Мавзу: Иккиламчи, учламчи ва туртламчи оқсил структуралари. Оқсилларнинг озиқланишдаги ахамияти. Режа

Оқсилларнинг иккиламчи структураси - полипептид боғининг конформацияси, яъни занжирнинг NH ва CO гурухларидаги водород боғлари эвазига фазода буралиб уралиши. Спирал структуранининг иккиламчи структураси модили сифатида – a- спираль.

Оқсилнинг учламчи структураси - буралган спиралнинг фазодаги учламчи конфигурацияси асосан дисульфид куприкчалари –S–S– эвазига цистеиновыми қолдиқлари ва ион алмашинуви эвазига хосил булади.

Оқсилларнинг туртламчи структураси - хар-хил полипептид занжирлар алмашинуви эвазига пайдо буладиган структура.

Туртламчи структура айрим биополимер оқсилларга хос, масалан гемоглобин.

Бирламчи структура– аминокислоталар қолдиқларининг кетма-кет боғланиши эвазига хосил булган полипептид занжир.

Аминокислота	Аббревиатура	Йил	Олинган субстрат	Биринчи муаллиф^]
Глицин	Gly, G	1820	Желатин	А. Браконно
Лейцин	Leu, L	1820	Мушак толалари	А. Браконно
Тирозин	Tyr, Y	1848	Казеин	Ф. Бопп
Серин	Ser, S	1865	Ипак	Э. Крамер
Глутамин кислота	Glu, E	1866	Усимлик оқсиллари	Г. Риттхаузен
Аспарагин кислота	Asp, D	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен
Аспарагин	Asn, N	1806	Сок спаржи	Л.-Н. Воклен
Фенилаланин	Phe, F	1881	Спаржа кучати	Э. Шульце,
Аланин	Ala, A	1888	Ипак фиброини	Т. Вейль
Лизин	Lys, K	1889	Казеин	Э. Дрексель
Аргинин	Arg, R	1895	Вещество рога	С. Гедин
Гистидин	His, H	1896	Стурин, гистонлар	А. Кессель, С. Гедин
Цистеин	Cys, C	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
Валин	Val, V	1901	Казеин	Э.Фишер
Пролин	Pro, P	1901	Казеин	Э.Фишер
Гидроксипролин	Hyp, hP	1902	Желатин	Э.Фишер
Триптофан	Trp, W	1902	Казеин	Ф. Гопкинс, Д. Кол
Изолейцин	Ile, I	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Метионин	Met, M	1922	Казеин	Д. Мёллер
Треонин	Thr, T	1925	Сули оқсиллари	С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин	Hyl, hK	1925	Балиқ оқсиллари	С. Шрайвер и др.

Иккиламчи структура – полипептид занжирининг фазовий конфигурацияси, яъни унинг фазодаги жойлашуви.
Оқсиллар учун кенг тарқалган иккиламчи структура сифатида спираль булиб хизмат қилади.

Учламчи структура – фазодаги буралган спиралнинг учламчи конфигурацияси куриниши. Учламчи структура оқсил молекулаларнинг спецификлиги ва биологик фаоллигини таъминлайди.
Туртламчи структура – фазода жойлашган бир нечта полипептид занжирнинг боғланиши. Уларнинг хар бири таркибида бирламчи, иккиламчи, учламчи полипептид занжирлари мавжуд ва суббирлик деб аталади.

Организм хусусиятларига асосан бошланғич моддалардан синтез қилиш қобилиятига эга

• 
  Алмашмайдиган
  
• 
  Куплаб хайвон ва инсон учун алмашмайдиган аминокислоталар сифатида: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
  
• 
  Алмашадиган
  
• 
  Куплаб хайвонлар ва инсон учун алмашадиган аминокислоталар сифатида: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.
  
• 
  Ушбу шаклдаги аминокислоталарни синфлашнинг ўз камчиликлари бор. Масалан, тирозин фақатгина фенилаланинг иштирокида алмашадиган аминокислота булиши мумкин.
  

