Analitik: 7-tema. Fermentler bioximiyası moodle samvminf uz/mod/page/view php?id=8697
Download 165.97 Kb. Pdf ko'rish
|
Analitik 7-tema. Fermentler bioximiyası
- Bu sahifa navigatsiya:
- 3.Fermentlerdiń tásir etiw mexanizmi hám qásiyetleri
|
Vitamin H yáki biotin qatnasiwshı fermentler eki basqısh reakciyalardı atqaradı, yaǵnıy ATF qatnasında dáslep СO ni biriktiriwshi (karboksillewshi) hám karboksil gruppanı kóshirip ótkeriwshi (transkarboksila fermenti) reakciyanı atqaradı. 3.Fermentlerdiń tásir etiw mexanizmi hám qásiyetleri Tiri organizmlerde ótetuǵın ximiyalıq protsesler haqqındaǵı pikirler biráz aldınnan belgili bolsa-da, lekin olardı úyreniw tiykarında Shved alımı Berselius 1835 jılda “Ximiyalıq katalizdiń ulıwmalıq qaǵıydaları” shıǵarmasın jazǵannan keyin baslandı. Berselius óziniń bul shıǵarmasında kraxmaldıń katalitikalıq gidrolizleniwinde noorganikalıq katalizatorlarǵa (sulfat kislota) salıstırǵanda fermentlerdiń (amilaza) tásiri júdá kúshli ekenligin kórsetedi. Kóp tekseriwler tiykarında, fermentlerdi júdá tez hám joqarı spetsifikalıq katalizlew qábiletiniń sırı nede? -degen soraw tuwıla basladı. Bul máseleni tolıǵı menen úyreniw házirgi dáwirde de kóp ǵana alımlarımızdıń aldındaǵı tiykarǵı mashqalalardan biri bolıp qalmaqta. Keyingi jıllarda bul tarwada jaratılǵan ilimiy ashılıwlar, fermentler tásiri mexanizminiń ayırım táreplerin úyreniw imkaniyatların jarattı. Fermentlerdiń tásir etiw mexanizmin túsindırıwshı hár túrli pikirler bolǵan. Lekin fermentlerdiń ximiyalıq dúzilisi tolıq úyrenilgennen keyin olardıń tásir etiw mexanizmin túsindiretuǵın maǵlıwmatlar payda bola baslaǵan. Bul barisında birqansha aniǵiraq hám tolıq maǵlıwmattı 20-jıllarda V.Anri, L.Mixaelis hám M.Mentenlar jaratqan. Olardıń túsindırıwinshe, ferment substrat penen birigip, waqtinshalıq birikpe, yaǵnıy ferment-substrat kompleksin payda boladı. Olar óz-ara bir-biriniń aktiv orayları arqalı tutasadı. Nátiyjede substrat molekulasındaǵı bazı ximiyalıq baylanıslar kúshsizlenip, onıń molekulasınan ayırım atom, topar yáki radikallar ajıralıp shıǵa baslaydı, yaǵnıy substrat tarqala baslaydı. Aktiv oraylar wazıypasın ferment yáki substrat molekulalarındaǵı tiykarlıq hám kislotalıq qásiyetlerine iye bolǵan bazı toparlar, máselen, fermentler molekulasındaǵı bazı aminokislotalardıń ayırım toparları atqaradı. Bunday toparlar qatarına gistidin aminokislotasınıń imidazol bólimi, asparagin hám glyutamin aminokislotalarınıń karboksil toparları, lizin aminokislotasınıń ε - aminotoparı, sisteinniń SH toparı sıyaqlılar kiredi. Gistidin aminokislotasınıń imidazol bólimi aktiv oray wazıypasın atqarıwǵa sebep onıń molekulasında erkin elektron jubına iye bolǵan azot atomınıń barlıǵında esaplanadı. Substratlardıń tarqalıwı bir neshe basqıshtan ibarat bolıwı múmkin, yaǵnıy dáslep ferment-substrat kompleksiniń payda bolıwı keyin olardan qaytadan gidrolizleniwi (ajıralıwı) hám usınıń menen reaksiya ónimleriniń payda bolıwı (substrattıń málim bir bólimi tarqalıwı), substrattıń qalǵan bólimi jáne ferment penen birigiwi. Usı tárizde ximiyalıq reaksiyalar takirarlanıp turadı. Ulıwma fermentler tásiriniń tiykarǵı wazıypası reaksiyaǵa kirisip atırǵan zatlardıń aktivligin asırıwdan ibarat. Málim bolıwınsha, belgili bir energiya zapasına iye bolǵan molekulalar bir-biri menen duz kelgen taǵdirde ǵana reaksiya júz beredi. Energiya zapası jeterli bolmaǵan molekulalardıń dus keliwi reaksiyani keltirip shıǵarmaydı. Reaksiyaniń bariwi ushın reaksiyaǵa kirisip atırǵan molekulalar energiyasınıń zapası qandayda málim bir dárejede artıqlaw bolıwı kerek. Jeterli energiya zapasına iye bolǵan molekulalar “aktiv molekulalar” dep ataladı. Sonıń ushın ferment reaksiyaǵa kirisiwshi zatlar menen waqtınsha ximiyalıq baylanısıp, kem aktivlik energiyası talap etetuǵın aralıq aktiv birikpe payda etedi. Buni tómendegi reaksiya tiykarında kóriw múmkin.
Máselen: Fermentti F, substrattı S hám reaksiya ónimin M menen belgilep, bolıp ótetuǵın ximiyalıq reaksiyalardı tómendegi sxemada kórsetemiz: F + S ↔ FS → F+ M yáki formalar menen tómendeshe kórsetemiz:
kompleksi Reaksiya ónimleri
Ferment-substrat kompleksiniń payda bolıwında tek ǵana aminokislotalar molekulasındaǵı aktiv oraylar emes, bálki eki komponent bólimi (kofermenttegi) molekulasındaǵı beloksiz toparlar da qatnasadı. Ferment-substrat kompleksi vodorod, kovalent, koordinatsion baylanıslar hám elektrostatikalıq, gidrofob tásirler járdeminde ámelge asadı. Mixaelis hám basqalar tek ferment substrat kompleksiniń payda bolıwın túsindirip qoymastan, fermentler esaplap aktivligi, yaǵnıy ximiyalıq reaksiyalar tezligine substratlar konsentrasiyasınıń qanday tásir etiwin de alap shıqqan. Termodinamika kóz qarasınan, basqa katalizatorlar sıyaqlı fermentler de aktivlestiriw energiyasın kemeyttiriw esabına ximiyalıq reaksiyalardi tezlestiredi. Aktivlestiriw energiyası dep, usı temperaturada zatlardıń barlıq molekulaların aktiv halatqa keltiriw ushın kerek bolatuǵın energiyaǵa aytıladı. Basqasha qılıp aytqanda, bul energiya ximiyalıq reaksiyani baslap beretuǵın energiya esaplanadı, bul energiyasız reaksiya júz bermeydi. Aktivlendırıw energiyasın basqasha túrde tómendegishe táriyplew múmkin, yaǵnıy hár bir gramm molekula zatlarınıń barlıq molekulaların bir qıylı temperaturada aktivlendırıw tosıǵınıń aqırǵı shiyerasina jetkeriw ushın sarıp bolatuǵın energiya kaloriyasi muǵdarına aytıladi.
aktivlesken molekulalar sanin kóbeyttiriw jolı menen aktivlendırıw energiyasın kemeyttiredi. 2
28.11.2020 Analitik: 7-tema. Fermentler bioximiyası moodle.samvminf.uz/mod/page/view.php?id=8697 4/9
Fermenttiń konsentratsiyası bir qıylı bolǵanda reaksiya tezligi substrat konsentrasiyasına baylanıslı boladı. Substrat konsentrasiyasi júdá kishi bolǵanda reaksiya tezligi de júdá pás boladı. Substrat konsentrasiyasınıń dáslepki asırılıp barıwına reaksiya tezligi asp baradi, lekin úzliksiz asırıp barila bergende kerisinshe reaksiya tezliginiń asip bariwi júdá kishi muǵdardi dúzedi hám bul halattaǵı reaksiya tezligin maksimal tezlik delinedi, lekin qaysı konsentrasiyada eń maksimal reaksiya tezligi bolıwın anıq aytıw qıyın. Download 165.97 Kb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|