Referati mavzu: Nuklien kislotalarning tuzilishi, vazifalari va fizik-kimyoviy xossalari
Download 446.74 Kb. Pdf ko'rish
|
nuklien kislotalarning tuzilishi vazifalari va fizik-kimyoviy xossalari
|
Biologik kodning kashf etilishi.
tRNKning adaptorlik funktsiyasini tadqiq etish natijasida bu yuksak darajadagi mexanizmning poydevori bo‘lgan biologik kod (aminokislota, oksil kodi) tushunchasi va uning ishlash usuli haqida juda samarali yangi bir soha dunyoga keldi. Biologik kod ta‗limotiga binoan nuklein kislotalarda har bir aminokislotani taniydigan va tanlab tashishda vositachilik qiladigan nukleotidlar kombinatsiyasi mavjudki, aminokislota o‘zining kodi bilan bevosita bog‘lanmasa ham, shu kodga komplementar, antikodon deb ataladigan, nukleotidlar kombinatsiyasiga ega nuklein kislota bilangina munosabatga kiradi. Har bir aminokislotani o‘zi uchun maxsus kodoni mavjud bo‘lishi shart, shundagina adashtirmay ular bilan aloqaga kiradi. Oqsil molekulasiga kiradigan aminokislotalar kamida 20 xil bo‘lganidan kodonlar soni ham 20 dan kam bo‘lishi mumkin emas.
13
Demak, 4 nukleotidning o‘zi, yoki ikkita nukleotidlardan hosil bo‘ladigan 16 (A) kombinatsiya ham yetarli emas. Turli tadqiqot va mulohazalardan so‘ng kod uch nukleotiddan iborat triplet tabiatiga ega ekanligi aniqlandi. Albatta bunda hosil bo‘ladigan kombinatsiyalar soni 64 (4
3 ),
kodirlanadigan aminokislotalar sonidan ancha ko‘p, lekin ma‗lum bo‘lishicha 20 aminokislotadan 18 tasi bittadan ortiq (2,3,4 va 6) kodon bilan kodirlanar ekan. Bu holat kodni ayniganligi deb belgilanadi. U informatsiyani tug‘ri o‘qishga xiloflik qilmaydi, balki replikatsiya yoki transkriptsiya jarayonida paydo bo‘lishi mumkin bo‘lgan xatolarni chetlatishga yordam beradi. 64 tripletdan uchtasi
UAA, UAG va UTsA aminokislotalarni kodirlamaydi va polipeptid zanjir sintezi tugaganidan xabar beradi, ular terminatsiya (tugash) signalini beradilar.
Genetik kodning yukorida keltirilgan maxsus xususiyatlari orasida uning «ayniganligi» ayniksa ajoyibdir. «Ayniganlik» suzi matematik termin bulib bu yerda bir aminokislotaga bittadan ortik kodon muvofik kelishini kursatadi. Ammo ayniganlik yuqorida aytilganday kodonning takomillash-ganligining kamchiligi emas. Chunki genetik kodda bitta ham kodon yo‘qki, qaysikim unga bir nechta aminokislota tug‘ri kelsin.
Agar aminokislotani bir nechta kodon kodirlasa, aksari bu kodonlar uchinchi harf, ya‗ni Z'-uchidagi nukleotid bo‘yicha farqlanadi. Masalan, alaninni GTsU, GTsTs, GTsA va GTsG kodonlari kodirlaydi; ko‘rinib turibdiki, ularning
14
hammasida birinchi ikki harf bir xil, farq faqat uchinchi nukleotidda. Z'-uchidagi nukleotidning spetsifikligi nisbiydir. Frensis Krik kodon-antikodon juftlarining hosil bo‘lishini har tomonlama o‘rganib chiqib ko‘pchilik kodonlarning uchinchi asosi antikodonning tegishli asosi bilan juft hosil qilishda ma‗lum erkinlik darajasiga ega degan xulosaga keldi. Krikning tasviri ifodasiga binoan bunday kodonlarning uchinchi asosi «og‘ib» turadi. Og‘ish gipotezasi nomini olgan bu tushunchaga binoan kodonning birinchi ikki asosi antikodonning tegishli asoslari bilan doimo barqaror Uotson — Krik juftlarini hosil qiladilar va kodirlashning spetsifikligiga katta hissa qo‘shadilar. Bir qancha antikodonlarning birinchi asosi (5- 3- yo‘nalishda o‘qilsa) ularga shu aminokislota uchun bittadan ortiq kodonni o‘qish imkoniyatini beradi. Agar 5- uchida Ts yoki A bulsa, bunday tRNK fakat bitta kodonni taniydi.
