Masalan, alfa-keratin va paramiozin (mollyuskalarning tayanch mushaklari), tropomiozin (skelet mushaklari oqsili) fibrillyar oqsillarga kirib, ikkilamchi strukturasi alfa-spiral; aksincha, globulyar oqsillarda beta-struktura miqdori ko`p bo`lishi ham mumkin.
Spirallanish to`g`ri chiziqli polipeptid zanjiri o`lchamini 4 martaga; uchlamchi strukturada taxlanishi esa 10 martaga ixchamlashtiradi.
U chlamchi srtukturani mustahkamlovchi bog`lar. Oqsil molekulasi fazoviy shaklini mustahkamlashda uning polipeptid zanjirini tashkil qiladigan mustahkam (kovalent) va bo`sh (qutbli, van-der-vaals) bog`lari ishtirok etadi. Aminokislotalarning yon radikallari o`rtasidagi bog`larni hosil bo`lishi ishtirok etadi.
1.10-rasm. Gidrofob qismlarning hosil bo`lishi.
Kovalent bog`larga quyidagilar kiradi:
disulfid (-S-S-) bog`lari – polipeptid zanjirini turli qismlarida joylashgan sistein yon radikallari o`rtasidagi bog`lar;
izopeptid yoki psevdopeptid – lizin, arginin yon radikallaridagi aminoguruhlar bilan asparagin, glutamin va aminolimon kislotalari yon radikallaridagi COOH guruhlari o`rtasida hosil bo`ladigan peptid bog`lari;3) efir bog`lari – dikarbon aminokislotalari (asparagin, glutamin kislotalar)ning COOH guruhi bilan gidroksiaminokislotalari (serin, treonin)ning OH guruhi o`rtasida hosil bo`ladigan bog`i bor.
Kuchsiz bog`lar.
Qutbli bog`lar:
vodorod bog`lari – bir aminokislota yon radikalidagi –SH, NH2 , -OH guruhlari bilan boshqa bir aminokislotaning karboksil guruhi o`rtasida hosil bo`ladigan bog`;
ion yoki elektrostatik bog`lar – lizin, arginin, gistidin kabi aminokislotalar
yon radikalini – NH+3 va asparagin, glutamin kislotasini – COO (-) zaryadlangan guruhlari orasidagi uchraydigan bog`.
Do'stlaringiz bilan baham: |
