Analitik: 7-tema. Fermentler bioximiyası moodle samvminf uz/mod/page/view php?id=8697


Fermentlerdiń klassifikaciyası hám atalıwı


Download 165.97 Kb.
Pdf ko'rish
bet7/9
Sana05.01.2022
Hajmi165.97 Kb.
#231985
1   2   3   4   5   6   7   8   9
Bog'liq
Analitik 7-tema. Fermentler bioximiyası

 

4.Fermentlerdiń klassifikaciyası hám atalıwı

Fermentler júdá quramalı duziliske iye bolǵan zatlar bolıp, olardıń ximiyalıq duzilisi haqqında aniq maǵlıwmatlar jeterli bolmaǵanlıǵı sebepli, olardı

aniq atamalar menen oqıw hám klassifikaciyalaw jaqın jıllarga shekem úlken mashqala bolıp kelgen. Sonıń ushın, aldın anıqlanǵan fermentlerden

shamalap atamalar (pepsin, tripsin, diastaza, katalaza hám t.b.) menen atalıp kelingen. Keyinshelli fermentlerdiń túri kóbeyip, usı aniqlanǵan

fermentlerge alımlar ózlerinshe at berip, bir fermentke hátteki bir neshe atama berilgen halatlarda baqlanǵan.

      Ótken ásirdiń aqırlarına kelip, fermentlerge biráz real at beriw qabıl qılınǵan. Bunda fermenttiń atı ózi tásir etetuǵın zat atına yáki ferment

katalizleytuǵın ximiyalıq protsestiń atına “aza” qosımshasin qosıw jolı menen payda etiledi. Máselen, kraxmaldı (amylium) amilaza, mochevinanı (urea)

ureaza, beloklardı (proteinum) proteinaza hám t.b. dep oqıladı. Hár túrli oksidleniw protseslerin katalizleytuǵın fermentler-oksidazalar dep, gidrolizdiń

hár túrli túrlerin júzege shıǵaratuǵın fermentler topari -gidrolazalar dep ataladı.

Házirgi waqıtta anıqlanıp dizimge kiritilgen fermentlerdiń sani 2142 ge jetken bolıp, hár bir ferment ushın cifr, sistematikalıq at, is protsesinde

qollanılatuǵın atı, spetsifikligi hám qanday reaksiyalardı katalizlewi haqqında anıq maǵlıwmatlar berilgen. Bolardıń ámelge asırılıwında 1961 jılda

Moskva qalasında ótkerilgen V Xalıqaralıq bioximikler syezdi úlken áhmiyetke iye boldı. Usı syezdte fermentlerdi ataw hám olardı zamanagóy

klasifikatsiyalaw ushın arnawlı komissiya dúziw qabıl etilgen edi.

Usı komissiya fermentlerdi katalizleytuǵın ximiyalıq reaksiyalardiń tipi hám substrat zattıń atı itibarǵa alınǵan halda tómendegi 6 tiykarǵı klasqa bólip

úyreniwdi usınıs etti.

1.Oksidoreduktazalar. Bul sinfga kiriwshi fermentler aktivleniw hám qaytarılıw reaksiyaların katalizleytuǵın fermentler bolıp, tiri organizmniń barlıq

toqımaları quramına kiredi. Bolar bir zat molekulasından ekinshi zatqa vodorod yáki elektronlar ótkiziw wazıypasın atqaradı. Bolar óz gezeginde

degidrogenaza hám oksidazolarǵa bólip úyreniledi.

Degidrogenaza fermentleri aerob hám anaerob boladı. Vodorodti yáki elektronlardi kislorodlı ortalıqta bir organikalıq zattan ekinshisine alıp ótiwdi

támiynleytuǵın fermentler aerob degidrogenazolar dep qaraladı.

RH  + O  → R + H O

2+

2+



2+

2+

2



2

2 2





28.11.2020

Analitik: 7-tema. Fermentler bioximiyası

moodle.samvminf.uz/mod/page/view.php?id=8697

7/9


Házirgi waqıtta 200 den artıq degidrogenaza fermentleri málim. Bulardan keń tarqalǵanı nikotinamidadenindinukleotid (NAD  ) esaplanadı.