Oqsillar organizmda muhim urin tutadigan va bir qator jiddiy vazifalarni bajaradigan oziq moddalardandir. Boshqa biror bir oziq modda oqsillarning urnini bosa olmaydi. Ularning vazifasini hech bir oziq moddasi bajara olmaydi. Ichaqdan qonga surilgan aminoqislotalar qopqa vena orqali jigarga erkin kislotalar holida keladi. Jigarga keladigan qopqa vena sistemasidagi qonda aminokislotalar miqdori yeyilgan ovqatga qarab uzgarib tursa ham qon aylanishi- da aminokislotalar miqdori ma‘lum chegarada saqlanadi. Buning sababi, birinchi- dan, qopqa venadan kelgan ortiqcha aminokislotalarni jigar ushlab qolishi bulsa, ikkinchidan, boshqa a‘zolarning ham qondan aminokislotalarni uz ehtiyojiga qarab yutishidir. Jigar aminokislotalarni ancha tez tuplash qobiliyatiga ega, bu хususiyat a‘zoning har tomonlama metabolik faoliyati juda yuksak ekanligiga bogliq. Jigar organizmning ―kimyoviy laboratoriyasi‖ deb bejiz aytilmaydi. Aminokislotalar bu a‘zoda qisman parchalanadi, qisman boshqa birikmalar (plazma oqsillari, uglevod- lar) sintezi uchun sarf buladi. Har xil aminokislotalarning qon plazmasidagi miqdorini ularning qonga kiritilish va qondan yutilish balansi idora qilib turadi. Aminokislotalarning plazma va tuqimalardagi miqdorining uzaro nisbati dinamik holatdadir.
15
Peptidlar tana suyuqliklari va tuqimalarida ularning ba‘zi maxsus vakillari (masalan, glutation) dan tashqari, deyarli uchramaydi. Ular hujayra tekisligida oziq modda yoki oqsil sintezi uchun erkin oraliq, modda sifatida ahamiyatga ega emas. Qon aylanishiga tushgan aminokislotalarning asosiy ahamiyati tirik hujayralarning struktura va katalitik funkiiyalarini ta‘minlab turishdir. Bu ma‘noda ularning birinchi funktsiyasi oqsillar, shu jumladan, fermentlar, gormonlar va boshqa mu- him biologik ahamiyatga ega birikmalar sintezi uchun sarf qilinishidir. Agar ovqat oqsillari, odatda bulgani kabi, bu asosiy va eng spetsifik vazifani bajarish uchun zarur miqdordan kuproq aminokislota yetkazgan bulsa, ortiqcha qabul qilingan aminokislotalar parchalanadi, undan energiya manbai sifatida foydalanish mumkin, ammo bu ular uchun zarur funktsiya emas. Aminokislotalarning tula parchalanib, oxirgi mahsulotlarga aylanadigan qismi asosan, ovqat tarkibiga bogliq. Ammo ovqat bilan oqsil moddalar kiritilmaganda, ochlikda ham siydik bilan ma‘lum miqdorda azotli moddalar ajratilib turadi, bunda organizm manfiy azot balansida buladi.
Organizm bunday sharoitda nima uchun uz oqsillarining parchalanishidan kelib chiqadigan aminokislotalarni boshqa tuqimalar uchun zarur bulgan yangi oqsil sintezi uchun iste‘mol qilmay, azotni ―behuda‖ tashqariga chiqarib tashlaydi. Buning sababi shuki, har bir oqsil sintezi uchun aminokislotalarning ma‘lum tuplami kerak. Barcha oqsillar qat‘iy aminokislota tarkibiga egaligidan zarur aminokislotalardan bittasi bulmasa ham oqsill sintezlanishi mumkin emas. Demak qolgan hamma aminokislotalar parchalanadi. Ularning azoti siydik bilan chiqariladi, uglerod skeleti esa energiya ajratish bilan oxirgi mahsulotlari bulmish CO 2 va H 2 O gacha parchalanib ketadi. Bundan tashqari, bir qator aminokislotalar turli biologik aktiv birikmalar sintezi uchun sarf buladi. Masalan, fenilalanindan adrenalin va tiroksin gormonlari, arginin va metionindan muskullarda kreatin hosil qilinadi. Demak, almashinmaydigan aminokislotalarning bir qismi doimo oqsil sintezidan boshqa ehtiyojlarni qoplash uchun ishlatiladi. Natijada almashinmay- digan aminokislotalar yetishmaganidan boshqa aminokislotalar ham oqsil sintezi uchun kerak bulmay qoladi. Shuni ham aytib utish kerakki, soch, tirnoq, teri 16
epidermisi kabi bir qator tuqimalarning oqsillari hayot jarayonida qaytarilmay- digan shaklda yuqolib, yangidan organizmning almashinuv reaktsiyalarida ishtirok eta olmaydi.
Organizmning har bir tuqimasi shu tur uchun uziga xos spetsifik oqsillar tuplamiga ega. Ularning tuxtovsiz parchalanib, yangidan sintezlanib turishi a‘zoning funktsiyasi va hayot faoliyati bilan belgilanadi, Hujayralarda uz oqsillarini parchalaydigan murakkab proteolitik fermentlar sistemasi bor. Ular katepsinlar deb atalib, oqsillarga hamda peptidlarga ta‘sir etadi. Katepsinlar ta‘sir xarakteriga qarab turt guruhga bulinadi. Bulardan ikkitasi pepsin va tripsinga, qolgan ikkitasi aminopeptidaza va karboksipeptidazaga muvofiq keladi deb, hisoblanadi. Bu fermentlar faqat tuqima oqsillarini parchalash qobiliyatiga ega bulib, hozirgi tushunchalarga binoan, sintez reaktsiyalarida ishtirok etmaydi. Tuqimalarning normal hayoti, masalan, qon bilan ta‘minlanishi, ovqatlanishi buzilganda yoki tukima parchasi termostatda, mikrobsiz sharoitda saqlanganda kuzatiladigan erish hodisasi — autoliz mana shu fermentlar faoliyatiga bogliq.
Ko‘p yillardan beri ma‘lumki, organizmning barcha tuqima va hujayralari doim parchalanib, yangidan tiklanib turadi. Bu fikr Shonxaymer va Rittenberg- larning nishonlangan aminokislotalar bilan utkazgan klassik tajribalarida mukammal tasdiqlandi. Ular azot muvozanatida bulgan, ya‘ni ovqat bilan beriladigan aminokislotalarga ehtiyoji katta bulmagan kalamushlarga M15 bilan nishonlangan aminokislotalar yuborilganda ham bu aminokislotalardagi azotniig 58 protsentny tana oqsillari tarkibidan topganlar. Bu natijalar ovqatdagi ortiqcha azot siydik bilan chikariladi, degan eski tushunchalarni rad qiladi va ovqat bilan iste‘mol qilinadigan aminokislotalar, hatto, organizm qabul qilgan azot bilan tashqariga chiqarilib turgan azot miqdori teng, ya‘ni hayvon azot, muvozanatida bulgan taqdirda ham doim tana oqsillari tarkibiga kirib turadi degan fikrni tasdiqlaydi.
Nishonlangan izotop birikmani kiritish yuli bilan ayrim tuqimalarda oqsillarning aylanish (yangilanish) tezligini ulchash mumkin. Bu termin ma‘lum vaqt birligida umumiy oqsilning izotop bilan almashingan protsent miqdorini 17
kursatadi. Kupincha, aylanish tezligini tekshirilayotgan modda, masalan, oqsil yoki tukimaning yarim yashash davri, ya‘ni mavjud miqdorining yarmi yangilanadigan vaqt bilan ifodalanadi. Turli tuqima oqsillari va hujayra elementlarining yarim yashash davri keng miqyosda farqlanadi. Ayniqsa, jigar va plazma oqsillari tez aylanadi, ularning yarim yashash davri 6 kunga teng. Muskul oqsillarining yashash davri 180 kunga, ba‘zi pay oqsillariniki esa 1000 kunga teng. Demak, tuqima oqsillarining sintezi uchun doimo tashqaridan kiritiladigan oqsillarga muhtojlik bor. Oqsil tarkibiga yangi aminokislota kirishi buzilmagan molekuladagi aminokislota bilan almashinuv orqali bajariladimi yoki buning uchun oqsil molekulasi tula parchalanib, yangidan sintezlanishi kerakmi degan savol hali uzil- kesil hal qilingan emas.
Boshqa bir tajribada hayvonga M15 bilan nishonlangan leytsin qiritilgandan sung uning tuqimalaridan ajratib olingan oqsillar gidroliz qilinib, M15 ning tarqalishi tekshirilgan. Analiz natijasida nishonlangan azot lizindan boshqa barcha aminokislotalar, ortiqcha miqdorda glutamat va aspartat kislotalarda topilganki, bu azotning dikarbon aminokislotalar tarkibiga ayniqsa katta sur‘at bilan kirishini kursatadi. Leytsin urniga boshqa nishonlangan aminokislotadan foydalanilganda ham shunday natija olingan. Demak, organizmda aminokislotalar orasida azot atomlari almashinib turar ekan. Bu hodisa organizmda azot moddalarning dinamik holati faqat tuqima oqsillarining yangilanib turishi bilan chegaralanib qolmay, azot almashinuvining asosiy elementi bulgan aminokislotalarning ham doimo uzgarib turishini tasdiqlaydi.
Aminokislotalar orasida azot almashinuvini ular metabolizmidagi ikki asosiy reaktsiya yordamida tushuntirish mumkin. Ulardan biri transaminaza reaktsiyasi aminokislotaning aminoguruhsini ketokislotaga kuchirishdan iborat.
Bu reaktsiyada ketokislotadan yangi aminokislota sintezlanadi, aminokislota esa ketokislotaga aylanadi. Azot almashinuvining ikkinchi imkoniyati dezaminlanish reaktsiyasiga bogliq. Bunda aminokislota aminoguruhni ammoniy shaklida ajratib, uzi tegishli ketokislotaga aylanadi. Natijada, ajralib chiqqan ammoniy ovqat bilan qabul qilingan nishonlangan aminokislotaning M15 atomlariga ega buladi, endi 18
nishonlangan ammoniy oqsil molekulasida boglangan aminokislota azotini almashtirishi ehtimoldan holi emas. Haqiqatan ham ovqat bilan kiritilgan ammoniy aminokislota kabi, azot manbai sifatida iste‘mol qilinishi mumkin. Hayvonga N15 bilan nishonlangan ammoniy nitrat kiritilgandan sung tuqima oqsillari gidroliz qilib olingan aminokislotalarda izotop topilishi bu fikrni yaqqol tasdiqlaydi.
Aminokislotalardagi azot tuqima
oqsillari molekulasidagi boshqa aminokislotalar tarqibida paydo bular ekan hujayra va tuqima suyuqliklarida azot tutuvchi birikmalar sintezini ta‘minlaydigan ma‘lum azot fondi bulishi kerak. Bu fondning materiali aminokislotalar bulib, azot mana shu shaklda tuqimalararo aylanib yuradi. Azot fondidan aminokislotalarning ammoniy ioni hosil qiladigan uning boshqa analoglari iste‘mol qilinadi. Azot fondi ovqat bilan qabul qilinadigan va tuqima oqsillari parchalanishidan paydo buladigan aminokislotalardan bunyodga keladi. Bu ikkala manbadan kelib chiqadigan aminokislotalar bir-biridan farqlanmasligi tushunarlidir.
Download 446.74 Kb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|