Oqsillarni identifikatsiyasiyalash resursi. Mundarija: Kirish

Mavzuning o’rganilgan darajasi: – Biogiya fanidagi Oqsillarni 
identifikatsiyasiyalash resursini o`zbek olimlar va jahon olimlari va boshqalar 
tomonidan o’rganilgan.
Kurs ishi tuzilishi: Kirish, xulosa, foydalanilgan adabiyotlar ro`yxatidan iborat 
bo`lib, jami 25 sahifani tashkil etadi. 

---

I.Bob. Oqsillarni identifikatsiyasiyalash va uning ahamiyatlari. 
1.1. Oqsillar identifikatsiyasiyalash va ahamiyati 
Ba`zi oqsil tabiatli moddalar — bakteriyalar zahari, ilonlar, arilar zahari, ritsin 
yuqori darajali faollikka ega bo`lib, hayvonlar va odamlar uchun juda xavflidir. Bu 
oqsillar tarkibidagi aminokislotalarning izchiljoylashuvi, hosil bo`lgan zanjirning 
fazoviy identifikatsiyasiyalash, ya`ni konformatsiyasi barcha biologik faolliklar va 
ta`sirlar sababchisidir. Oqsillar va nuklein kislotalar hujayra hayotida aloxdda o`rin 
tutadigan biopolimerlardir. 
Hujayrada yuzlab xilma-xil o`rtacha molekulyar massaga ega organik 
birikmalar bo`lib, vitaminlar, gormonlar, kofermentlar, nukleotidlar, aminlar, kichik 
peptidlar ham mavjud. Ular mikdor jihatidan kam bo`lsalar ham, hujayrada 
kechadigan jarayonlarni boshqarishda, tartibga solishda muhim rol o`ynaydi. 
Oqsil molekulasining identifikatsiyasiyalash va tarkibi 
Oqsillar juda murakkab tuzilishlarni hosil qilib, tirik organizmlarning tiriklik 
xossalarini namoyon qilib turadi. Oqsillarning tarkibidagi organik birikmalarning 
asosiy qismini va umuman hujayra quruq moddasining yarmidan ko`pini — 50 - 
80% ni tashkil etadi. Oqsil nomi «tuxum oqi» atamasidan kelibchiqqan bo`lib, 
«birinchi», «engmuhim» degan ma`noni anglatadigan p r o t e i n nomi bilan ataladi. 
Molekulaning ikkinchi qismi barcha aminokislotalarda har xil bo`ladi varadikal deb 
ataladi. Tirik organizmlarni hosil qilib turgan aminokislotalar «sehrli» 
aminokislotalar degan nom olgan. Oqsillar tarkibida yuqori molekulyar azot 
tutuvchi biologik polimerlar bo`lib, ular asosan 20 xil aminokislotadan tashkil 
topgan. Ularning proteinlar deb atalishi ham, bu guruhdagi moddalarning birinchi 
darajali biologik ahamiyatga ega ekanligini ko`rsatadi. Oqsillarning monomerlari 
aminokislotalardir. Aminokislota molekulasi ikki qismdan tashkiltopgan. Uning 
birinchi qismi bir xildagi 
I N — S — MN2 guruhidir. U SOON aminoguruh (- MN2) soon 
hamdaunga yonma-yon bo`lgan (SOON)dan iborat. Oqsillarning eng muhim 
biologik identifikatsiyasiyalashdan biri fermentativ faolligidir. Fermentativ 
xarakterga ega bo`lgan oqsillar tirik organizmlarda boradigan kimyoviy 

---

reaktsiyalarni katalizlaydi. Hozirgi vaqtda mingdan ortiq fermentlar ypgtarokida 
boradigan reaktsiyalar ma`lum. 
Oqsillarning fermentativ faolligi kimyoviy reaktsiyalarning tezliga orqali biologik 
jarayonlar qatiy, ma`lum tartibda borishi va boshqarilishiga imkon beradi. Oqsillar 
xujayradagi boshqa molekulalardan o`zlarining yuqori molekulyar massaga ega 
bo`lishi bilan va tarkibida azot atomlarini tutishi bilan farq qiladi. 
Oqsillarning elementar tarkibi quyidagicha: 
Elementlar Uglerod Kislorod Vodorod Azot 
Oltingugurt Kulmush,Mikdori (%). 
5-55, 21-24, 6,5-7,3, 15-18, 0-2,5, 0-0,5, Uglevodlarning molekulyar massasi 
oqsillarga nisbatan kichikroq: 
glyukoza — 180, neytral yog — 420, moy kislota — 88. 
O`rtacha oqsilning molekulyar massasi 30-40 ming D (dalton) deb qabul qilsak, u 
aksariyat uglevod va lipidlarning molekulyar massasidan ancha yuqori. 
Hujayrada oqsil molekulalaridan tashqari, yana bir qator polimerlar: nuklein 
kislotalar, polisaxaridlar mavjud. Kraxmal, kletchatka molekulasi gomopolimer va 
geteropolimer bo`lishi mumkin. Masalan, 20 xil aminokislotalar geteropolimerdir. 
Ayrim oqsillarning molekulyar massasi: 
G. Mioglobin — 17600. Pepsin — 35000. Tuxum albumini — 46000, 
Ot gemoglobini— 68000. 5.Katalaza —250000. Ureaza — 483OOO. 
Tamaki mozaikasi virusi — 40000000. 
_ 
Oqsillarning molekulyar massasi ancha murakkab bo`lib, uning elementlar tarkibi 
ham o`ziga xosdir. Oqsillarning tarkibida fosfor, yod, temir, kremniy va boshqa 
elementlar juda kam miqdorda topilgan. Oqsilning foiz miqdori oqsildagi azot 
miqdorining 6,25 ga ko`paytirilganiga teng. Oqsildagi bu mikdor 1 g azotga to`gri 
keladi. Oqsillarning kimyoviy identifikatsiyasiyalashga e`tibor qilsak, uning 
kimyoviy identifikatsiyasiyalash gidroliz usuli bilan o`rganiladi. Oqsillar suv 
ishtirokida qizdirilganda tarkibiy qismlarga parchalanadi. Gidroliz ishqorli, kislotali 
va 
fermentativ 
bo`lishi 
mumkin. 
Kislotali 
vaishqoriygidroliz 
kontsetrlanganmineralkislotava ishqorlar ipggirokida 110°S haroratda 24-96 soat 

---

davomida o`tadi. Fermentativ gidroliz — oqsilning protolitik fermentlar bilan 35-
40°S haroratda parchalanishidan iborat. Bu usullar ayrim kamchiliklardan holi emas. 
Kislotali va ishqoriy gidrolizda oqsillarning ayrim tarkibiy qismlari parchalansa, 
fermentativ gidrolizda esa gidrolizat fermentlarining parchalanish mahsulotlaridan 
ifloslanadi, chunki ular ham oqsiltabiatiga ega. 
Organik kislota molekulasi bir yoki bir nechta vodorod atomiga — SH2 
almashinishidan hosil bo`ladi, MN2 guruh ko`pincha karboksil — SOON guruhga 
qo`shni (alfa) uglerod atomining vodorodi o`rniga kiradi va alfa aminokislota hosil 
bo`ladi. Tabiiy aminokislotalarda aminoguruxdar soni bitta yoki ikkita bo`lishi 
mumkin. Lekin, alfa aminoguruh bitta bo`ladi. 
Aminokislotalar tarkibida amino (MN2) va karboksil — (SOON) guruhtutuvchi 
organik birikmalardir. Qo`shniugle- od atomi vodorodi o`rniga SOON guruh kiradi. 
Aminokislotalar NN3 va SOON tutganligi uchun amfoter xossaga ega. 
Aminoguruxning soni karboksil guruxdan ko`p bo`lsa, asos xossasi kuchli. 
Agar karboksil guruh soni aminoguruxdan ko`p bo`lsa, 
kristalli xossasi kuchli bo`ladi. 
Aminokislotalar ishqoriy muhitda manfiy, kislotali muxitda musbat 
zaryadlanib qolishi mumkin. SHuning uchun ham ular ham kislota, ham asoslar 
bilan 
reaktsiyaga 
kirishadi. 
Aminokislotalar 
suvdagi 
eritmalarda 
bir 
vaqgaingo`zidaham musbat, ham manfiy ionlangan bo`lishi mumkin: aminokislota 
tarkibidagi — SOON va MN3 turkumlar ionlashgan bo`lib, yo kislota, yo asos 
sifatida, ya`ni bipolyar ikki qutbli ion shaklida ifodalanishi mumkin. Xullas, 
aminokislotalar qo`shilishidan hosil bo`lgan mahsulot peptid, aminokislotani bir-
biriga boglovchi aloqa peptid bogi deb ataladi. Peptid ikkita aminokislotadan 
tuzilgan bo`lsa, dipeptid, uchta aminokislotadan tuzilgan bo`lsa, tri peptid, to`rtta 
aminokislotadan tuzilgan bo`lsa tetrapeptid; ko`p aminokislotadan tuzilgan bo`lsa 
polipegggid deb aytiladi va quyqdagicha ifodalanadi: 
Polipeptid zanjirda aminokislotalar soni 50 tadan kam bo`lsa, polipeptidlar, 50 tadan 
ko`p bo`lsa — oqsillar deyiladi. Oqsillarning identifikatsiyasiyalash. 