Oksidaza fermentleri substrat vodorodin vodorod pekrosina ótkiziwdi katalizleydi (peroksidaza) yáki vodorod peroksidti suw hámde molekulyar

kislorodqa tarqatadı (katalaza).

RH  + O  → R + H O

Yáki H O → H O + O

2. Transferazalar. Bul klasqa kiriwshi fermentler tiykarınan molekulalar aralıq hár túrli atomlardi, atomlar toparın, radikallar yáki funksional toparın

kóshırıw, tasiw wazıypasın atqaradı. Bularǵa aminotransferazolar (-NH  amin toparın tasıwshı), fosfotransferaza (-PO H  fosfor kislota qaldıǵın

tasıwshı), metiltransferaza (-CH  metil toparıni tasıwshı) sıyaqlılardı kórsetiw múmkin.

A  + B → A + B

Bul teńlemede x-radikal, funkcional topar yáki basqa atomlar toparı sıpatında keltirilgen.

3. Gidrolazalar. Bul klasqa suw molekulası qatnasında túrli organikalıq birikpeler molekulaların tarqatıw protsesin katalizleytuǵın, yaǵnıy quramalı

dúziliske iye bolǵan zatlardı ápiwayı zatlarǵa shekem tarqatatuǵın fermentler kiredi. Gidrolazalar fermentlerdiń júdá keń tarqalǵan toparın quraydı,

olarga esterazolar (quramalı efirlarni tarqatıwshı), glikozidazolar (uglevodlardi tarqatıwshı maltaza, amilaza, nukleozidaza), fosfatazolar (fosforli efirlerdi

tarqatıwshı) hám peptidgidrolazolar (belok hám polipeptidlerdi tarqatıwshı pepsin, tripsin, aminopeptidaza, karboksipeptidaza, dipeptidaza hám t.b.)

kiredi.

4. Liazalar. Bul klasqa kiriwshi fermentler substrattan gidrolitikalıq úzliksizekewlik baylanıslar payda etiw esabina ayırım atomlar toparın ajıratıp

shıǵariw yáki kerisinshe ekewlik baylanıslar esabina atomlar toparın qabıl etiw protseslerin katalizleydi. Máselen, dekarboksilaza fermentleri

dekarboksilleniwdi) yaǵnıy substrattan CO  ti ajıratıwdi katalizleydi. Piruvatdekarboksilaza pirojúzim kislotasınıń tarqalıwın tezlestiredi.

Bularǵa aldolaza (aldegid funksional topar payda qılıw substratti tarqatıwshı), fumarat gidrotaza (alma kislotasınan suw molekulasın ajıratıp, fumar

kislota payda etiwdi katalizleydi), yenolaza (karbonıl toparın katalizleydi) sıyaqlılardi da kórsetiw múmkin.

 

5. Izomerazalar. Bul klasqa kiriwshi fermentler substrat molekulası ishindegi izomerizasiyani, yaǵnıy atomlar topari molekulaniń bir bóliminen ekinshi



bólimine kóshırıw protseslerin katalizleydi. Bunday fermentler mutazolar depte júritiledi. Máselen, fosfoglyukomutaza fermenti glyukoza-1 fosfatti

glyukoza-6 fosfatqa aylandıradı.

 

Bul klasqa tán bolǵan ayrım fermentler molekulanıń funkcional toparlarına tásir etip, olardıń (máselen, aldolaza hám ketoza) óz-ara almasıp turıwın



katalizleydi. Bular izomerazalar dep ataladı. Máselen, glyukozafosfat — izomeraza gyukoza — 6 fosfattı, fruktoza — 6 fosfatqa aylandıriw processin

katalizleydi.

Mutaza hám izomeraza fermentleri qatnasında molekulalar ishinde fosfor kislota qaldıǵın kóshırıw menen ótetuǵın ximiyalıq protsesler uglevodlardıń

almasıwında júdá úlken áhmiyetke iye.

6. Ligazalar. Bul klasqa kiriwshi fermentler sintetazalar depte júritilip, olar tiri organizmlerde ótetuǵın barlıq (di- hám polisaxaridler, maylar, belok

sıyaqlılardı) sintezleniw protseslerinde qatnasadı. ATF hám basqa nukleozidtrifosfat kislotalardiń energiyası esabina biosintez reaksiyaların katalizleydi.




Download 165.97 Kb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3   4   5   6   7   8   9




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling