Biokimyo pmd
Download 4.12 Mb. Pdf ko'rish
|
Sobirova R.A biokimyo
|
119-rasm. Biriktiruvchi to‘qima tuzilishi (A.I.Slutskoy sxemasi bo‘yicha)
I semiz hujayra; II retikulin tolalar; III elastik tola; IV kollagen tolalar; V fibroblast 449 Biriktiruvchi to‘qimaning barcha turlari, ularning morfologik farqlariga qaramasdan, umumiy yagona prinsip asosida tuzilgan bo‘lib, asosan quyidagilardan iborat: a) boshqa to‘qimalar kabi biriktiruvchi to‘qima hujayralarni saqlaydi, lekin hujayralararo modda, hujayra elementlariga nisbatan katta masofani egallaydi; b) biriktiruvchi to‘qima uchun o‘ziga xos ipsimon (fibrilyar) strukturalarning mavjudligi xarakterlidir – kollagen, elastin va retikulin tolalar hujayralararo substansiya o‘ramida joylashgan (119-rasm); d) biriktiruvchi to‘qimaning hujayralararo moddasi juda murakkab kimyoviy tarkibga ega. Kollagen Biriktiruvchi to‘qimaning erimaydigan iplari odam organizmida eng ko‘p tarqalgan oqsil – kollagendan tarkib topgan. U oqsillar umumiy miqdorining 25-33%ni, tana og‘irligining taxminan 6%ni tashkil etadi. Kollagen tarkibidagi aminokislotalarning 1/3 qismini glitsin, prolin va gidroksiprolin 21%, alanin esa 11%ni tashkil etadi. Biriktiruvchi to‘qimani elektron mikrosko‘p yordamida o‘rganish unda fibrillalardan tuzilgan kollagen tolalarining mavjudligini ko‘rsatdi (120-rasm). Fibrillalar diametri 5 dan 200nm gacha bo‘lgan silindr shakliga ega. Kollagen fibrillalari tropokollagen birliklaridan tashkil topgan. 120-rasm. Kollagen tuzilishining turli darajalari (Kon bo‘yicha): 1-birlamchi struktura; 2-tropokollagen molekulasi; 3-kollagen tolasi Ular turli to‘qimalardan ajratilgan tropokollagenlar tarkibi bilan farq qilsa-da, lekin ularning hammasida glitsin ko‘p va 5 oksilizin, 3-oksi, alfa-oksiprolin saqlaydi. 450 Tropokollagen molekulasi 1,5 nm kenglik va 300 nm uzunlikka ega, molekulyar og‘irligi 300000. Uchta subbirlikdan tashkil topgan bo‘lib, ularning har biri taxminan 1000 aminokislota saqlovchi polipeptid zanjirdir. Alohida zanjir o‘ralgan spiral bo‘lib, bir o‘ramda 3 aminokislota qoldig‘ini saqlaydi, uchta zanjir o‘ngga buralgan kabelga o‘xshaydi. Yon zanjirlardagi peptid bog‘lari o‘rtasida -C=O … NH- vodorod bog‘larining hosil bo‘lishi hisobiga stabillanadi. Ma’lum to‘qimalarga xos bo‘lgan kollagenning to‘rt turi topilgan, ular molekulasini tashkil etgan tropokollagen aminokislota tarkibi bilan farqlanadi. I tur kollagen ikki xil α1 (I) va α2 zanjirlardan tashkil topgan. Qolgan 3 tur kollagenlar bir xil 3 zanjirdan iborat - α1 (II), α1 (III), α1 (IV). I tur kollagen teri, suyak, boylamlarda, II tur – tog‘ayda, III tur – embrion terisi, qon-tomir devorlarida, IV tur – biriktiruvchi membranalarda uchraydi. Kollagen fibrillalari oxir-oxir va yon-yon bog‘langan tropokollagen molekulalaridan hosil bo‘lgan. Kollagen yuqori molekulali o‘tmishdosh prokollagen holatida sintezlanadi. U tropokollagen 3 zanjirining N- va C-oxirlarida qo‘shimcha aminokislotalar saqlaydi. I tur kollagenning pro- α1 va pro-2 zanjirlari polisomalarda sintezlanadi, u yerda prolin va lizin qoldiqlari gidroksillanadi. Tropokollagen α-zanjiriga nisbatan pro-α-zanjirlar uzunroq; N-oxiridagi qo‘shimcha fragment 20000, C-oxiridagi qo‘shimcha fragment 35000 mol. og‘irlikka ega. Qo‘shimcha fragmentlar uch zanjirli spiralni hosil qilmaydi. Bir-biri bilan bog‘lanib globulyar domenlarni hosil qiladi. Qo‘shimcha N-oxir fragmentlar sistein saqlaydi; shuningdek ular tarkibida qaytariluvchi kollagensimon Gly-Pro-Hyp ketma-ketliklar bor. Faqat C–oxirdagi domenlar zanjirlar o‘rtasida disulfid bog‘larga ega. Prokollagen molekulalarining 451 protsessingi hujayra tashqarisida proteolitik fermentlar ta’sirida bo‘ladi. Bu fermentlar ikkala domenni olib tashlaydi va natijada tropokollagen hosil bo‘ladi. Download 4.12 Mb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|