---

Oqsillarning xillari. Barcha tirik organizmlar oqsillardan tashkil topgan bo`lib, oqsil 
molekulalari esa aminokislotalardantashkiltopgan. Aminokislotalar organik 
kislotalardir. Oqsillarning aminokislota tarkibini o`rganishning eng qulay usuli 
gidroliz hisoblanadi. Oqsillar kislota yoki ishqor ishtirokida 100-110°S haroratda bir 
sutka qaynatilsa, to`liq gidrolizga uchraydi. Oqsillarning gidrolizida ko`pincha 20% 
li NS1 eritmasi ishlatiladi, lekin kislota juda toza bo`lishi kerak. Aks holda uning 
tarkibidagi yog moddalari aminokislotalarni parchalab yuboradi.
Bunda birining amino guruhi bilan ikkinchisining karboksil guruxi 
reaktsiyaga kirishishi natijasida peptid bog hosil bo`lib, kislota qoldiqlari birikadi. 
SHuningdek, oqsil molekulalarining fizik, kimyoviy xossalari uning yuqori 
molekulyar, geteropolimer bo`lishidan kelib chiqadi. Oqsil molekulalari faqat 
aminokislotalardan tuzilgan bo`lsa-da, monomerlari bir xil emas, Oqsil 
molekulasida bir-biridan farq qiladigan 20 xil aminokislota bo`lib, ular turli 
nisbatlarda bo`ladiSHkkita farkdi aminokislotalardan ikkita dipeptid AV, VA xosil 
bo`lsa, uchta farqli aminokislotalardan aminokislota D, V, S dan ularning turlicha 
joylanishiga qarab 6 xil tripeptid AVS, ASV, VAS, SAV, SVA kelib chiqadi. 
Umumiy matematik formulaga binoan to`rt aminokislotadan 4q 4, 3, 2, 1,q 24 turli 
varianglar hosil bo`ladi. 20 ta amishjislota qoldigidan polipeptid tarkibiga faqat bir 
molekuladan kirganda ham 20 q 20, 19, 18, . . 20 x 1018 ga teng juda katga raqam 
olinadi. Tabiatdagi turlarning soni 2,5 milliondan kam emas. SHu nuqtai nazardan 
eng sodda organizmlardan bo`lgan ichak tayoqchasi bakteriya hujayrasida 3000 ga 
yaqin ayrim oqsil molekulalari mavjud bo`lishi tushunarlidir. 
Odam organizmidagi oqsillarning xillari 5000000 ga etadi. Lekin hozirgacha 
ularning ko`pchiligi yaxshi o`rganilgan emas. Tabiatda barcha turdagi oqsillar bir- 
biridan keskin farq qiladi va noyob tuzilishga ega. Bu esa tur spetsifikligi deb 
ataladigan fundamental xususiyatdir. Har bir turning hujayra komponentlari, 
organizm suyuqliklaridaga oqsillar, hatto bir xil funktsiyani bajaradigan fermentlar, 
oqsil gormonlari ham ozmi-ko`pmi, bir-biridan farq qiladi. SHuning uchun ham 
turlarni 
bir-biridan 
keskin 
farq 
qilib 
bo`lmaydi. 
Organizm 
bevositaqongakiritilayotgan, yokitanaga ko`chirib o`tkazilayotgan yot to`qimaga 

---

qarshi kuchli reaktsiya beradi. Oqsil molekulalari juda murakkab, nomuvofiq 
sharoitda kislota, ishqor, tuzlar, yoruglik, mexanik ta`sirlardan buziladi. 
Oqsillarni 
o`rganish 
uchun 
ko`pincha 
xromatografiya, 
elektroforez, 
gellar orqali filtrlash, 
ultratsentrifugalash, differentsialcho`ktirish, nishonlangan atomlardan, avtomatik 
analizatorlardan foydalaniladi. 
Oqsil molekulasi, molekula massasining pastki chegarasi 6000 dalton, yuqorigi 
chegarasi 1000000 dalton va undan ham katga. Oqsillar tarkibiga kiradigan 
aminokislotalarning o`rtacha molekulyar massasi 138 ga teng. 
Ular o`zaro peptid bog hosil qilganda bir molekula suv elementlari N2O ajralib 
ketganligi tufayli ularning molekulyar massasini 120 deb qabul qilsa bo`ladi. 
Molekulyar massasi 30000 - 50000 ga teng o`rtacha oqsil taxminan 300 - 400 
aminokislota qoldigidan tuzilgan (300 x 120 q 3600), ko`pincha bshta polipeptid 
zanjirdan tashkil topgan bo`ladi. 
Oqsrxl molekulasining o`lchami ham juda katga. Juda kichik o`lchamlarni hujayra 
komponentlari, molekulalar, atomlar orasidagi boglar, nur to`lqini uzunligani 
nanometrlar — 1 nm (10~9m), 1 metrning milliarddan biri, 1 mkm (10"6m), 1 
metrning mingdan bir o`lchami bilan ko`rsatish qabul qilingan. Bu o`lchamda 
oqsillarni boshqamayda ob`ektlar va molekulalar bilan taqqoslansa, quyidagi qator 
kelib chiqadi: atomning kattaligi 0,1 nm, aminokislota 1 nm, oqsil molekulasi 5-10 
nm, viruslar 10-100 nm, bakteriyalar xujayrasi 0,3-0,5 mkm, eritrotsitlar 10 mkm ni 
tashkil qiladi. 
Bir xil uzunlikdagi peptidlar ham, aminokislotalar tarkibiga ko`ra har 
xilmoddalardir. Peptidlar molekulasini N - uchki aminokislotadan boshlab, 
tasvirlash lozim bo`lgan aminokislotalar qoldikdarini nomerlash ham o`shaning 
o`zidan boshlanadi. Bunda aminokislotalar simvollar bilan belgilanadi. 
Masalan: 
A1a - Tut - eu - Zeg - Tug -... Suz 12345 
p. 
Bunday yozuv erkin alfa-aminoguruhi alanin qoldigaga (1M-uchi), erkin alfa - 
karboksil guruhi esa tsistein qoldigiga (S- uchi) mansub bo`lgan peptidni tasvirlaydi. 

---

SHunday yozuvni o`qish uchun, aminokislotalardan tashqari barcha aminokislotalar 
nomlarining qo`shimchasi „in" deb o`zgartiriladi. 
Masalan: A1a-T1g-1eu tripeptidi mana bunday o`qiladi: 
Ala-alanin, tir-tirozin, ley-leytsin yoki alanin - tirozin - leytsin. 
Turli peptidlar va oqsillarning o`ziga xos, ya`ni spetsifik xususiyatlari peptid 
zanjirning uzunligiga (unga yarasha molekulyar massasiga ham), tarkibidagi 
aminokislotalarning 
xiliga va aminokislotalar xilma-xilliklarining navbatlanish tartibiga bogliqdir. 
Xullas, organizmda uchraydigan peptidlar bilan oqsillardagi peptid boglarning 
uzunligi keng doiralarda o`zgaradi — aminokislota qoldikdari ikkitadan tortib, 
necha yuz va hatgo necha minggagacha boradi. 
Oqsil 
tuzilmasi 
va 
identifikatsiyasiyalash. 
Oqsillar 
tuzilmasining 
xususiyatlarini aniqlash muhim va murakkab masaladir. Polipeptid zanjirda 
aminokislotalarning birin-ketin joylanish tartibi oqsil molekulasining birlamchi 
tuzilmasi deb ataladi. Oqsil molekulasida oqsil aminokislotalarning birin-ketin 
kelshpi o`zgarmas-irsiy belgilangan sifatdir. U oqsil molekulasining sintezi 
jarayonida irsiy axborot asosida tuziladi. Oqsilning birlamchi tuzilmasi polipeptid 
zanjirning bir chiziqli zanjiridan iborat. Ammo u hujayraning ichida ham to`gri 
chiziq holatida topilgan emas, aksincha, u spiral shaklida buralgan yoki koptok 
shaklida o`ralgan, globulyar, ipsimon fibrillyar bo`ladi. Zanjirning uzunligi va 
aminokislotalarning tarkibi bir xil bo`lgan peptidlar ham har xil bo`lishi mumkin. 
Masalan: ikkita aminokislota — alanin va tirozindan ikkita dipegggad: A1a - T1g va 
T1g - A1a kabi dipeptidlarni tuzish mumkin. Birlamchi tuzilmaning arzimas 
o`zgarishlari ham oqsil xossalarini anchagana o`zgartirib qo`yishi mumkin, 
Oqsil molekulalaridagi polipeptid zanjirning spiralsimon yoki boshqa bironta 
konformatsiyaga o`tishi, oqsilning ikkilamchi tuzilmasi deyiladi (19-rasm). 
Oqsillarning ikkilamchi tuzilmasidagi vodorod boglari. 
Soglom odam eritrotsitlarida A(NA) —gemoglobin bo`ladi. Unda 
aminokislotalar muayyan tartibda joylashgan bo`ladi. Ba`zi odamlarda shu 
gemoglobin tuzilmasi tugilishdan boshqacha, odatdan tashqari bo`ladi: ularning 

---

eritrotsitlarida oltinchi holatda glutaminat kislota o`rniga valin turadigan N5 bo`ladi. 
Bunday gemoglobin biologik va fizik-kimyoviy xossalari jihatidan normal 
gemoglobindan katga farq qiladi. Ana shunday anomaliya bilan tugilgan bolalar 
o`roqsimon hujayrali anemiya kasalligidan yosh go`dakligida o`lib ketadi. 
1888 yilda A. YA. Danilevskiy oqsillarning identifikatsiyasiyalashni 
o`rganishga katta hissa qo`shdi. Mashhur amerikalik olim L. Poling ko`rsatdiki, 
tabiiy oqsillar molekulasida polipeptid zanjir spiralga o`ralishga qodir. Bunda 
vodorod boglar ikkita kuchli manfiy atomlar orasida joylashgan vodorodning 
hisobiga hosil bo`ladi. Hozirgi vaqtda har xil usullar bilan molekulyar massasi 
turlicha bo`lgan 600 dan ortiq oqsilning birlamchi tuzilmasi aniqlangan. Ko`pincha 
organizmda bir xil biologik funktsiyani bajaradigan oqsillarning birlamchi tuzilmasi 
bir-biriga yaqin bo`lib, faqat polipeptid zanjirning qisqa (4-10 aminokislota qoldigi 
atrofida) bo`lakchasi atrofidagina farq qiladi. Ayrim hollarda ular 1 -2 ta 
aminokislota qoldigi bilan farq qilishi mumkin. Quyida ba`zi hayvonlar insulini 
tuzilmasidagi farq ko`rsatilgan: 
a) 
buqada 
tsis-tsis-ala-ser-val-tsis; 
b) 
qo`yda 
tsis-tsis-ala-gli-val-tsis; 
v) 
otda tsis-tsis-tre-iley-tsis; 
g) 
cho`chqa va kitda tsis-tsis-tre-iley-tsis. 
SHuningdek, ular B zanjirining S-uchki aminokislota qoldigi bilan ham farq qilishi 
mumkin. Masalan: odam insulinida t r e o n i n o`rnini s e r i n egallaydi. Lekin 
ko`pchilik hayvonlarda a l a n i n joylashgan. 
Polipeptid zanjirning spiralsimon yoki boshqa bironta konformatsiyaga 
o`tishi, to`liq yoki spiralsimon buralishi oqsilning ikkilamchi tuzilmasi deyiladi. 
Bunda aminokislota radikallari spiralning tashqarisida bo`ladi. Spiral o`ramlari zich 
bo`lib joylashadi Bshta o`ramda turgan MN—guruhlari bilan qo`shni o`ramdagi SO 
— guruxlari o`rtasida vodorod boglari hosil bo`ladi. Vodorod boglari kovalent 
boglarga qaraganda ancha bo`sh, lekin ular juda ko`p marta takrorlanadi. 
Mustahkam poydevor hosil qiladi. U har bir oqsilda o`ziga xos ravishda, lekin 
tamomila muayyan holatda o`ralib boradi. 

---