Фенилкетонурия кассаллиги билан оғриган беморлар учун тирозин алмашмайдиган аминокислота булиб хизмат қилади. Аргинин инсон организмида синтезланиб, алмашадиган аминокислотадир, лекин унинг метаболизм хусусиятлари организмнинг айрим физиологик холатларида алмашмайдиганига айланиши мумкин. Гистидин хам инсон организмида синтезланиши билан бирга унинг миқдори кам булиб, озуқа билан ташқаридан киритилиши зарур.

• 
  Умумий кимёвий хосслари
  
• 
  Барча аминокислоталар – амфотре бирикмалар, улар ўзларининг кислоталик хусусиятларини уларнинг молекуласидаги карбоксил гурух -СООН- эвазига намоён қилади. Асосли хусусиятлари эса -NH2- аминогруппа таъсири эвазига намоён булади. Аминокислоталар кислота ва асослар билан реакцияга киришиб тузлар хосил қилишади:
  
• 
  NH₂ —CH₂ —COOH + HCl → HCl • NH₂ —CH₂ —COOH (глициннинг хлороводород тузи)
  
• 
  NH₂ —CH₂ —COOH + NaOH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COONa (глициннинг натрийли тузи) 
  
• 
  Аминокислоталар эритмаси сувда буфер эритмалар хусусиятларига эга булиб, улар ички туз холатини ташкил этади: NH₂ —CH₂COOH  N⁺H₃ —CH₂COO^-
  
• 
  Аминокислоталар карбон кислоталари ва аминларга хос булган барча реакцияларни амалга оширади.
  
• 
  Этерификация:
  
• 
  NH₂ —CH₂ —COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COOCH₃ (глициннинг метил эфири)
  
• 
  Мухим хусусиятларидан поликонденсацияланиш булиб, натижада полиамидлар хосил булади ва пептидлар, оқсиллар, нейлон ва капрон хам.
  
• 
  Пептидлар хосил булиш реакцияси:
  
• 
  HOOC —CH₂ —NH —H + HOOC —CH₂ —NH₂ → HOOC —CH₂ —NH —CO —CH₂ —NH₂ + H₂O
  

КИМЁВИЙ ХОССАЛАРИ

• 
  1) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.
  
• 
  2) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.
  
• 
  3)  Качественные реакции на белки:
  
• 
  a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.
  
• 
  b) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).
  

1. Гидролиз (кислотали-асосли, ферментатив), натижада аминокислоталар хосил булади
2. Денатурация – қиздириш, ёки кимёвий моддалар таъсири остида оқсил табиий структурасининг бузилиши. Денатурацияланган оқсил ўзининг биологик хусусиятларини йуқотади.
1. Ксантопротеин – концентрланган нитрат кислота билан реакция асосида сариқ рангга киради
2. Биурет – оқсилларнинг кучсиз ишқор эритмаларининг мис (II) сульфати билан реакция асосида туқ кук ёки бинафша ранг хосил булади.
Аминокислоталарнинг изоэлектрик нуқтаси деб рН курсаткичида аминокислотанинг молекулалари максимал даражада ноль зарядига эга булиши. Бунда аминокислота электр майдонида харакатсиз булади ва ушбу холатда уларни ажратиш мумкин. Худди шундай усул билан оқсил ва пептидлар ажратилади.

• 
  Цвиттер ион деб аминокислот молекуласининг амин гурухи таркибидаги -NH₃⁺, холати, карбоксигруппада эса — -COO⁻ куринишида булиши.
  
• 
  Бундай молекула нол атрофида булган умумий заряд холатида дипол моментга эга. Худди шундай молекулалардан аминокислоталарнинг купчилик кристаллари қурилган.
  
• 
  Айрим аминокислоталар бир нечта амин ва карбоксил гурухига эга булиб, улар учун конкрет холатда цвиттер ион хақида гапириб булмайди.
  

Ажратиб олиш

• 
  Барча аминокислоталарни оқсил гидролизини амалга оширган холда ажратиб олиш мумкин. Булар қуйидаги реакция куринишида булади:
  
• 
  СН₃СООН + Cl₂ + (катализатор) → CH₂ClCOOH + HCl; 
  
• 
  CH₂ClCOOH + 2NH₃ → NH₂ —CH₂COOH + NH_Cl