-) peptid baylanısların

úziw protseslerin katalizleydi. Olardan aminopeptidaza fermenti tiykarınan polipeptidtiń erkin aminogruppa (-NH ) bar tárepinen peptid baylanısı

2



---

28.11.2020

Analitik: 7-tema. Fermentler bioximiyası

moodle.samvminf.uz/mod/page/view.php?id=8697

5/9

úziliwin támiynleydi, karboksipeptidaza bolsa, polipeptid shınjıriniń erkin karboksil funksional toparı (-COOH) bar táreptegi polipeptid baylanısı

úziliwin tezlestiredi. Pepsin, tripsin fermentleri de beloklarǵa tásir etetuǵın fermentler bolıp, pepsin tiykarınan beloklardiń peptonlarǵa shekem, tripsin

bolsa, polipeptid hám aminokislotalarǵa shekem tarqalıw protseslerin katalizleydi hám t.b.

 

Fermentler tásiriniń temperaturaǵa baylanıslılıǵı

 

Fermentler tárepinen katalizlenetuǵın ximiyalıq reaksiyalardıń tezligi temperaturaǵa júdá baylanıslı. Sebebi, fermentler belok tábiyatlı zatlar bolǵanlıǵı

sebepli temperaturanıń ózgeriwine júdá sezgir boladı, yaǵnıy olar termolabillik qásiyetine iye esaplanadı.

Olardıń termolabilligi sonda kórinedi, fermentler 0° da minimal aktivlikke iye bolıp, temperaura áste aqırın asıwı menen olardıń aktivligi de artıp baradı.

37-40° ta fermentler maksimal aktiv halatta boladı, sebebi deni saw haywan denesiniń temperaturası da usıǵan teń bolıp, fermentler ushın optimal

temperatura esaplanadı. Fermentlerdiń aktivligi 50° qa shekem artıp baradı. Onnan joqarı temperaturada bolsa, olardıń aktivligi áste aqırın kemeyip

baradı.

Temperatura 80° tan asqanda bolsa, fermentler ulıwma aktivligin joǵaltadı, sebebi olar arnawlı belok zatlar bolǵanlıǵı sebepili bul temperaturada

denaturatsiyaǵa ushraydı. Bunday temperaturaǵa jolıqqanqan fermentler temperatura páseygeninen keyin de óz aktivligin tikley almaydı. Sebebi, bul

bul fermentlerdiń aktivlik orayı ózgeriwine ushıraǵan boladı.

Lekin, joqarı temperaturaǵa shıdamlı, ıssı suw shıǵatuǵın bulaqlarda ushıraytuǵın mikroorganizm fermentleri bolǵan kirmeydi.

Fermentlerdiń katalitikalıq qásiyetleri 0° dan pás temperaturada páseyedi hám ayırım halatlarda ulıwma toqtap qalıwıda múmkin. Ayırım fermentler

-180-190° qa shekem suwıtılǵanda da olardıń strukturası ózgermeydi. Temperaturanıń kóteriliwi menen olardıń katalitikalıq qábiletleri qayta tiklenedi.

Fermentlerdiń bul qábiletinen medicina hám veterinariyada xirrurgiyalıq islerde, ásirese zatlar almasıw protseslerdi páseyttiriw hám sonıń menen

organizmdi kislorod jetispewshiligine jolıqtırmaw maqsetlerinde qollanıladı.

 

Fermentler tásiriniń vodorod ionları konsentratsiyasına baylanıslı

 

Hár bir ferment, reaksiya ótip atırǵan ortalıq vodorod ionlari konsentrasiyasiniń málim bir mánisine óziniń maksimal aktivligin kórsetedi hám ortalıq

pH tiń ózgeriwine júdá sezgir boladı.

Eritpelerdiń ortalıǵı kislotalı yáki siltili bolıwı vodorod ionlarınıń konsentratsiyasina baylanıslı bolıp, onı pH penen belgilew qabıl qılınǵan.

Ayırım fermentler kislotalı ortalıqta da ayırımları bolsa, siltili ortalıqta maksimal aktivlikke iye boladı. Ortalıq pH niń tiyisli mánislerinen páske yáki

joqarıǵa aziraq ózgeriwi de fermentlerdiń aktivligine júdá kúshli tásir kórsetedi, yaǵnıy páseyttiredi hám ayırım halatlarda aktivligin ulıwma joǵaltiwi

múmkin. Máselen, asqazan shiresi quramındaǵı pepsin fermenti pH-1,5-2,5 ǵa teń bolǵanda optimal aktivlikke iye bolıp, pH=4-5 ke jetkende aktivligi

derlik joǵaladı. On eki barmaqli ishek shiresi quramında ushiraytuǵın tripsin fermenti pH=7-8 ge teń bolǵanda optimal aktivlikke iye bolıp, pH bunnan

páske túse baslaǵanda fermenttiń aktivligi de páseye baslaydı. pH 2-3 ke túskende usı fermenttiń aktivligi pútkilley joǵaladı.

 

Hár túrli fermentler optimal aktivliginiń pH mánisi tómendegi dárejede ekenligi anıqlanǵan:

 

1

pepsin  1,5-2,5